Fonctions d'albumine, synthèse, carence, types

La albumine C'est une protéine synthétisée par le foie trouvé dans la circulation sanguine, il est donc classé comme une protéine plasmatique. C'est la principale protéine de leur espèce chez l'homme, car elle représente plus de la moitié des protéines circulantes.

Contrairement à d'autres protéines telles que l'actine et la myosine, qui font partie des tissus solides, les protéines plasmatiques (albumine et globulines) sont en suspension dans le plasma, où elles exercent diverses fonctions.

Molécule d'albumine

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Fonctions d'albumine

Régulation de la pression oncotique du plasma

L'une des fonctions les plus importantes de l'albumine est de réguler la pression oncotique du plasma; c'est-à-dire la pression attirée vers l'intérieur des vaisseaux sanguins à l'eau (par effet osmotique) afin de contrecarrer la pression artérielle capillaire qui force l'eau à l'extérieur.

L'équilibre entre la pression artérielle capillaire (qui pousse les fluides) et la pression oncotique générée par l'albumine (retenir l'eau à l'intérieur des vaisseaux sanguins) est ce qui permet au volume circulant du plasma de rester stable et que l'espace extravasculaire ne reçoit pas plus de liquides que que vous avez besoin.

Entretien de pH du sang

En plus de sa fonction de régulateur de pression oncotique, l'albumine agit également comme un tampon aidant à maintenir le pH du sang dans une gamme physiologique (7,35 à 7,45).

Principaux moyens de transport

Enfin, cette protéine avec un poids moléculaire de 67 000 daltons est le principal moyen de transport que le plasma doit mobiliser des substances insolubles dans l'eau (composante principale du plasma).

Pour cela, l'albumine a des sites syndicaux différents où vous pouvez «adhérer» à des substances temporairement différentes à transporter dans la circulation sanguine sans avoir à se dissoudre dans la phase aqueuse de la même.

Substances principales qui transportent le plasma

- Les hormones thyroïdiennes.

- Un large éventail de médicaments.

- Bilirubine non conjuguée (indirect).

- Composés lipophiles non solubles dans l'eau, comme certains acides gras, vitamines et hormones.

Compte tenu de son importance, l'albumine a des moyens de régulation différents afin de maintenir ses taux plasmatiques stables.

Synthèse d'albumine

Protéine d'albumine sérique humaine

L'albumine est synthétisée dans le foie à partir d'acides aminés obtenus dans les protéines alimentaires. Sa production se produit dans le réticulum endoplasmique des hépatocytes (cellules du foie), d'où il est libéré dans la circulation sanguine où il restera circuler pendant environ 21 jours.

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Pour que la synthèse de l'albumine soit efficace, deux conditions fondamentales sont nécessaires: une contribution adéquate des acides aminés sains et des hépatocytes capables de convertir de tels acides aminés en albumine.

Bien que dans le régime alimentaire, certaines protéines similaires à l'albumine - comme la lactoalbumine (lait) ou l'ovalbumine (œufs) - elles ne sont pas utilisées directement par le corps; En fait, ils ne peuvent pas être absorbés dans leur forme d'origine en raison de leur grande taille.

Pour être exploités par l'organisme, des protéines telles que la lactalbumine et l'ovoalbumine sont digestives dans le tube digestif et réduites à leurs plus petites composants: les acides aminés. Ensuite, ces acides aminés seront transportés dans le foie pour fabriquer l'albumine qui exercera des fonctions physiologiques.

Causes de carence en albumine

Échantillon de sang pour le test d'albumine, diagnostic des fonctions hépatiques

Comme pour presque tous les composés du corps, il y a deux principales causes de carence en albumine: une synthèse insuffisante et des pertes accrues.

Synthèse insuffisante

Comme déjà mentionné, pour synthétiser l'albumine en quantités suffisantes et à un rythme constant, il est nécessaire d'avoir une "matière première" (acides aminés) et une "usine opérationnelle" (hépatocytes). Lorsque l'une de ces pièces échoue, la production d'albumine entre en baisse et ses niveaux commencent à diminuer.

La malnutrition est l'une des principales causes de l'hypoalbuminémie (comme on le sait aux niveaux de faible albumine de sang). Si le corps n'a pas une contribution suffisante des acides aminés à long terme, il ne pourra pas maintenir la synthèse de l'albumine. Par conséquent, cette protéine est considérée comme un marqueur biochimique de l'état nutritionnel.

Mécanismes de compensation

Même lorsque la contribution des acides aminés dans l'alimentation est insuffisante, il existe des mécanismes de compensation, tels que l'utilisation d'acides aminés obtenus à partir de la lyse d'autres protéines disponibles.

Cependant, ces acides aminés ont leurs propres limites, donc si la contribution reste limitée par une période prolongée, la synthèse de l'albumine diminue inexorablement.

Importance des hépatocytes

Il est nécessaire que les hépatocytes soient sains et dans des conditions de synthèse de l'albumine; Sinon, les niveaux baisseront parce que cette protéine ne peut pas être synthétisée dans une autre cellule.

