Types, structure et organisation des myofilaments

Les Myofilaments Ce sont les protéines contractiles des myofibrilles, qui sont les unités structurelles des cellules musculaires, des cellules allongées qui sont appelées fibres musculaires.

Les fibres musculaires et leurs composants ont des noms particuliers. Par exemple, la membrane, le cytoplasme, les mitochondries et le réticulum endoplasmique sont connus sous le nom de sarcolema, sarcoplasma, sarcosomes et réticulum sarcoplasmique, respectivement.

Structure des myofilaments (Source: Mikael Häggström, utilisée avec Permision. [Domaine public] via Wikimedia Commons)

De la même manière, les éléments contractiles à l'intérieur sont appelés les myofibrilles ensemble; Et les protéines contractiles qui composent les myofibrilles sont appelées myofilaments.

Il existe deux types de myofilaments: mince et épaisseurs. Les filaments minces sont principalement constitués de trois protéines: l'actine F, la tropomiosine et la troponine. Les filaments épais, quant à eux, ne sont composés que d'une autre protéine connue sous le nom de Myosina II.

En plus de ceux-ci, il existe d'autres protéines associées à des filaments épais et minces, mais ceux-ci n'ont pas de fonctions contractiles, sinon plutôt structurelles, parmi lesquelles, pour n'en nommer que quelques-uns, la titine et la nébuline.

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Types de fibres musculaires

La disposition particulière des myofilaments qui constituent des myofibrilles donne naissance à deux types de fibres musculaires: les fibres musculaires striées et les fibres musculaires lisses.

Les fibres musculaires étayées, lors de l'examen d'un microscope optique, montrent un modèle de strierics ou de bandes transversales qui sont répétées sur toute sa surface et qui accordent le nom, au muscle qui les contient, de muscle strié. Il existe deux types de fibres musculaires striées, squelettique et cardiaque.

Les fibres musculaires qui ne montrent pas que le motif de bandes transversales est appelée fibres lisses. Ce sont eux qui composent la musculature des murs vasculaires et des viscères.

Structure

Myofilaments minces

Ces myofilaments sont composés de l'actine F et de deux protéines associées: la tropomiosine et la troponine, qui ont des fonctions de régulation.

L'actine F, ou l'actine filamenteuse est un polymère d'une autre protéine globulaire plus petite appelée actine G ou actine globulaire, d'environ 42 kDa de poids moléculaire. Il a un site syndical pour la myosine et est condamné à former deux chaînes disposées comme une double hélice composée d'environ 13 monomères par tour.

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Les filaments actin f sont caractérisés par deux pôles: un positif, dirigé vers le disque z, et un autre négatif, disposé vers le centre du sarcomero.

La tropomiosine est également constituée d'une chaîne polypeptidique double propulseur double. Il s'agit d'une protéine de 64 kDa qui forme des filaments situés dans les sillons laissés par les chaînes à double hélice des filaments minces de l'actine F, tels que «remplir» les espaces vides dans l'hélice.

Au repos, la tropomiosine couvre ou "couvercle" les sites syndicaux de l'actine pour la myosine, empêchant l'interaction des deux protéines, ce qui provoque la contraction musculaire. Autour de chaque filament mince et environ 25 ou 30 tem à partir du début de chaque tropomiosine se trouve une autre protéine appelée troponine.

La troponine (TN) est un complexe protéique composé de trois sous-unités de polypeptides globulaires appelés troponine T, C et I. Chaque molécule de tropomiosine a un complexe de troponine associé qui le régule, et ensemble, ils sont responsables de la régulation du début et de l'achèvement de la contraction musculaire.

Myofilaments épais

Les filaments épais sont des polymères myosine II, qui pèse 510 kDa et est formé par deux chaînes lourdes de 222 kDa chacune et quatre chaînes légères. Les chaînes légères sont de deux types: chaînes lumineuses essentielles, 18 kDa et chaînes lumineuses réglementaires de 22 kDa.

Chaque chaîne lourde de Myosina II a la forme d'une canne avec une petite tête globulaire à sa fin qui est projetée près de 90⁰ et a deux sites de fixation, un pour l'actine et un pour l'ATP. C'est pourquoi ces protéines appartiennent à la famille Atasas.

