Caractéristiques d'isoleucine, fonctions, biosynthèse, nourriture

La isoleucine (Ile, i) est l'un des 22 acides aminés présents dans la nature comme faisant partie des protéines. Compte tenu du fait que le corps humain, comme celui de certains autres mammifères, ne peut pas le synthétiser, l'isoleucine fait partie des 9 acides aminés essentiels qui doivent être obtenus avec le régime.

Cet acide aminé a été isolé pour la première fois en 1903 par le scientifique F. Ehrlich des constituants d'azote de la betterave ou de la mélasse de betteraves. Par la suite, le même auteur a séparé l'isoleucine des produits de décomposition de la fibrine et d'autres protéines.

Structure chimique de l'acide aminé d'isoleucine (Source: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 4.0)] via Wikimedia Commons)

Il s'agit d'un acide aminé non polaire présent dans une grande partie des protéines cellulaires des organismes vivants, en outre, il fait partie des acides aminés de la chaîne ramifiée BCAAS (de l'anglais BRanch CHain POURMon non POURCids), Avec Leucina et Valina.

Il a des fonctions dans l'établissement de la structure tertiaire de nombreuses protéines et, en outre, participe à la formation de divers précurseurs métaboliques liés au métabolisme de l'énergie cellulaire.

[TOC]

Caractéristiques

L'isoleucine est classé dans le groupe d'acides aminés non polaires avec des groupes ou des chaînes de nature aiif.

En raison de cette caractéristique, les acides aminés de ce groupe tels que l'alanine, la Valina et la Leucina ont tendance à rester proches les uns des autres, ce qui contribue à la stabilisation des protéines qui font partie des interactions hydrophobes.

Cet acide aminé non polaire pèse environ 131 g / mol et est présent dans les protéines dans une proportion proche de 6%, souvent "enterrés" au centre d'eux (grâce à ses qualités hydrophobes).

Structure

L'isoleucine est un acide α-aminé qui, comme les autres acides aminés, a un atome de carbone central appelé α (qui est chiral), auquel quatre groupes différents sont joints: un atome d'hydrogène, un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-coh) et une chaîne latérale ou r grupo.

Le groupe d'isoleucine R se compose d'un simple hydrocarbure ramifié de 4 atomes de carbone (-ch3-ch2-ch (ch3)) dans la chaîne duquel il y a aussi un atome de carbone.

En raison de cette caractéristique, l'isoleucine a quatre façons possibles: deux d'entre elles sont les isomères optiques appelés L-isoleucine et D-isoleucine et les deux autres sont des diastéréoisomères de la L-isoleucine. La forme prédominante dans les protéines est la l-isoleucine.

La formule moléculaire de l'isoleucine est C6H13NO2 et son nom chimique est α-amino-β-métyl-β-éthylpropionique ou 2-amino-3-méthyl pentatonic acide ou acide acide.

Les fonctions

L'isoleucine a plusieurs fonctions physiologiques chez les animaux, y compris le

- Guérison des plaies

- Détoxification des déchets d'azote

- Stimulation des fonctions immunitaires et

- Promotion de la sécrétion de différentes hormones.

Il est considéré comme un acide aminé glycogène, car il sert de molécule précurseur pour la synthèse des intermédiaires du cycle d'acide d'agrumes (cycle de Krebs) qui contribuent par la suite à la formation du glucose dans le foie.

Pour cette raison, on pense que l'isoleucine participe à la régulation des taux plasmatiques de glucose, qui a des implications importantes du point de vue de l'énergie corporelle.

L'isoleucine contribue aux voies de synthèse de la glutamine et de l'alanine, travaillant en faveur de l'équilibre entre les acides aminés de la chaîne ramifiée.

Dans le domaine clinique, certains auteurs soulignent qu'une augmentation des concentrations d'isoleucine, de leucine, de tyrosine et de valine peut être des marqueurs caractéristiques des cellules affectées par la tumeur, suivie d'une augmentation des niveaux de glutamine.

Autres fonctions

Différentes recherches scientifiques ont montré que l'isoleucine est nécessaire pour la synthèse de l'hémoglobine, la protéine responsable du transport de l'oxygène dans le sang de nombreux animaux.

De plus, cet acide aminé active l'entrée des nutriments dans les cellules; Certaines études révèlent que pendant le jeûne prolongé, il est capable de remplacer le glucose comme source d'énergie et, en outre, c'est un acide aminé cétogène.

Il peut vous servir: chronologie de la biologie

Les acides aminés cétogènes sont ceux dont les squelettes de carbone peuvent être stockés comme les acides gras ou les glucides, afin qu'ils travaillent dans la réserve d'énergie.

