Caractéristiques de Treonine, fonctions, dégradation, avantages

La Treonina (THR, T) ou l'acide Treo-α-amino-β-butyrique est l'un des acides aminés constitutifs des protéines cellulaires. Étant donné que l'homme et d'autres animaux vertébrés n'ont pas de voies biosynthétiques pour sa production, Treonine est considérée comme l'un des 9 acides aminés essentiels qui doivent être acquis avec le régime.

Treonine était le dernier des 20 acides aminés communs découverts dans les protéines, un fait qui s'est produit dans l'histoire plus d'un siècle après la découverte de l'asparagine (1806), qui a été le premier acide aminé décrit.

Structure d'acides aminés Treonine (source: Keycine [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 4.0)] via Wikimedia Commons)

Il a été découvert par William Cumming Rose en 1936, qui a inventé le terme "treonine" pour la similitude structurelle qu'il a trouvée entre cet acide aminé et l'acide haraonique, un composé dérivé du sucre Treose.

En tant que protéine d'acide aminé, Treonine a de multiples fonctions dans les cellules, parmi lesquelles le site de liaison pour les chaînes de glucides typiques des glycoprotéines et le site de reconnaissance des protéines kinases avec des fonctions spécifiques (protéines Treonine / sérine kinases) se démarquent).

De même, Treonine est un composant essentiel des protéines telles que l'émail dentaire, l'élastine et le collagène et a également des fonctions importantes dans le système nerveux. Il est utilisé comme complément alimentaire et comme «atténuateur» des états physiologiques d'anxiété et de dépression.

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Caractéristiques

Le treonne appartient au groupe d'acides aminés polaires qui ont un groupe de chaîne R ou latérale manquant de charges positives ou négatives (acides aminés polaires non chargés).

Les caractéristiques de son groupe R sont fabriquées par un acide aminé très soluble (hydrophile ou hydrophile), ce qui est également vrai pour les autres membres de ce groupe, comme la cystéine, la sérine, l'asparagine et la glutamine.

Avec le tryptophane, la phénylalanine, l'isoléucine et la tyrosine, la tréonine est l'un des cinq acides aminés qui ont des fonctions glucogéniques et kétogènes, car à partir de son métabolisme, il existe des intermédiaires pertinents tels que le pyruvate et la succinyl-CoAA.

Cet acide aminé a un poids moléculaire approximatif de 119 g / mol; Comme beaucoup d'acides aminés sans charge, il a un point isoélectrique autour de 5.87 et sa fréquence dans les structures protéiques est proche de 6%.

Certains auteurs regroupent le treonine avec d'autres acides aminés de goût "sucré", parmi lesquels sont, par exemple, la sérine, la glycine et l'alanine.

Structure

Les acides α-amino comme Treonine ont une structure générale, c'est-à-dire qu'elle est courante pour tous. Ceci se distingue par la présence d'un atome de carbone connu sous le nom de «carbone α», qui est chiral et à laquelle quatre types de molécules ou différents substituants sont joints.

Ce carbone partage l'une de ses liaisons avec un atome d'hydrogène, un autre avec le groupe R, qui est caractéristique pour chaque acide aminé, et les deux autres sont occupés par les groupes amino (NH2) et le carboxyle (COOH), qui sont communs pour tous Les acides aminés.

Le groupe de tonine R a un groupe hydroxyle qui lui permet de former des ponts d'hydrogène avec d'autres molécules dans des milieux aqueux. Son identité peut être définie comme un groupe alcoolique (un éthanol, avec deux atomes de carbone), qui a perdu l'un de ses hydrogènes pour rejoindre l'atome de carbone α (-chah-ch3).

Ce groupe -OH peut servir de «pont» ou de site syndical pour une variété de molécules (cela peut être joint, par exemple, des chaînes d'oligosaccharides pendant la formation de glycoprotéines), c'est donc l'un des responsables de la formation de la formation de la formation de la formation de la formation de la formation de la formation de la formation de les dérivés de Treonine modifiés.

La forme biologiquement active de cet acide aminé est L-Treonine et c'est cela qui participe à la fois à la formation de structures protéiques et aux différents processus métaboliques où il agit.

Les fonctions

En tant que protéine d'acide aminé, Treonine fait partie de la structure de nombreuses protéines dans la nature, où son importance et sa richesse dépendent de l'identité et de la fonction de la protéine à laquelle elle appartient.

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En plus de ses fonctions structurelles dans la formation de la séquence peptidique des protéines, Treonine remplit d'autres fonctions à la fois dans le système nerveux et dans le foie, où il participe au métabolisme des graisses et empêche son accumulation dans cet organe dans cet organe.

