Caractéristiques, fonctions et exemples de l'Holoenzyme

Ongle Holoenzyme Il s'agit d'une enzyme formée par une partie protéique appelée apoenzyme combinée à une molécule non-protéine appelée cofacteur. Ni le supporter ni le cofacteur ne sont actifs lorsqu'ils sont séparément; c'est-à-dire, pour fonctionner, ils doivent être couplés.

Ainsi, les holoenzymes sont des enzymes combinées et, par conséquent, sont un catalyseur actif. Les enzymes sont un type de biomolécules dont la fonction augmente essentiellement la vitesse des réactions cellulaires. Certaines enzymes ont besoin de l'aide d'autres molécules, appelées cofacteurs.

Support + cofacteur = holoenzyme

Les cofacteurs se complètent avec les supports et forment une holoenzyme active qui effectue la catalyse. Les enzymes qui nécessitent un cofacteur particulier sont appelées enzymes conjuguées. Ceux-ci ont deux composants principaux: le cofacteur, qui peut être un ion métallique (inorganique) ou une molécule organique; L'apoenzyme, partie protéique.

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Caractéristiques des holoenzymes

Formé par des supporters et des cofacteurs

Le soutien est la partie protéique du complexe, et les cofacteurs peuvent être des ions ou des molécules organiques.

Admettre la variété de cofacteurs

Il existe différents types de cofacteurs qui aident à former des holoenzymes. Certains exemples sont des coenzymes et des vitamines communes, par exemple: vitamine B, FAD, NAD +, coenzyme de vitamine C.

Certains cofacteurs avec des ions métalliques, par exemple: cuivre, fer, zinc, calcium et magnésium, entre autres. Un autre type de cofacteurs est les groupes prothétiques si appelés.

Union temporelle ou permanente

Les cofacteurs peuvent unir un soutien avec une intensité différente. Dans certains cas, l'Union est faible et temporaire, tandis que, dans d'autres cas, le syndicat est si fort qu'il est permanent.

Dans les cas où l'Union est temporaire, lorsque le cofacteur est éliminé de l'holoenzyme, il redevient le soutien et cesse pour être actif.

Fonction

L'holoenzyme est une enzyme prête à exercer sa fonction catalytique; c'est-à-dire pour accélérer certaines réactions chimiques générées dans différentes zones.

Les fonctions peuvent varier en fonction de l'action spécifique de l'holoenzyme. Parmi les plus importants, l'ADN polymérase, dont la fonction est de s'assurer que la copie de l'ADN est effectuée correctement.

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Exemples d'Holoenzymes communs

ARN polymérase

ARN de polymérase 3D. Source: Maria Voigt., CC par 4.0, via Wikimedia Commons

L'ARN polymérase est une holoenzyme qui catalyse la réaction de la synthèse d'ARN. Cette holoenzyme est nécessaire pour construire des chaînes d'ARN à partir de chaînes de moisissures d'ADN qui fonctionnent comme des modèles pendant le processus de transcription.

Sa fonction consiste à ajouter des ribonucléotides à la fin 3 d'une molécule d'ARN en croissance. Dans les procaryotes, le support de l'ARN polymérase a besoin d'un cofacteur appelé Sigma 70.

ADN polymérase

Homiens Homo Sapiens Beta Beta Beta Beta Structure. Source: Yikrazuul, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

L'ADN polymérase est également un holoenzyme qui catalyse la réaction de polymérisation de l'ADN. Cette enzyme remplit une fonction très importante pour les cellules car elle est responsable de la réplication des informations génétiques.

L'ADN polymérase a besoin d'un ion avec une charge positive, normalement du magnésium, pour pouvoir remplir sa fonction.

Il existe plusieurs types d'ADN polymérase: l'ADN polymérase III est une holoenzyme qui a deux enzymes centrales (Pol III), chaque composé de trois sous-unités (α, ɛ et θ), une pince coulissante qui a deux sous-unités bêta et un complexe de charge réglage qui a plusieurs sous-unités (δ, τ, γ, ψ et χ).

Anhydrase carbonique

Structure de l'anhydrase carbonique

L'anhydrase carbonique, également appelée déshydratation de carbonate, appartient à une famille d'holoenzymes qui catalysent la conversion rapide du dioxyde de carbone (CO₂) et de l'eau (H20) dans le bicarbonate (H2CO3) et les protons (H +).

