Fonctionnement enzymatique et exemples

Ongle enzyme, Le catalyseur biologique ou biocatalisant est une molécule, généralement d'origine protéique, qui a la capacité d'accélérer les réactions chimiques qui se produisent à l'intérieur des êtres vivants. Les molécules de protéines catalysant sont des enzymes, et celles de la nature sont des ribzymes. 

En l'absence d'enzymes, le grand nombre de réactions qui se déroulent dans la cellule et qui permettent la vie, ne pouvaient pas se produire. Ceux-ci sont responsables de l'accélération du processus dans les ordres de grandeur proche de 10⁶ - Et dans certains cas beaucoup plus grand.

Diagramme schématique d'un clés de clés d'un complexe enzymatique-substrat. Source: compétitif_inhibition_es.Svg: * compétitif_inhibition.SVG: Rédigé par Jerry Crimson Mann, modifié par Timvickers, vectorisé par FvasConCellosderivative Work: Rution (Talk) Travail dérivé: Bekerr [Domaine public]

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Catalyse

Un catalyseur est une molécule capable de modifier la vitesse d'une réaction chimique sans être consommée dans cette réaction.

Les réactions chimiques impliquent l'énergie: les molécules initiales impliquées dans la réaction ou les réactifs commencent par un degré d'énergie. Une quantité supplémentaire d'énergie est absorbée pour atteindre le "statut de transition". Par la suite, l'énergie est libérée avec des produits.

La différence d'énergie entre les réactifs et les produits est exprimée en ∆g. Si les niveaux d'énergie des produits sont supérieurs aux réacteurs, la réaction est endary et non spontanée. En revanche, si l'énergie des produits est plus faible, la réaction est exergonique et spontanée.

Cependant, qu'une réaction soit spontanée ne signifie pas qu'elle se produira à une vitesse appréciable. La vitesse de la réaction dépend de ∆g * (l'astérisque fait référence à l'énergie d'activation).

Le lecteur doit maintenir ces concepts à l'esprit pour pouvoir comprendre comment le fonctionnement des enzymes se produit.

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Enzymes

Qu'est-ce qu'une enzyme?

Les enzymes sont des molécules biologiques d'une complexité incroyable, principalement formée par les protéines. Les protéines, à leur tour, sont de longues chaînes d'acides aminés.

L'une des caractéristiques les plus remarquables des enzymes est sa spécificité dans la molécule blanche - cette molécule est appelée substrat.

Caractéristiques des enzymes

Les enzymes existent de plusieurs manières. Certains sont totalement composés de protéines, tandis que d'autres ont des régions de nature non protéique appelés cofacteurs (métaux, ions, molécules organiques, etc.).

Ainsi, une apoenzyme est une enzyme sans son cofacteur, et la combinaison de l'apoenzyme et de son cofacteur est appelée holoenzyme.

Ce sont des molécules d'une taille considérablement grande. Cependant, seul un petit site enzymatique participe directement à la réaction avec le substrat, et cette région est le site actif.

Lorsque la réaction commence, l'enzyme est couplée à son substrat car une clé est attachée avec sa serrure (ce modèle est une simplification du processus biologique réel, mais il sert à illustrer le processus).

Toutes les réactions chimiques qui se produisent dans notre corps sont catalysées par des enzymes. En fait, si ces molécules n'existaient pas, nous devions attendre des centaines ou des milliers d'années pour que les réactions soient terminées. Par conséquent, la régulation de l'activité enzymatique doit être contrôlée de manière très spécifique.

Nomenclature et classification des enzymes

Lorsque nous voyons une molécule dont le nom se termine par -asas, nous pouvons être sûrs qu'il s'agit d'une enzyme (bien qu'il y ait des exceptions à cette règle, comme Tripsin). Ceci est la convention pour désigner le nom des enzymes.

Il existe six types de base d'enzymes: les oxydorréductases, les transférases, les hydrolases, les liasas, les isomérases et les ligues; En charge de: réactions redox, transfert d'atomes, hydrolyse, addition de doubles liaisons, isomérisation et union des molécules, respectivement.

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Comment fonctionnent les enzymes?

Dans la section catalyse, nous mentionnons que la vitesse de la réaction dépend de la valeur de ∆g *. Plus cette valeur est grande, la réaction est de plus en plus lente. L'enzyme est responsable de la diminution dudit paramètre - augmentant ainsi la vitesse de la réaction.

La différence entre les produits et les réactifs reste identique (l'enzyme ne l'affecte pas), ainsi que leur distribution. L'enzyme facilite la formation de la transition de l'État.

Inhibiteurs enzymatiques

Dans le contexte de l'étude des enzymes, les inhibiteurs sont des substances qui réduisent l'activité du catalyseur. Ils sont classés en deux types: des inhibiteurs compétitifs et non compétitifs. Ceux du premier type rivalisent avec le substrat et les autres ne.

Généralement, le processus d'inhibition est réversible, bien que certains inhibiteurs puissent rester couplés à l'enzyme presque permanent.

Exemples

Il y a une grande quantité d'enzymes dans nos cellules - et dans les cellules de tous les êtres vivants. Cependant, les plus connus sont ceux qui participent à des routes métaboliques telles que la glycolyse, le cycle de Krebs, la chaîne de convoyeurs électroniques, entre autres.

La succinate déshydrogénase est une enzyme du type oxydé qui catalyse l'oxydation du succinate. Dans ce cas, la réaction implique la perte de deux atomes d'hydrogène.

Différence entre les catalyseurs biologiques (enzymes) et les catalyseurs chimiques

Il existe des catalyseurs chimiques qui, comme les biologiques, augmentent la vitesse des réactions. Cependant, il existe des différences notables entre les deux types de molécules.

Les réactions catalysées par enzyme se produisent plus rapidement

Premièrement, les enzymes parviennent à augmenter la vitesse des réactions dans les ordres de magnitude près de 10⁶ jusqu'à 10¹². Les catalyseurs chimiques augmentent également la vitesse, mais seulement quelques ordres de grandeur.

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La plupart des enzymes travaillent dans des conditions physiologiques

Comme les réactions biologiques sont effectuées à l'intérieur des êtres vivants, leurs conditions optimales entourent les valeurs physiologiques de la température et du pH. Les chimistes, quant à eux, ont besoin de conditions de température, de pression et d'acidité drastiques.

Spécificité

Les enzymes sont très spécifiques dans les réactions qui catalysent. Dans la plupart des cas, ils ne travaillent qu'avec un substrat ou avec quelques-uns. La spécificité s'applique également au type de produits qui produisent. La gamme de substrats de catalyseurs chimiques est beaucoup plus large.

Les forces qui déterminent la spécificité de l'interaction entre l'enzyme et son substrat sont les mêmes qui dictent la formation de la protéine elle-même (interactions de van der Waals, de liaisons électrostatiques, d'hydrogène et hydrophobes).

La régulation enzymatique est exacte

Enfin, les enzymes ont une plus grande capacité de régulation et leur activité varie en fonction de la concentration de différentes substances dans la cellule.

Parmi les mécanismes de régulation, nous trouvons le contrôle allestrique, la modification covalente des enzymes et la variation de la quantité d'enzyme qui est synthétisée.

Les références

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