L'isoleucine et autres acides aminés à chaîne ramifiée (en plus des facteurs de croissance et des conditions environnementales) fonctionnent sur l'activation de la voie de signalisation blanche ou cible de la rapamycine, mTOR (de l'anglais mTananiste TArget soitF RApamycine).

Cette voie est une voie de signalisation importante dans les eucaryotes capables de contrôler la croissance et le métabolisme des cellules, ainsi que la synthèse des protéines et les événements d'autophagie. De plus, il contrôle les progrès du vieillissement et certaines pathologies telles que le cancer ou le diabète.

Biosynthèse

Les humains et autres animaux ne peuvent pas synthétiser l'isoleucine, mais cela fait partie des protéines cellulaires grâce à leur acquisition de la nourriture que nous consommons quotidiennement.

Les plantes, les champignons et la plupart des micro-organismes sont capables de synthétiser cet acide aminé à partir de voies quelque peu complexes qui sont généralement interconnectées avec celles d'autres acides aminés également considérés comme essentiels pour l'homme.

Il existe, par exemple, des moyens de production d'isoleucine, de lysine, de méthionine et de treonine de l'aspartate.

Dans les bactéries, en particulier, l'isoleucine est produite à partir de l'acide aminé Treonine, à travers le pyruvate, par une voie qui implique la condensation de 2 des carbones pyruvate avec une molécule de α -cthobutirate qui dérive du treonine.

La réaction commence par l'action de l'enzyme déshydratase, qui catalyse la déshydratation de la tréonine pour produire de l'α-écotobutirate et de l'ammonium (NH3). Par la suite, les mêmes enzymes qui participent à la biosynthèse de la valine contribuent aux étapes de

- Transamination

- Décarboxylation oxydative des cétoacides correspondants et

- Déshydrogénation.

Dans ce type de micro-organismes, la synthèse d'acides aminés tels que la lysine, la méthionine, la tréonine et l'isoleucine est très coordonnée et régulée, en particulier par rétroaction négative, où les produits réactions inhibent l'activité des enzymes impliquées.

Bien que l'isoleucine, comme la leucine et la valine, soient des acides aminés essentiels pour l'homme, les enzymes aminotransférés présentes dans les tissus corporels peuvent les convertir réversible.

Dégradation

Dans une grande partie des acides aminés connus dans la nature, l'isoleucine peut être dégradée pour former des intermédiaires de différentes routes métaboliques, parmi lesquelles le cycle de Krebs (qui fournit la plus grande quantité de coenzymes qui opèrent pour la production d'énergie ou pour la biosynthèse d'autres composés ).

L'isoleucine et le tryptophane, la lysine, la phénylalanine, la tyrosine, la tréonine et la leucine peuvent être utilisées pour produire de l'acétyl-CoA, un intermédiaire métabolique clé pour les réactions cellulaires multiples.

Contrairement à d'autres acides aminés, les acides aminés à chaîne ramifiée (leucine, l'isoleucine et la valine) ne sont pas dégradés dans le foie, mais sont oxydés comme des carburants dans le muscle, le cerveau, les reins et le tissu adipeux.

Ces organes et ces tissus peuvent utiliser ces acides aminés grâce à la présence d'une enzyme d'aminotransférase capable d'agir sur les trois et de produire leur acide aminé correspondant α-zo.

Une fois ces dérivés oxydés acides amidiques produits, le complexe enzymatique α-zo-cétoacide catalyse leur décarboxylation oxydative, où il libère une molécule de dioxyde de carbone (CO2) et produit un dérivé acyl-CoA des acides aminés en question.

Pathologies liées au métabolisme de l'isoleucine

Les défauts du métabolisme de l'isoleucine et d'autres acides aminés peuvent provoquer une diversité de pathologies étranges et complexes telles que la maladie ""Urine de sirop d'érable»(Urine au sirop arce) ou en chaîne ramifiée cétoacidurie.

Comme son nom l'indique, cette maladie se caractérise par l'arôme distinctif de l'urine des patients qui en souffrent, en plus des vomissements, des convulsions, du retard mental et de la mort prématurée.

Il faut que ce soit, en particulier, avec des erreurs dans le complexe enzymatique α-cethoacide déshydrogénase, de sorte que les acides aminés à chaîne ramifiés tels que l'isoleucine et ses dérivés oxydés sont excrétés dans l'urine.

Peut vous servir: Tafonomy: histoire, conservation et altération fossile

Ensemble, les pathologies liées au catabolisme des acides aminés de chaîne ramifiée telles que l'isoleucine sont appelées acidurias organiques, bien que celles qui sont directement liées à cet acide aminé sont assez rares.