L'enzyme nécessite un ion de zinc (Zn + 2) en tant que cofacteur pour remplir sa fonction. La réaction catalysée par l'anhydrase carbonique est réversible, pour cette raison, son activité est considérée comme importante car elle aide à maintenir l'équilibre acide-base entre le sang et les tissus.

Hémoglobine

Hémoglobine

L'hémoglobine est un holoenzyme très important pour le transport du gaz dans les tissus animaux. Cette protéine présente dans les globules rouges contient du fer (Fe + 2), et sa fonction est de transporter l'oxygène des poumons vers d'autres zones du corps.

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La structure moléculaire de l'hémoglobine est un tétramère, ce qui signifie qu'il est composé de 4 chaînes ou sous-unités polypeptidiques.

Chaque sous-unité de cet holoenzyme contient un groupe Hemo, et chaque groupe Hemo contient un atome de fer qui peut rejoindre les molécules d'oxygène. Le groupe hémo d'hémoglobine est son groupe prothétique, nécessaire à sa fonction catalytique.

Cytochrome oxydase

Cytochrome oxydase

Le cytochrome oxydase est une enzyme qui participe aux processus d'obtention d'énergie, qui sont effectués dans les mitochondries de presque tous les êtres vivants.

Il s'agit d'un holoenzyme complexe qui nécessite la collaboration de certains cofacteurs, ions de fer et de cuivre, afin de catalyser la réaction de transfert d'électrons et la production d'ATP.

Pyruvate kinase

Cytochrome oxydase

Le pyruvate kinase est un autre holoenzyme important pour toutes les cellules, car il participe à l'une des routes métaboliques universelles: la glycolyse.

Sa fonction consiste à catalyser le transfert d'un groupe phosphate d'une molécule appelée phosphoenolpyruvate à une autre molécule appelée diphosphate adénosine, pour former l'ATP et le pyruvate.

Le support nécessite des cations de potassium (k ') et du magnésium (mg + 2) comme cofacteurs pour former une holoenzyme fonctionnelle.

Pyruvate carboxylase

Pyruvate carboxylase

Un autre exemple important est le pyruvate carboxylase, un holoenzy. Ainsi, le pyruvate devient oxalacétate, un intermédiaire important du métabolisme.

Pour être fonctionnellement actif, le pyravate de foose -carboxylase nécessite un cofacteur appelé biotine.

Acétyl coa carboxylase

Acétyl coa carboxylase e-coli

L'acétyl-CoA carboxilase est une holoenzyme dont le cofacteur, comme indiqué par son nom, est la coenzyme de.

Lorsque l'apoenzyme et la coenzyme A sont couplés, l'holoenzyme est catalytiquement active pour remplir sa fonction: transférer un groupe carboxyle vers l'acétyl-CoA pour le transformer en coenzyme malonyl (malonyl-CoA).

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L'acétyl-CoA remplit des fonctions importantes dans les cellules animales et les cellules végétales.

Oxydase monoamine

Structure de monoamine oxydase

Il s'agit d'un holoenzyme important dans le système nerveux humain, sa fonction est de favoriser la dégradation de certains neurotransmetteurs.

Pour que l'oxydase monoamine soit catalytiquement active, il doit unir de manière covalente son cofacteur, le dinucléotide flavine et adénine (FAD).

Lactate déshydrogénase

Lactate déshydrogénase

La lactate déshydrogénase est un holoenzyme important pour tous les êtres vivants, en particulier dans les tissus qui consomment beaucoup d'énergie, comme le cœur, le cerveau, le foie, les muscles squelettiques, les poumons, entre autres.

Cette enzyme nécessite la présence de son cofacteur, le nicotinamide et l'adénine (NAD), pour catalyser la réaction de conversion du pyruvate de lactate.

Catalase

Structure des protéines catalase. Source: Vossman, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

La catalase est un holoenzyme important dans la prévention de la toxicité cellulaire. Sa fonction consiste à décomposer le peroxyde d'hydrogène, le produit du métabolisme cellulaire, de l'oxygène et de l'eau.

Le soutien de la catalase nécessite que deux cofacteurs s'activent: un ion manganèse et un groupe prothétique hémo, similaire à l'hémoglobine.

Les références

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