Un filament épais est composé de plus de 200 molécules de myosine II. La tête globulaire de chacune de ces molécules agit comme un "aviron" pendant la contraction, poussant l'actine à laquelle il est lié de sorte qu'il se glisse vers le centre du sarcomero.

Organisation

Dans une fibre musculaire squelettique, les myofibrilles occupent la plupart des sarcoplasmes et sont disposées en ensembles longitudinaux et ordonnés dans toute la cellule.

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Dans une coupe longitudinale vue avec un microscope optique, des bandes lumineuses, appelées bandes I, et des bandes sombres, appelées bandes, des bandes sont observées. Ces bandes correspondent à la disposition ordonnée des myofibrilles, et donc aux myofilaments qui les composent.

Au centre de la bande I, il y a une ligne sombre et mince appelée ligne ou disque z. Le centre de chaque bande A présente une zone plus claire connue sous le nom de bande H, qui est divisée de manière centralisée par une ligne plus sombre appelée M Line.

Délimité entre deux lignes Z, une structure appelée sarcomer est décrite, qui est l'unité fonctionnelle du muscle squelettique. Un sarcomer est composé des myofilaments contractiles organisés dans les bandes A, H et A Hemi-Band I à chaque extrémité.

Bandes Je ne contiens que des filaments minces, la bande contient des filaments épais entrelacés à leurs deux extrémités avec des filaments fins et la bande H ne contient que des filaments épais.

Comment les myofilaments sont-ils organisés dans des sarcoques?

Les myofilaments épais et les myofilaments minces peuvent être observés lors de l'examen d'un échantillon de muscle squelettique au microscope électronique. On dit que ceux qui sont "interdign" ou "entrelacent" les uns avec les autres dans une disposition séquentielle, ordonnée et parallèle.

Les filaments minces proviennent des disques Z et s'étendent à chaque côté dans la direction opposée et vers le centre de chaque sarcomère adjacent. Des disques Z à chaque extrémité du sarcomero, dans le muscle détendu, l'actine atteint le début de la bande H de chaque côté.

Ainsi, dans les fibres musculaires du muscle squelettique, les myofilaments épais détendus occupent la zone centrale qui forme les bandes ou bandes sombres A; Et les filaments minces s'étendent des deux côtés du sarcomère sans atteindre le centre de celui-ci.

Dans une section transversale dans la région où les filaments épais et minces se chevauchent, un motif hexagonal peut être observé qui comprend le filament épais au centre et six filaments minces qui l'entourent et qui sont situés dans chacune des bords hexagonaux des bords des bords des bords des bords des bords des bords des hexagonnes des hexagone.

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Cette organisation des myofilaments dans le sarcomère est conservée par la fonction d'une série de protéines associées aux myofilaments et qui ont des fonctions structurelles, parmi lesquelles la titine, l'actine alpha, la nébuline, la miomesine et la protéine C peuvent être mises en évidence.

Mécanisme de contraction

Lorsque l'acétyl choline (un neurotransmetteur) est libéré dans la plaque neuromusculaire en raison de la stimulation d'un motoneurone, la fibre musculaire est excitée et les canaux calciques dépendants de la tension des réticulos sarcoplasmiques sont ouverts.

Le calcium se lie à la troponine C, ce qui génère un changement conformationnel de la tropomiosine, qui expose les sites actifs, initiant ainsi la contraction. Lorsque les niveaux de calcium baissent, la tropomiosine revient à sa position initiale et la contraction cesse.

L'exposition des sites syndicaux de l'actine avec la myosine permet aux deux protéines de se joindre et que la myosine a poussé l'actine vers le centre du sarcomère, glissant sur la myosine.

Pendant la contraction musculaire, les lignes z de chaque sarcoque s'approchent du centre, approchant de la ligne M, augmentant l'interdigitation entre l'actine et la myosine et réduisant la taille des bandes I et H. Le degré de raccourcissement dépendra de la somme du raccourcissement de chacun des sarcoqueurs du muscle contractuel.

Les références

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