Transamination

Schéma d'une réaction d'aminotransference entre un acide aminé et un alpha-zoacide (Source: Alcibiade via Wikimedia Commons)

Qu'est-ce que la transamination?

La transamination Il s'agit d'un type de réaction chimique qui fonctionne dans la "redistribution" des groupes d'acides aminés, car il entoure des processus réversibles d'amination (ajout d'un groupe amino) et du chagrin (élimination d'un groupe amino), qui sont catalysés par des enzymes spécifiques connu sous le nom de transaminases ou aminotransférases.

La réaction générale de transamination implique l'échange entre un acide aminé et toute piole α-zo, où l'échange d'un groupe amino donne la version cétoacide du premier substrat acide aminé et la version acide aminé du premier substrat α-zo-ecotoacide.

Le groupe amino qui est généralement échangé est le "alpha" amino, c'est-à-dire celui qui participe à la formation des liaisons peptidiques et qui définit la structure des acides aminés, bien que des réactions qui impliquent d'autres groupes amino présents dans différentes positions dans Différentes positions peuvent se produire dans.

À l'exception de la lysine, de la tréonine, de la proline et de l'hydroxyproline, tous les acides aminés participent à des réactions de transamination, bien que pour l'histidine, la sérine, la méthodine et la phénylalanine aient été décrites des transaminases, mais leurs voies métaboliques n'impliquent pas ce type de réactions.

Les réactions de transamination entre les acides aminés et les α-coacides ont été découvertes en 1937 par Braunstein et Kritzmann, et depuis lors, ils ont été soumis à des études intenses, car elles se produisent dans de nombreux tissus de différents organismes et à des fins différentes.

Chez l'homme, par exemple, les transaminases sont largement réparties dans les tissus corporelles et sont particulièrement actives dans le tissu musculaire cardiaque, dans le foie, dans le tissu musculaire squelettique et dans les reins.

Mécanisme de réaction

Les réactions de transamination impliquent plus ou moins le même mécanisme. Comme mentionné ci-dessus, ces réactions se produisent comme un échange réversible d'un groupe amino entre un acide aminé et un α-zo-CID.

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Ces réactions dépendent d'un composé connu sous le nom de phosphate pyridoxal, une dérivée de la vitamine B6 qui participe en tant que transporteur de groupe amino et qui se lie aux enzymes transaminases par la formation d'une base schiff entre le groupe aldéhyde de cette molécule et le ε-amino de A résidu de lysine sur le site actif de l'enzyme.

L'union entre le pyridoxal phosphate et le résidu de lysine sur le site actif n'est pas covalente, mais est donnée par interaction électrostatique entre la charge positive d'azote dans la lysine et la charge négative dans le groupe phosphate du pyridoxal.

Au cours de la réaction, l'acide aminé qui fonctionne comme un substrat déplace le groupe ε-amino du résidu de lysine dans le site actif qui participe à la base de Schiff avec le pyridoxal.

Pendant ce temps, une paire d'électrons alpha en carbone d'acides aminés est retirée et transférée sur le cycle de pyridine qui compose le pyridoxal phosphate (avec une charge positive), puis ils sont «livrés» à α-zo zids qui fonctionnent comme un deuxième substrat.

De cette façon, le phosphate pyridoxal participe non seulement au transfert ou au transport des acides aminés entre les acides aminés et les α-écotoacides qui sont le substrat des transaminases, mais agit également comme un «puits» d'électrons, facilitant la dissociation de la dissociation de la dissociation de l'hydrogène à l'acide alfa.

En résumé, le premier substrat, un acide aminé, transfère son groupe amino au pyridoxal phosphate, d'où il est ensuite transféré dans le deuxième substrat, un α-zo-ecotoide, formant, dans l'intermédiaire, un composé intermédiaire connu sous le nom de pyridoxamine phosphate.

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Fonction de transamination

Les enzymes transaminases se trouvent généralement dans le cytosol et les mitochondries et travaillent dans l'intégration de différentes routes métaboliques.

Le glutamate déshydrogénase dans sa réaction inverse, par exemple, peut transformer le glutamate en ammonium, NADH (ou NADPH) et α-zétoglutarate, qui peut entrer dans le cycle des acides tricarboxyliques et fonctionner dans la production d'énergie.

Cette enzyme, qui se trouve dans la matrice mitochondriale, représente un point de branche qui associe les acides aminés au métabolisme énergétique, de sorte que lorsqu'une cellule manque d'énergie suffisante dans la forme de glucides ou de graisses but.

La formation de l'enzyme (glutamate déshydrogénase) pendant le développement du cerveau est essentielle pour le contrôle de la détoxification de l'ammonium, car il a été démontré que certains cas de retard mental ont à voir avec une faible activité de cela, ce qui conduit à l'accumulation d'ammonium, ce qui est préjudiciable à la santé du cerveau.

Dans certaines cellules hépatiques, les réactions de transamination peuvent également être utilisées pour la gluconéogenèse de la synthèse du glucose.

La glutamine est convertie en glutamate et ammonium par enzyme de glutaminase. Ensuite, le glutamate est converti en α-zétoglutarate, qui entre dans le cycle de Krebs puis en gluconéogenèse. Cette dernière étape se produit grâce au Malo, l'un des produits de l'itinéraire, est transporté à l'extérieur des mitochondries au moyen d'une navette.

Cette navette laisse α-cethoglutarate à la merci de l'enzyme Málica, ce qui le fait pyruvate. Deux molécules de pyruvate peuvent être converties, puis, une molécule de glucose par gluconéogenèse.

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Exemples

Les réactions de transamination les plus courantes sont liées aux acides aminés d'alanine, à l'acide glutamique et à l'acide aspartique.

Certaines enzymes d'aminotransférase peuvent, en plus du phosphate de pyridoxal, utiliser le pyruvate comme "coenzyme", comme c'est le cas avec le glutamate-piruvate de transaminase, qui catalyse la réaction suivante:

glutamate + pyruvate ↔ alanine + α-cetoglutarate

Les cellules musculaires dépendent de cette réaction pour produire de l'alanine à partir du pyruvate et pour obtenir de l'énergie à travers le cycle de Krebs au moyen de α-zétoglutorate. Dans ces cellules, l'utilisation de l'alanine comme source d'énergie dépend de l'élimination des groupes amino comme des ions ammonium dans le foie, à travers le cycle de l'urée.

Réaction de transamination de l'alanine (Source: Tomas Drab [domaine public] via Wikimedia Commons)

Une autre réaction de transamination très importante chez différentes espèces est celle catalysée par l'enzyme aspartate aminotransférase:

L-spartato + α-cétoglutarate ↔ Oxalacétate + L-glutamate

Enfin, mais non le moindre, la réaction de transamination d'acide γ-aminobutyrique (GABA), un acide aminé non protéine pour le système nerveux central qui fonctionne comme un neurotransmetteur inhibiteur. La réaction est catalysée par un acide transaminase γ-aminoburique et est plus ou moins comme suit:

α-cétoglutarate + 4-acide aminobutanoïque ↔ glutamate + semi-voiture succinique

La semi-utilisation semi-semi-use est convertie en acide succinique par une réaction d'oxydation et ce dernier peut entrer dans le cycle de Krebs pour la production d'énergie.