Aliments riches en isoleucine

Cet acide aminé est abondant dans les tissus musculaires des animaux, de sorte que les viandes d'origine animale telles que la vache, le porc, le poisson et d'autres similaires telles que l'agneau, le poulet, la dinde, les cerfs, entre autres, sont riches dans les mêmes.

Il se trouve également dans les produits laitiers et ses dérivés comme le fromage. C'est en œufs et aussi dans différents types de graines et de noix, comme une partie essentielle des protéines qui les constituent.

Il est abondant dans le soja et les pois, ainsi que dans les extraits de levures utilisées à diverses fins alimentaires.

Les taux plasmatiques d'isoleucine pour un être humain adulte sont comprises entre 30 et 108 μmol / L, pour les enfants et les jeunes entre les 2 et 18 ans sont comprises entre 22 et 107 μmol / L et pour les nourrissons entre 0 et 2 ans entre 26 ans et 86 μmol / L.

Ces données suggèrent que la consommation d'aliments riches dans cet acides aminés connexes et d'autres est nécessaire pour le maintien de nombreuses fonctions physiologiques de l'organisme, car les êtres humains ne sont pas en mesure de le synthétiser de Novo.

Avantages de votre apport

Les suppléments nutritionnels avec de l'isoleucine contiennent généralement d'autres acides aminés essentiels de la chaîne ramifiée comme la valine ou la leucine ou d'autres.

Parmi les exemples les plus courants de consommation d'isoleucine figurent les suppléments nutritionnels utilisés par les athlètes pour augmenter le pourcentage de masse musculaire ou de synthèse des protéines. Cependant, la base scientifique sur laquelle ces pratiques sont soutenues sont constamment discutées, et leurs résultats ne sont pas entièrement garantis.

L'isoleucine, cependant, est utilisée pour contrer les effets métaboliques de la carence en vitamines (pélagra) caractéristiques des patients qui ont de riches régimes de sorgho et de maïs, qui sont des aliments à forte teneur en leucine, ce qui peut affecter le métabolisme du tryptophane et de l'acide nicotinique chez l'homme.

Les effets du pélagra sur les rats expérimentaux, par exemple, impliquent des retards de croissance, qui sont surmontés par la supplémentation en isoleucine.

- Dans l'industrie de la production animale

Dans le domaine de la production animale, des acides aminés tels que la lysine, la tréonine, la méthionine et l'isoleucine ont été utilisés dans les tests pilotes pour l'alimentation des porcs qui pousse dans des conditions contrôlées.

L'isoleucine, en particulier, semble avoir des effets sur l'assimilation de l'azote, bien qu'elle ne contribue pas à la prise de poids de ces animaux de ferme.

- Dans certaines conditions cliniques

Certaines publications suggèrent que l'isoleucine est en mesure de réduire les taux plasmatiques de glucose, donc leur apport est recommandé chez les patients souffrant de troubles tels que le diabète ou les faibles taux de production d'insuline.

Infections virales

La supplémentation en isoolicine s'est révélée utile chez les patients infectés par le rotavirus qui provoquent des maladies telles que la gastro-entérite et la diarrhée chez les jeunes enfants et d'autres jeunes animaux.

Des études récentes concluent que la consommation de cet acide aminé par des animaux expérimentaux avec les caractéristiques susmentionnées (infectées par le rotavirus) aide à la croissance et à la performance du système immunitaire inné grâce à l'activation des voies de signalisation PRR ou des récepteurs avec reconnaissance de la reconnaissance de la reconnaissance de Motifs.

Troubles de la carence

La carence en isoleucine peut porter des problèmes de vision, de peau (comme la dermatite) et des intestins (évidents comme diarrhée et autres manifestations gastro-intestinales))).

Compte tenu du fait qu'il s'agit d'un acide aminé essentiel pour la formation et la synthèse de l'hémoglobine, ainsi que pour la régénération des érythrocytes (cellules sanguines), des carences sévères dans l'isoleucine peuvent avoir de graves conséquences physiologiques, en particulier liées aux annemies et autres hématologiques maladies.

Peut vous servir: consommateurs tertiaires

Cela a été démontré expérimentalement chez les rongeurs «normaux» auxquels de mauvais régimes ont été fournis dans cette isoléucine, qui se termine par le développement de peintures anémiques importantes.

Cependant, l'isoleucine participe à la formation d'hémoglobine uniquement chez les nourrissons, car la protéine de l'être humain adulte n'a pas de quantités importantes de ces acides aminés; Cela signifie que le manque d'isoleucine est plus évident pendant les premières étapes du développement.

