Structure secondaire des protéines caractéristiques

La Structure des protéines secondaires C'est le nom qui définit la conformation pliée localement de certaines parties de la chaîne polypeptidique. Cette structure se compose de plusieurs modèles qui sont répétés régulièrement.

Il existe de nombreuses façons dont les chaînes de protéines sont pliées. Cependant, seules quelques-unes de ces formes sont très stables. Dans la nature, les formes les plus fréquentes que les protéines acquièrent sont l'hélice α ainsi que la feuille β. Ces structures peuvent être décrites par des angles de liaison ψ (Psi), et φ (Phi) des déchets d'acides aminés.

Schéma et modèle de balles et de tiges de l'hélice Alfa des protéines (structure secondaire). Pris et édité à partir de: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0)].

Les interactions établies entre les chaînes latérales des déchets d'acides aminés peuvent aider à stabiliser ou, au contraire, à déstabiliser la structure secondaire des protéines. Une structure secondaire peut être observée dans la constitution de nombreuses protéines fibreuses.

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Histoire

Au cours de la décennie des années 30 du siècle dernier, William Atsbury, travaillant avec des rayons x, a constaté que les protéines capillaires, ainsi que celle des pointes de porcospin, possédaient dans leurs segments de structure qui étaient répétés régulièrement.

Sur la base de ces résultats, et avec la connaissance de l'importance des liaisons hydrogène dans l'orientation des groupes polaires des liaisons peptidiques, William Pauling et des collaborateurs, par conséquent, ils ont déterminé hypothétiquement les conformations régulières possibles que les protéines pourraient posséder.

Pauling et ses collaborateurs, dans les années 1950, ont établi plusieurs postulats qui devaient être réalisés dans les liens des chaînes polypeptidiques, y compris, et en premier lieu, que deux atomes ne peuvent pas s'approcher les uns des autres à une distance inférieure à leur distance de leur respective Radios de van der Waals.

Ils ont également indiqué que des liaisons non covalentes sont nécessaires pour stabiliser le pliage des chaînes.

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Sur la base de ces postulats et des connaissances antérieures, et en utilisant des modèles moléculaires, ils ont réussi à décrire certaines conformations régulières de protéines, y compris, qui ont ensuite été démontrées qu'elles étaient les plus fréquentes dans la nature, comme l'hélice α et la lame β β β.

Hélice α

Il s'agit de la structure secondaire la plus simple, où la chaîne polypeptidique est disposée en forme roulée et compactée autour d'un axe imaginaire. De plus, les chaînes latérales de chaque acide aminé se distinguent de ce squelette hélicoïdal.

Les acides aminés, dans ce cas, sont organisés de manière à ce qu'ils aient des angles de liaison ψ De -45 ° à -50 °, et φ  de -60 °. Ces angles se réfèrent au lien entre le carbone α et l'oxygène du carbonyle et la liaison entre l'azote et le carbone α de chaque acide aminé, respectivement.

De plus, les scientifiques ont déterminé que pour chaque tour d'hélice α, 3,6 déchets d'acides aminés sont présentés et que ce virage est toujours de la dextrogyrie dans les protéines. En plus d'être la structure la plus simple, l'hélice α est la forme prédominante dans les α-quératines et environ 25% des acides aminés des protéines globulaires adoptent cette structure.

L'hélice α est stabilisée grâce au fait qu'elle présente de nombreux ponts d'hydrogène. Ainsi, trois ou quatre liens de ce type sont établis dans chaque tour d'hélice.

Dans les ponts d'hydrogène, l'azote d'une liaison peptidique et l'atome d'oxygène du groupe carbonyle de l'acide aminé ultérieur interagissent, dans le sens du côté amino-terminal de cette chaîne.

Les scientifiques ont montré qu'une hélice α peut être formée avec des chaînes polypeptidiques formées par des acides Amino L ou D, avec la condition que tous les acides aminés ont la même configuration de stéréoisomera. De plus, les acides L-Eamino naturels peuvent former des caissons α avec à la fois à droite et à gauche.

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Cependant, tous les polypeptides ne peuvent pas former une hélice α stable, car leur structure principale affecte la stabilité de ce. Les chaînes R de certains acides aminés peuvent déstabiliser la structure, empêchant la formation des hélices α.

Β

Dans la feuille β, ou feuille β pliée, chacun des déchets d'acides aminés a une rotation de 180 ° par rapport au résidu d'acide aminé précédent. De cette façon, il est obtenu en conséquence que le squelette de la chaîne polypetide est étendu et sous forme de zigzagging ou d'accordéon.

Les chaînes polypeptidiques en forme de corde poute peuvent être placées à côté les unes des autres et produire des ponts d'hydrogène linéaires entre les deux chaînes.

Deux chaînes polypeptidiques adjacentes peuvent être disposées en parallèle, c'est-à-dire que les deux peuvent être orientées dans la direction amino - carboxyle, formant la feuille β parallèle; o ils peuvent être situés dans des directions opposées, puis en formant la feuille β antiparalla.

Les chaînes latérales des déchets d'acides aminés adjacentes se distinguent du squelette de la chaîne dans des directions opposées, donnant lieu à un schéma alternatif. Certaines structures protéiques limitent les types d'acides aminés des structures β.

Par exemple, dans les protéines densément emballées, les acides aminés à chaîne courte, tels que la glycine et l'alanine sur leurs surfaces de contact sont plus fréquents.

La feuille β des structures secondaires des protéines. Pris et édité à partir de: Preston Manor School + Jfl [CC By-Sa 3.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0)].

Autres conformations de la structure secondaire

Hélice 3_dix

Cette structure est caractérisée par la présentation de 3 déchets d'acides aminés par tour. Cette structure a été observée dans certaines protéines, mais elle n'est pas de nature très fréquente.

Hélice π

Cette structure, quant à elle, a 4,4 déchets d'acides aminés à partir d'un virage en spirale et d'une boucle de liaison hydrogène à 16 éléments. Bien que cette configuration soit stériquement possible, elle n'a jamais été observée dans la nature.

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La cause possible de cela peut être son centre creux, trop grand pour permettre les performances des forces de van der Waals qui aideraient à stabiliser la structure, et cependant, elle est trop petite pour permettre le passage des molécules d'eau.

Structure superscundaria

Les structures supersécondaires sont des combinaisons de structures secondaires de α et de feuilles pliées β β. Ces structures peuvent se produire dans de nombreuses protéines globulaires. Il existe différentes combinaisons possibles, chacune ayant des caractéristiques particulières.

Quelques exemples de structures supersecundarias sont: le unité βαβ, dans lequel deux feuilles β parallèles sont liées par un segment d'hélice α; la unité αα, caractérisé par deux αices successifs mais séparés par un segment non hélical, associé à la compatibilité de ses chaînes latérales.

Plusieurs feuilles β peuvent se retirer sur elle-même en donnant une configuration de baril β, tandis qu'une feuille β antipaallala s'est rétractée pour savoir s'il constitue une structure supersecundaria appelée Clé grecque.

Les références

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