Treonine fait partie des séquences reconnues par les enzymes Serín / Treonina kinases, qui sont responsables de nombreux processus de phosphorylation des protéines, essentiels à la régulation de la multiplicité des fonctions et des événements de signalisation intracellulaire.

Il est également utilisé pour le traitement de certains troubles intestinaux et digestifs et son utilité dans l'atténuation de conditions pathologiques telles que l'anxiété et la dépression a été démontrée.

L-tréonine est également l'un des acides aminés nécessaires pour maintenir l'état pluripotent des cellules souches embryonnaires de souris, un fait apparemment lié au métabolisme de la S-adénosyl-méthionine et avec les événements de méthylation des histones, qui sont directement impliqué dans l'expression des gènes.

Dans l'industrie

Une propriété commune pour de nombreux acides aminés est sa capacité à réagir avec d'autres groupes chimiques tels que les aldéhydes ou les cétones pour la formation des "saveurs" caractéristiques de nombreux composés.

Parmi ces acides aminés se trouve le Treonine, qui en tant que sérine, réagit avec le saccharose pendant les TO.

Treonine est présente dans de nombreux médicaments d'origine naturelle et également dans de nombreuses formulations de suppléments nutritionnels prescrits aux patients atteints de malnutrition ou qui ont une mauvaise alimentation dans cet acide aminé.

Une autre des fonctions les plus notoires de L-Treonine, et qui a grandi au fil du temps, est additif dans la préparation des aliments concentrés pour les cochons et les industries de la production de volaille.

L-Treonine est utilisé dans ces industries comme complément alimentaire dans les mauvaises formulations du point de vue des protéines, car cela offre des avantages économiques et soulage les carences des protéines brutes que ces animaux de ferme consomment.

La principale forme de production de cet acide aminé est normalement par la fermentation microbienne et les chiffres de production mondiale à des fins agricoles pour l'année 2009 dépassé 75 tonnes.

Biosynthèse

Treonine est l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme, ce qui signifie qu'il ne peut pas être synthétisé par les cellules du corps et, par conséquent, qui doit être acquise à partir de protéines d'origine animale ou végétale qui sont fournies avec le régime quotidien.

Les plantes, les champignons et les bactéries synthétisent le treonine à partir de routes similaires qui peuvent présenter des écarts les uns avec les autres. Cependant, la plupart de ces organismes commencent d'Asparto comme précurseur, non seulement pour Treonine, mais aussi pour la méthodin et la lysine.

Voie biosinthétique dans les microbes

La voie de biosynthèse de L-Treonine dans des micro-organismes tels que les bactéries se compose de cinq étapes catalysées par différentes enzymes. Le substrat de départ, comme a commenté, est l'aspartate, qui est phosphorylé par une enzyme de Quinasa Aspartate dépendante de l'ATP.

Cette réaction produit le métabolite phosphate de L-asphat (L-aspartil-P) qui sert de substrat pour l'enzyme aspartyle semi-anhydique déshydrogénase, qui catalyse sa conversion en semi-dépendant de l'aspartyle dépendant.

L'aspartyl semi -iardhaide peut être utilisé à la fois pour la biosynthèse de la l-lisin et pour la biosynthèse de la t-treonine; Dans ce cas, la molécule est utilisée par un dépôt dépendant de l'enzyme homosérine NADPH pour la production de L-homoserina.

La L-homosérine est phosphorylée au phosphate de l-homosérine (L-homosérina-P) par une kinase dépendante de l'ATP homosérine et ledit produit de réaction, à son tour, est un substrat de l'enzyme synthase treonine, capable de synthétiser l-trinina.

La L-méthionine peut être synthétisée à partir de la L-homosérine produite à l'étape précédente, il représente donc une voie «compétitive» pour la synthèse de L-Treonine.

La T-tréonine synthétisée de cette manière peut être utilisée pour la synthèse des protéines ou peut également être utilisée en aval pour la synthèse de la glycine et de la L-leucine, deux acides aminés pertinents également du point de vue protéique.

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Régulation

Il est important de souligner que trois des cinq enzymes participant à la biosynthèse de L-Treonine dans les bactéries sont régulées par le produit de la réaction par rétroaction négative. Ce sont la kinase aspartate, l'homosérine déshydrogénase et la kinase homosérine.

De plus, la régulation de cette voie biosynthétique dépend également des exigences cellulaires des autres produits de biosynthèse qui y sont liés, car la formation de L-lisine, de la L-méthionine, de la L-isoleucine et de la glycine dépend de la voie de production de production de la production de L-Treonine.

Dégradation

Treonine peut être dégradé par deux routes différentes pour produire du pyruvate ou du succinyl-CoA. Ce dernier est le produit le plus important du catabolisme de Treonine chez l'homme.

