Yoduro mais caractéristiques, structure, fonctions

La Yoduro peroxydase ou la peroxydase thyroïdienne (TPO) est une hémo-glycoprotéine appartenant à la famille des peroxydases mammifères (comme la myéloperoxydase, la lactopéroxydase et d'autres) qui participe à la voie de synthèse de l'hormone thyroïdienne.

Sa fonction principale est celle de «l'iodination» des déchets de tyrosine dans la thyoglobuline, et la formation de la 3-3'-5-triiodothyronine (T3) et de la thyroxine (T4) à travers une réaction «couplage» intramoléculaire de tyrosines iodisées.

Schéma de la voie biosynthétique de l'hormone thyroïdienne, où l'iodure peroxydase (dans l'oxydation de l'iodure en iode) (source: Mikael Häggström [CC0] via Wikimedia Commons)

La triiodonine et la thyroxine sont deux hormones produites par la glande thyroïde qui ont des fonctions essentielles dans le développement, la différenciation et le métabolisme des mammifères. Son mécanisme d'action dépend de l'interaction de ses récepteurs nucléaires avec des séquences de gènes spécifiques de ses gènes blancs.

L'existence de l'enzyme de yoduro peroxydase a été confirmée dans les années 1960 par différents auteurs et des avancées actuellement considérables ont été réalisées concernant la détermination de sa structure, ses fonctions et les caractéristiques du gène qui le code dans différents organismes.

Dans une grande partie de la littérature liée à cette enzyme, ceci est connu sous le nom de "automatique" microsomal et est lié à certaines maladies auto-immunes thyroïdiennes.

Grâce à ses caractéristiques immunogènes, cette enzyme est une molécule blanche ou cible.

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Caractéristiques

L'iodure de peroxydase est codé par un gène situé sur le chromosome 2 des humains, qui mesure plus de 150 kpb et est composé de 17 exons et 16 introns.

Cette protéine transmembraale, avec un seul segment immergé dans la membrane, est étroitement liée à la myéloperoxydase, avec qui il partage plus de 40% de la similitude de la séquence d'acides aminés.

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Sa synthèse se produit dans les polyribosomes (ensemble de ribosomes responsables de la traduction de la même protéine) et est ensuite inséré dans la membrane du réticulum endoplasmique, où il passe par un processus de glycosylation.

Une fois synthétisée et glycosylée, l'iodure de peroxydase est transporté vers le pôle apical de la traction (cellules thyroïdiennes ou cellules thyroïdiennes), où il est capable d'exposer son centre catalytique vers la lumière folliculaire de la thyroïde.

Régulation d'expression

L'expression du gène codage de la peroxydase thyroïde ou iodure est contrôlée par des facteurs de transcription thyroïdiens spécifiques tels que TTF-1, TTF-2 et PAX-8.

Les éléments génétiques qui permettent d'augmenter ou d'améliorer l'expression de ce gène chez l'homme ont été décrits dans les régions qui flanquent la fin 5 de la même, généralement parmi les 140 premières paires de bases de cette région "Flanqueande".

Il existe également des éléments qui répriment ou diminuent l'expression de cette protéine, mais contrairement aux "potentialistes", ceux-ci ont été décrits en aval de la séquence de gènes.

Une grande partie de la régulation de l'expression génétique de l'iodure peroxydase se produit de manière spécifique au tissu, et cela dépend de l'action des éléments de l'Union de l'ADN qui agissent en Cis, comme les facteurs de transcription TTF-1 et autres.

Structure

Cette protéine à activité enzymatique a environ 933 déchets d'acides aminés et une fin C-terminale extracellulaire de 197 acides aminés qui proviennent de l'expression d'autres modules de gènes qui codent pour d'autres glycoprotéines.

Son poids moléculaire est d'environ 110 kDa et fait partie du groupe de protéines transmembranales glycosylées de type 1, car il a un segment transmembranal glycosylé et un groupe hémo.

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La structure de cette protéine a, au moins, un pont disulfure dans la région extracellulaire qui forme une boucle fermée caractéristique qui est exposée à la surface des tirocytes.

Les fonctions

La principale fonction physiologique de l'iodure de peroxydase est liée à sa participation à la synthèse de l'hormone thyroïdienne, où elle catalyse «l'iodation» de la gaspillage tyrosine de la monoyodothyrosine (MIT) et de la dieuxyrosine (DIT), en plus du couplage de l'iodirosine résidus dans la thyoglobuline.

Quelle est la synthèse de l'hormone thyroïdienne?

Afin de comprendre la fonction de l'enzyme de peroxydase thyroïde, il est nécessaire de considérer les étapes de la synthèse hormonale où elle participe:

 1-sinet avec le transport de l'iodure vers la thyroïde et continue avec

 2-La génération d'un agent oxydant comme le peroxyde d'hydrogène (H2O2)

 3 postes de réception est synthétisé, la thyoglobuline

 4-yoduro est oxydé à un état de Valencia plus âgé et après

 Le 5-yoduro est rejoint aux déchets de tyrosine présents dans la thyoglobuline

 La thyoglobuline de 6 pouces, l'iodothye (un type d'hormones thyroïdiennes) se forment en raison du couplage des déchets ryodothiques

 7 - La thyoglobuline est stockée et crachée, alors

 8-Les iodirosinas iodirosinas sont supprimés et enfin,

 La 9-thyroxine est libérée et triiodothyron vers le sang; Ces hormones exercent leurs effets par interaction avec leurs récepteurs spécifiques, qui sont situés dans la membrane nucléaire et sont capables d'interagir avec des séquences d'ADN blanches, fonctionnant comme des facteurs de transcription.

Comme cela pouvait être détaché de la connaissance des fonctions des deux hormones dont la synthèse participe (T3 et T4), l'iodure de peroxydase a des implications importantes au niveau physiologique.

L'absence des deux hormones pendant le développement humain produit des défauts de croissance et de retard mental, ainsi que des déséquilibres métaboliques dans la vie adulte.

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Maladies connexes

L'iodure de peroxydase est l'un des principaux auto-entigènes thyroïdiens chez l'homme et est lié à la cytotoxicité médiée par le système de complément. Sa fonction comme autoantigène se démarque chez les patients atteints de maladies auto-immunes thyroïdiennes.

La maladie de Gota, par exemple, est due à une carence en contenu d'iode pendant la synthèse hormonale dans la thyroïde, qui a été liée à un produit de carence en thyroglobuline iodination de certains défauts dans certains défauts de la peroxydase peroxydase de la peroxydase peroxydase.

Certains carcinomes sont caractérisés par des fonctions modifiées de l'iodure de peroxydase, c'est-à-dire que les niveaux d'activité de cette enzyme sont significativement inférieurs à ceux des patients non cancer.

Cependant, des études ont confirmé qu'il s'agit d'une caractéristique extrêmement variable, qui dépend non seulement du patient, mais du type de cancer et des régions affectées.

Les références

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