Caractéristiques, structures et fonctions de la tropomiosine

La tropomiosine C'est l'une des trois protéines qui font partie des filaments minces dans les myofibrilles des cellules musculaires du muscle squelettique des vertébrés et des cellules musculaires de certains invertébrés.

Il est principalement associé aux filaments d'actine dans les myofibrilles musculaires, mais il y a des rapports qui indiquent que, bien que dans une moindre mesure, il peut également être associé à des filaments d'actine du cytosquelette à cellules non musculaires.

Modèle atomique de la tropomiocine (Source: Spid ~ Commonswiki supposée (basée sur les réclamations du droit d'auteur). [CC BY-SA 3.0 (http: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0 /)] via Wikimedia Commons)

Il a été isolé et cristallisé pour la première fois entre 1946 et 1948, à travers des protocoles similaires à ceux utilisés des années auparavant pour obtenir l'actine et la myosine, les deux protéines les plus abondantes des myofilaments.

In skeletal muscle cells, tropomiosine constitutes, together with troponin, a regulatory protein duo that acts as a “sensor” of calcium, since its inhibitory association with actin fibers is reversed after union with the calcium ions that They enter the cell in response to the stimuli nerveux qui dirigent la contraction.

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Caractéristiques

Dans les cellules vertébrées, la tropomiosine est invariablement, dans le cadre de filaments minces dans les myofibrilles musculaires, à la fois du muscle strié et du muscle lisse, où il exerce des fonctions de régulation.

Les scientifiques ont décrit la tropomiosine comme une protéine asymétrique, assez stable contre la chaleur (thermostable), dont la polymérisation semble dépendre de la concentration ionique du milieu où il est situé.

Il appartient à une grande et complexe une famille de protéines fibreuses et hélicoïdales qui sont largement réparties entre les eucaryotes. Chez les vertébrés, les tropomiosines sont classées en deux grands groupes:

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- Ceux de poids moléculaire élevé (entre 284-281 acides aminés).

- Faible poids moléculaire (entre 245-251 acides aminés).

Toutes les isoformes, lorsqu'elles sont examinées séparément, ont un certain nombre de déchets d'acides aminés 40 40. Il existe une hypothèse qui propose que chacun de ces «groupes» d'acides aminés interagit avec un monomère d'actinement lorsque les deux protéines forment un complexe dans des filaments minces.

Les mammifères contiennent au moins 20 isoformes différentes de tropomiosine, codées par quatre gènes exprimés par des promoteurs alternatifs et dont les produits (RNAM) sont traités par des coupes et des épisses alternatives ("Épissage").

Certaines de ces isoformes ont une expression différentielle. Beaucoup sont des tissus et du stade de scène, car certains se trouvent dans des tissus musculaires déterminés et peuvent être le cas qu'ils ne sont exprimés qu'à un moment de développement spécifique.

Structure

La tropomiosine est une protéine dimérica, composée de deux salles polypeptidiques alpha roulées ensemble, plus ou moins 284 déchets d'acides aminés chacun, avec un poids moléculaire près de 70 kDa et une longueur de plus de 400 nm.

Puisqu'il peut y avoir plusieurs isoformes, sa structure peut être composée de deux molécules égales ou de deux molécules différentes, formant ainsi une protéine homodimique ou hétérodimère, respectivement. Ceux-ci diffèrent en termes de "force" avec laquelle ils se lient aux filaments d'actine.

Les molécules de tropomiosine, également de manière filamenteuse, sont situées dans les régions de «rainure» qui existent entre les polymères d'actine G qui composent les volets de l'actine des filaments fins des filaments fins. Certains auteurs décrivent leur association comme une "complémentarité de forme" entre les deux protéines.

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La séquence de cette protéine est conçue comme un «flirt» d'heptopeptides (7 acides aminés) qui sont répétés, dont les caractéristiques et les propriétés individuelles favorisent l'emballage stable des deux hélices qui composent sa structure, et parmi lesquelles les sites syndicaux sont formés Pour l'actine.

L'union entre la tropomiosine et les fibres d'actine est principalement par le biais d'interactions électrostatiques.

L'extrémité N-terminale des tropomiosines est très préservée parmi les différentes isoformes musculaires. Tellement, que huit des neuf premiers déchets sont identiques de l'homme à Drosophile (La mouche des fruits), et 18 des 20 premiers déchets N-terminaux sont conservés chez tous les vertébrés.

Les fonctions

La tropomiosine et la troponine, comme mentionné ci-dessus, constituent le duo régulateur de la contraction musculaire des fibres squelettiques et cardiaques des vertébrés et certains invertébrés.

La troponine est un complexe de protéines formé par trois sous-unités, une qui répond au calcium et le rejoint, une autre qui se lie à la tropomiosine et une autre qui se lie aux filaments d'actine F.

Chaque molécule de tropomiosine est associée à un complexe de troponine qui régule les mouvements du premier.

Lorsque le muscle est détendu, la tropomiosine se trouve dans une topologie spéciale qui bloque les sites de l'union de la myosine dans l'actine, ce qui empêche la contraction.

Lorsque les fibres musculaires reçoivent un stimulus adéquat, la concentration intracellulaire de calcium augmente, ce qui provoque un changement conformationnel de la troponine associée à la tropomiosine.

Le changement conformationnel de la troponine induit également un changement conformationnel de la tropomiosine, ce qui entraîne la "libération" des sites de l'union d'acteur-miosine et permet à la contraction des myofibrilles de se produire.

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Dans les cellules non musculaires où elle se trouve, la tropomiosine remplit apparemment des fonctions structurelles ou dans la régulation de la morphologie et de la mobilité cellulaires.

Tropomiosine comme allergène

La tropomiosine a été soulignée comme l'une des protéines musculaires allergènes les plus abondantes en cas de réactions allergiques causées par les aliments d'origine animale.

Il est présent dans les cellules musculaires et non musculaires, à la fois vertébrés et invertébrés. Plusieurs études révèlent que les réactions allergiques causées par les crustacés telles que les crevettes, les crabes et les homards sont le produit de la "détection" de leurs incartues au moyen d'immunoglobulines dans le sérum de patients hypersensibles allergiques.

On pense que cette protéine se comporte comme un allergène de réactivité croisée, car les patients allergiques aux crevettes, par exemple, sont également à d'autres crustacés et mollusques qui ont une protéine avec des caractéristiques similaires.

Les références

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