Les références

1. Aders Plimmer, R. (1908). La constitution chimique des protéines. Je suis parti. Londres, Royaume-Uni: Longmans, Green et Co.
2. Aders Plimmer, R. (1908). La constitution chimique des protéines. Partie II. Londres, Royaume-Uni: Longmans, Green et Co.
3. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Acides aminés et peptides. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, n., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, k. (mille neuf cent quatre vingt seize). Guide du médecin pour le diagnostic de laboratoire des maladies métaboliques (2e éd.).
5. Bradford, H. (1931). L'histoire de la découverte des acides aminés. Ii. Une revue des acides aminés décrits depuis 1931 comme des composants des protéines indigènes. Progrès en chimie des protéines, 81-171.
6. Campos-Ferraz, P. L., Bozza, t., Nicastro, H., & Bateau, à. H. (2013). Effets distincts de la leucine ou d'un mélange de la supplémentation en acide amiminino à chaîne ramifiée (leucine, isoleucine et valine) sur la résistance à la fatigue et la dégradation des muscles et du glycogène hépatique, chez des rats entraînés rats. Nutrition, 29(11-12), 1388-1394.
7. Champe, p., & Harvey, R. (2003). Acides aminés acides aminés. Dans Critiques illustrées de Lippincott: Biochimie (3rth ed., pp. 1-12). Lippincott.
8. Chandran, k., & Damodaran, M. (1951). Amino-acides et protéines dans la formation d'hémoglobine 2. Isoleucine. Journal biochimique, 49, 393-398.
9. Chung, un. S., & Beames, R. M. (1974). Lysine, thréonine, méthionine et supplémentation en isoleucine de l'orge de la rivière Peace pour les porcs en croissance. Chien. J. Animation. SCI., 436, 429-436.
10. Dejong, c., Meijerink, w., Van Berlo, C., Deutz, n., & Soeters, p. (mille neuf cent quatre vingt seize). CONCUNÉRES DE PLASMA ISOLEUCINE SUPPORT. INTESTIN, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Acides aminino, protéines et biochimie du cancer (Vol. 241). Londres: Academic Press, Inc.
12. Britannica Encyclopaedia. (2012). Récupéré le 30 août 2019 de https: // www.Britannica.com / science / isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Glucides alimentaires et métabolisme des protéines ingérées. Le lancet, 65-68.
14. Hudson, B. (1992). Biochimie des protéines alimentaires. Springer-Science + Business Media, B.V.
15. Knerner, je., Vockley, J., & Gibson, k. M. (2014). Troubles de la leucine, de l'isoleucine et du métabolisme de la valine. Auberge. Blau (Ed.), Guide du médecin pour le diagnostic, le traitement et le suivi des maladies métaboliques héréditaires (PP. 103-141).
16. Korman, s. H. (2006). Erreurs innées de la dégradation de l'isoleucine: une revue. Génétique et métabolisme moléculaires, 89(4), 289-299.
17. Krishnaswamy, k., & Gpalan, c. (1971). Effet de l'isoleucine sur la peau et l'électroencéphalogramme en pellagra. Le lancet, 1167-1169.
18. Martin, R. ET., & Kirk, k. (2007). Transport de l'isoleucine nutritionnelle esentenaire dans les érythrocytes humains infectés par le parasite du paludisme Plasmodium falciparum. Sang, 109(5), 2217-2224.
19. Centre national d'information sur la biotechnologie. Base de données PubChem. L-isoleucine, CID = 6306, https: // pubchem.NCBI.NLM.NIH.Gov / Compund / L-Isoleucine (consulté en août. 31, 2019)
20. Nuttall, f. Q., Schweim, k., & Gannon, m. C. (2008). Effet de l'isoleucine administrée par voie orale avec et sans glucose sur les concentrations d'insuline, de glucagon et de glucose chez des sujets non diabétiques. L'E-Journal européen de la nutrition clinique et du métabolisme, 3(4), 152-158.
21. Van Berlo, C. L. H., Van de bogaard, à. ET. J. M., Van der heijden, m. POUR. H., Van eijk, h. M. H., Janssen, M. POUR., Bost, m. C. F., & Soeters, p. B. (1989). Est une libération de l'ammoniac incroyable après les saignements dans le tube digestif, la concède de l'absence totale d'isoleucine dans l'hémoglobine? Une étude sur les porcs. Hépatologie, dix(3), 315-323.
22. Vickery, H. B., & Schmidt, C. L. POUR. (1931). L'histoire de la découverte des acides aminés. Revues chimiques, 9(2), 169-318.
23. Wolfe, R. R. (2017). Amins à chaîne ramifiée et synthèse des protéines musculaires chez l'homme: mythe ou réalité? Journal de la Société internationale de nutrition sportive, 14(1), 1-7.
24. Wu, g. (2009). Acides d'amino: métabolisme, fonctions et nutrition. Acides aminino, 37(1), 1-17.