Ensuite, les patients souffrant de maladies hépatiques - telles que la cirrhose hépatique, dans lesquelles les hépatocytes qui meurent sont remplacés par des tissus fibreux et non fonctionnels - commencent à présenter une diminution progressive de la synthèse de l'albumine, dont les niveaux diminuent et soutenus constamment et soutenus.

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Augmentation des pertes

Comme déjà mentionné, l'albumine a une durée de vie moyenne de 21 jours à la fin, dont elle se dégrade dans ses composants de base (acides aminés) et ses déchets.

Habituellement, la demi-vie de l'albumine reste inchangée, nous ne devons donc pas nous attendre à une augmentation des pertes si ce n'était pas à cause du fait qu'il y a des points où il pourrait s'échapper du corps: les glomérules rénaux.

Filtration à travers les glomérules

Le glomérule est la structure du rein où se produit la filtration des impuretés sanguines. En raison de la pression artérielle, des déchets, il y a des petites ouvertures qui permettent aux éléments nocifs de quitter la circulation sanguine et de rester à l'intérieur des protéines et des cellules sanguines.

L'une des principales causes pourquoi l'albumine ne "s'échappe" pas dans des conditions normales à travers le glomérule est sa grande taille, ce qui rend difficile de passer par les petits "pores" où la filtration a lieu.

Action de charge négative de l'albumine

L'autre mécanisme qui "protège" l'organisme contre les pertes d'albumine au niveau rénal est sa charge négative, qui est égale à celle de la membrane de glomérule basale.

Puisqu'ils ont la même charge électrique, la membrane basale du plus sombre repousse à l'albumine, la gardant à l'écart de la zone de filtration et dans l'espace vasculaire.

Lorsque cela ne se produit pas (comme dans les cas de syndrome néphrotique ou de néphropathie diabétique), l'albumine commence à traverser les pores et s'échappe avec de l'urine; D'abord en petites quantités, puis en plus grande quantité à mesure que la maladie progresse.

Au début, la synthèse peut fournir les pertes, mais à mesure que celles-ci augmentent, la synthèse n'est plus possible, elle continuera de baisser de manière irrémédiable.

Conséquences à faible albumine

Diminution de la pression oncotique

La principale conséquence de l'hypoalbuminémie est la diminution de la pression oncotique. Cela fait que les liquides laissent l'espace intravasculaire à l'espace interstitiel (espace microscopique qui sépare une cellule d'un autre) plus facilement, s'accumuler et générer un œdème.

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Selon la zone où le liquide s'accumule, le patient commencera à présenter un œdème des membres inférieurs (pieds gonflés) et un œdème pulmonaire (liquide à l'intérieur des alvéoles pulmonaires) avec la détresse respiratoire qui en résulte.

Il pourrait également présenter un déversement péricardique (liquide dans le sac qui entoure le cœur), ce qui peut entraîner une insuffisance cardiaque et, finalement, à mort.

Déclin de la fonction de certaines hormones

De plus, les fonctions des hormones et d'autres substances qui dépendent de l'albumine à transporter ont une baisse lorsqu'il n'y a pas assez de protéines pour transporter toutes les hormones du site de synthèse à la zone où leur action doit exercer.

Diminution de l'effet médicament

Il en va de même pour les médicaments et les médicaments, qui voient leur action pour l'incapacité d'être transporté dans le sang par l'albumine.

Pour atténuer cette situation, l'albumine exogène peut être administrée par voie intraveineuse, bien que l'effet de cette mesure soit généralement transitoire et limité. 

Idéalement, chaque fois que vous le pouvez, c'est pour inverser la cause de l'hypoalbuminémie afin d'éviter les conséquences délétères pour le patient.

Types d'albumine

Structure moléculaire de l'ovoalbumine

-Séroalbúmin: Protéine importante dans le plasma de l'être humain.

-Ovoalbúmina: D'après la superfamille protéique des Serás, c'est l'une des protéines du blanc d'oeuf.

-Lactalbumine: protéines trouvées dans le sérum de lait. Son but est de synthétiser ou de produire du lactose.

-Conalbumine ou ovotransferrine: Avec une grande affinité pour le fer, il fait partie de 13% du blanc d'oeuf.

Les références

1. Zilg, h., Schneider, H., & Seiler, F. R. (1980). Aspects moléculaires des fonctions d'albumine: indications pour son utilisation dans la substitution du plasma. Développements de la normalisation biologique, 48, 31-42.
2. Pardridge, w. M., & Mietus, L. J. (1979). Transport d'hormones stéroïdes à travers la barrière hémato-encéphalique du rat: rôle principal de l'hormone liée à l'albumine. Le Journal of Clinical Investigation, 64(1), 145-154.
3. Rothschild, m. POUR., Oratz, m., & Schreiber, s. S. (1977). Synthèse d'albumine. Dans Albumine: structure, fonction et utilisations(PP. 227-253).
4. Kirsch, R., Fith, L., Noir, e., & Hoffenberg, R. (1968). Régulation de la synthèse de l'albumine et du catabolisme par altération des protéines alimentaires. Nature, 217(5128), 578.
5. McClelland, D. B. (1990). ABC de transfusion. Solutions d'albumine humaine. BMJ: Journal médical britannique, 300(6716), 35.