Caractéristiques, types et sélections de fonctions

Le Selectinas Ils sont une famille de glycoprotéines constituées par des chaînes polypeptidiques, qui reconnaissent des conformations spécifiques de sucres (glucides), situées à la surface d'autres cellules et se lient à eux. Pour cette raison, ils sont également appelés molécules d'adhésion.

Ces récepteurs d'adhésion sont connus pour leur structure préservée. Ils présentent trois domaines et trois glycoprotéines différentes. Ils peuvent être exprimés en molécules de surface, en plus d'être stockées ou de fonctionner comme des molécules solubles.

Structure moléculaire d'une sélectine P. Pris et édité à partir de: Neveu, Curtis [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0)].

Contrairement à d'autres molécules d'adhésion, les sélections n'agissent que dans les interactions des globules blancs avec l'endothélium vasculaire.

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Caractéristiques

Les sélections sont toutes des protéines qui contiennent des oligosaccharides de chaîne, unies par des liaisons covalentes aux chaînes d'acides aminés latérales (glycoprotéines). Ce sont des molécules transmembranaires, ce qui signifie qu'ils traversent le bilay lipidique.

Ils partagent des caractéristiques très similaires aux protéines Clec ou Lectinas de type C. Puisque, en tant que type C Lectinas, les sélections nécessitent des ions calcium pour effectuer la jonction.

L'origine du mot "Selectin" fait référence au fait que ces protéines expriment sélectivement dans les cellules du système vasculaire, et contiennent également un domaine de lectine.

Certains auteurs incluent des sélections (glycoprotéines) dans les lectines car ce sont des molécules qui se lient aux sucres. Cependant, d'autres auteurs les différencient sous le concept selon lequel les lectines ne reconnaissent que les glucides et les rejoignent, tandis que les sélections reconnaissent et rejoignent les sucres, mais sont également formées par des glucides.

La régulation des sélections se produit au niveau transcriptionnel, par traitement protéolytique, par classification cellulaire et par des expressions régulées de glycosil-transférases.

Les Selectins ont un court domaine intracellulaire. Cependant, ils ont trois domaines extracellulaires, un domaine du type de facteur de croissance épidermique, un domaine de la lectine de type C et des unités de répétition, similaires aux protéines régulatrices du complément.

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Gars

La famille Selectin est composée de trois types différents de glycoprotéines. Chacun d'eux est identifié avec une lettre qui indique l'endroit où ils ont été identifiés pour la première fois. Ensuite, nous verrons chacun d'eux.

L-sélectine

Il est également connu sous le nom de Sell, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL ou TQ1. Il se trouve dans les leucocytes, d'où le "L" de la sélection. C'est un composant de surface cellulaire. Les trois domaines sont: un homologue des lectines, un facteur de croissance épidermique et deux unités de répétition consensus.

Il présente plusieurs ligands, c'est-à-dire généralement de petites molécules qui forment complexes avec une biomolécule, dans ce cas une protéine. Les ligands connus pour la l-sélectine sont les suivants.

Glycam1

Connu sous le nom de molécule -1 de l'adhésion cellulaire dépendante de la glycosylation, il s'agit d'un ligand protéoglycane qui est exprimé dans les inflammations veineuses post-chapillaire et permet aux lymphocytes d'aller à la circulation sanguine vers les tissus lymphoïdes.

CD34

Il s'agit d'une phosphograproteine, détectée dans plusieurs groupes de mammifères, comme l'homme, les rats et les souris, entre autres.  Il a d'abord été décrit dans les cellules souches hématopoïétiques. Ils se trouvent dans une variété de cellules, mais il est presque exclusivement lié à l'hématopoïétique.

Madcam-1

Connu sous le nom de résine AD ou de molécule d'adhésion cellulaire dans le sens de la muqueuse vasculaire (en anglais, la molécule d'adhésion des cellules muqueuses vasculaires 1). Il s'agit d'une protéine extracellulaire de l'endothélium qui est responsable de la détermination de quels tissus les lymphocytes entreront, en plus de porter des sucres afin qu'ils soient reconnus par la l-sélectine.