Le métabolisme de Treonine se produit principalement dans le foie, mais le pancréas, bien que dans une moindre mesure, participe également à ce processus. Cette voie commence par le transport de l'acide aminé à travers la membrane plasmique des hépatocytes au moyen de transporteurs spécifiques.

Production de pyruvate de Treonine

La conversion de la tréonine en pyruvate se produit grâce à sa transformation en glycine, qui se déroule en deux étapes catalytiques qui commencent par la formation de 2-amino-3-écotobutirate de la treonine et par l'action de l'enzyme treonine déshydrogénase.

Dans l'être humain, cette route ne représente que 10 et 30% du catabolisme du Treonine, cependant, son importance est relative à l'organisme qui est considéré car, chez d'autres mammifères, par exemple, c'est beaucoup plus pertinent parlant cataboliquement à parler cataboliquement.

Production succinil-CoA de Treonina

Comme pour la métitionine, la valine et l'isoleucine, les atomes de carbone de la treonine sont également utilisés pour la production de Succunil-CoA. Ce processus commence par la conversion de l'acide aminé en α-céthobutirate, qui est par la suite utilisé comme substrat de l'enzyme de déshydrogénase α-zo-pote pour effectuer le propionil-CoA.

La transformation de la tréonine en α-céthobutirate est catalysée par l'enzyme déshydratase, ce qui implique la perte d'une molécule d'eau (H2O) et un autre d'un ion ammonium (NH4 +).

Le propionyl-CoA est carboxylé dans le méthylmalonyl-CoA par une réaction en deux étapes qui nécessite l'entrée d'un atome de carbone bicarbonate (HCO3-). Ce produit sert de substrat pour un méthylmalonil-coa mutasa-coenzyme b12 dépendant, qui "épimérise" la molécule pour produire du succinyl-CoA.

Autres produits cataboliques

De plus, le squelette de carbone de Treonine peut être utilisé cataboliquement pour la production d'acétyl-CoA, qui a également des implications importantes du point de vue énergétique dans les cellules du corps.

Dans certains organismes, Treonine fonctionne également comme un substrat de certaines voies biosynthétiques telles que l'isoleucine, par exemple. Dans ce cas, à travers 5 étapes catalytiques, l'α-échobutirate dérivé du catabolisme de la tréonine peut être dirigé vers la formation de l'isoleucine.

Aliments riches en treonine

Bien que la plupart des aliments abondants en protéines aient un certain pourcentage de tous les acides aminés, il a été déterminé que les œufs, le lait, le soja et la gélatine sont particulièrement riches en acide aminé Treonine.

Treonine est également dans les viandes animales telles que le poulet, le porc, le lapin, l'agneau et différents types d'oiseaux. Dans la nourriture de l'origine de la plante, il est abondant dans les choles, sur l'oignon, l'ail, la bette à carde et les aubergines.

Il se trouve également dans le riz, le maïs, le son de blé, les grains de légumineuses et dans de nombreux fruits tels que les fraises, les bananes, les raisins, l'ananas, les prunes et d'autres noix riches en protéines telles que les noix ou les pistaches, entre autres.

Avantages de votre apport

Selon le comité des experts de l'Organisation mondiale de la santé pour l'agriculture et l'alimentation (OMS, FAO), les besoins quotidiens de Treonina pour un être humain adulte moyen sont d'environ 7 mg par kilogramme de poids corporel, qui doivent être acquis à partir de nourriture ingérée avec un régime alimentaire.

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Ces chiffres découlent des données expérimentales obtenues à partir d'études menées avec des hommes et des femmes, où cette quantité de treonine est suffisante pour obtenir un équilibre positif d'azote dans les cellules du corps.

Cependant, des études avec des enfants entre 6 mois et un an ont montré que pour ceux-ci, les exigences minimales de L-Treonine se situent entre 50 et 60 mg par kilogramme de poids par jour.

Parmi les principaux avantages de la consommation de suppléments nutritionnels ou de médicaments avec des formulations spéciales riches en L-Treonine est le traitement de la sclérose amyotrophique latérale ou de la maladie de Lou Gehrig.

L'offre de treonine supplémentaire favorise l'absorption des nutriments dans l'intestin et contribue également à l'amélioration des fonctions hépatiques. Il est également important pour le transport des groupes de phosphate à travers les cellules.

Troubles de la carence

Chez les jeunes enfants, il y a des défauts nés dans le métabolisme de Treonine qui provoquent un retard de croissance et d'autres troubles métaboliques connexes.

Les carences dans cet acide aminé ont été associées à certains échecs dans la prise de poids des enfants, en plus d'autres pathologies liées au manque de rétention d'azote et à sa perte d'urine.

Les êtres humains soumis à de mauvaises régimes alimentaires à Treonina peuvent avoir une plus grande propension à souffrir de foie gras et de certaines infections intestinales liées à cet acide aminé.

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