Psgl-1

Connu entre autres synonymes sous le nom de SelPlg ou CD162, il s'agit d'une glycoprotéine qui se trouve dans les cellules endothéliales et dans les leucocytes. Vous pouvez rejoindre les deux autres types de sélectionnes. Cependant, il semble que cela présente une meilleure affinité avec P-sélectine.

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P-sélectine

La P-sélectine est connue par d'autres noms tels que SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP ou LECAM3, entre autres. Il est situé à la surface des cellules de l'endothélium, qui couvrent les marges internes des vaisseaux sanguins et des plaquettes.

La P-sélectine a été identifiée pour la première fois dans les plaquettes. C'est pourquoi le nom de la protéine porte le "P" initial.

La structure de la P-sélectine se compose d'un domaine très similaire à la lectine de type C à l'extrémité N EGF; c'est-à-dire un domaine protéique conservé d'environ 30 à 40 déchets d'acides aminés, avec une feuille β à deux caténaires suivie d'une boucle à une feuille β-terminale bicaténaire à court terme.

Il présente un troisième dominant similaire à la protéine complément.

Le ligand avec une plus grande affinité de la P-sélectine est PSGL-1, comme décrit précédemment dans les ligands L-Selectine. D'un autre côté, cette protéine peut également former des complexes avec d'autres molécules telles que le polysaccharide sulfaté appelé Fucoidan et Heparán Sulfate.

E-sélectine

Cette protéine de sélection est également connue sous les noms suivants: Sele, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 et autres. Il est exprimé exclusivement dans les cellules endothéliales qui sont activées par de petites protéines qui ne sont pas en mesure de traverser la bicouche lipidique de la cellule, appelée cytokines.

La structure de cette protéine se compose de 3 domaines (comme le reste des sélectionnes): un domaine similaire à l'EGF, 6 unités de modules de protéines témoins (également appelées domaines de sushis) de répétition SCR et un domaine transmembranaire.

Il peut vous servir: mégacariocytes: caractéristiques, structure, formation, maturation Représentation de la structure moléculaire de la protéine E-sélectine, dont Domino est EGF. Pris et édité de: Jawahar Swaminathan et le personnel de MSD à l'Institut européen de bioinformatique [domaine public].

Le ligand qui forment des complexes avec l'E sélectif est assez varié, mais ceux qui se démarquent sont les suivants.

Sialyl-lewis a

Aussi appelé SLE A O CA19-9. C'est un tétrasaccharide dans les sérums de patients cancéreux. Il est connu pour participer au processus de reconnaissance cellule-cellule. Il s'exprime constitutivement dans les granulocytes, les monocytes et les lymphocytes t.

Sialyl-lewis x

C'est aussi un tétratasaccharide comme sialyl-lewis a et a des fonctions similaires. Il est exprimé dans les granulocytes et les monocytes et contrôle la sortie ou la fuite indésirable de ces cellules pendant l'inflammation.

Psgl-1

Bien qu'il soit apparemment plus efficace dans la P-sélectine, certains auteurs considèrent que la forme dérivée des neutrophiles humains est également assez efficace dans la sélectine E. En fait, ils considèrent qu'en général, ce ligand est fondamental pour les trois types de sélections.

Fonction

La fonction principale des sélections est de faire partie du processus de formation des globules blancs (lymphocytes). Ils participent également à la réponse immunitaire, à des inflammations chroniques et aiguës dans différents organes du corps tels que les reins, le cœur et la peau. Ils agissent même dans les processus inflammatoires des métastases cancérigènes.

Les références

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2. L-sélectine. Récupéré de: dans.Wikipédia.org.
3. CA19-9. Récupéré de: dans.Wikipédia.org.
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