Caractéristiques, courbe de structure et de jonction de l'oxoglobine

SOITXihemoglobin C'est le nom que l'hémoglobine reçoit lorsqu'il rejoint l'oxygène. L'hémoglobine est une protéine qui se trouve dans les globules rouges et dont la fonction principale est de transporter l'oxygène des poumons aux tissus.

Les premiers êtres vivants étaient unicellulaires et vivaient dans une atmosphère liquide à partir de laquelle ils étaient nourris et auxquels ils ont éliminé leurs déchets, ainsi que certains des organismes qui existent actuellement. Dans ces conditions, ces processus sont obtenus par de simples mécanismes de diffusion, car la paroi cellulaire est en contact intime avec le milieu qui le fournit.

Courbe de dissociation de l'oxihémoglobine (Source: Ratznium à l'anglais Wikipédialat Les versions ont été téléchargées par Aaronsharpe à IN.Wikipédia. [Domaine public] via Wikimedia Commons)

Le développement d'organismes pluricellulaires de plus en plus complexes impliquait que les cellules internes étaient considérablement éloignées de l'environnement, de sorte que les mécanismes de diffusion en tant que seule source d'approvisionnement sont devenus insuffisants.

Ainsi, des systèmes spécialisés ont été développés pour obtenir des nutriments et des gaz tels que le système digestif et le système respiratoire, ainsi que les mécanismes de transport pour apporter ces nutriments et gaz à la cellule: le système cardiovasculaire.

Pour produire de l'énergie sous forme de molécules d'ATP, les cellules ont besoin d'oxygène. Compte tenu du fait que l'ATP ne peut pas être stocké, il doit être constamment synthétisé, ce qui signifie une demande permanente d'oxygène par les cellules.

L'hémoglobine a émergé, évolutivement parlant, en tant que transporteur de gaz qui "résout" le problème du transport d'oxygène de l'environnement à la cellule.

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Caractéristiques et structure

Pour parler des caractéristiques et de la structure de l'oxyhémoglobine, il est nécessaire de se référer à l'hémoglobine, car l'oxyhémoglobine n'est rien de plus que l'hémoglobine d'oxygène. Par conséquent, à partir de maintenant, les caractéristiques articulaires de la molécule en présence ou non du gaz en question seront décrites.

À quoi sert l'hémoglobine?

L'hémoglobine est nécessaire pour transporter l'oxygène vers les tissus de la quantité et de la vitesse qu'ils méritent, compte tenu du fait que l'oxygène a si peu de solubilité dans le sang que son transport de diffusion serait insuffisant pour répondre aux besoins tissulaires.

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Comment est une molécule d'hémoglobine?

L'hémoglobine est une protéine tétramérique (qui a quatre sous-unités), a une forme sphérique et une masse moléculaire de 64 kDa.

Ses quatre sous-unités constituent une unité fonctionnelle unique, où chacun influence réciproquement l'autre. Chaque sous-unité est composée d'une chaîne polypeptidique, d'une globine et d'un groupe prothétique, le groupe Hemo ou "HEM", qui agit comme un cofacteur et n'est pas formé par des acides aminés; c'est-à-dire que ce n'est pas la nature des protéines.

La globine est de deux manières: alpha globine et bêta globine. Le tétramère d'hémoglobine se compose d'une paire de chaînes alpha globine (141 acides aminés) et de quelques chaînes de globine bêta (146 acides aminés).

Chacune des quatre chaînes polypeptidiques est liée à un groupe Hemo, qui a un atome de fer à l'état ferreux (Fe2 +) au centre.

Comment est le groupe Hemo?

Le groupe Hemo est un anneau de porphyrine formé par quatre anneaux pyrroliques (composés aromatiques hétérocycliques avec la formule C4H5N) unis par des ponts de méthyle. Le fer à l'état ferreux trouvé au centre est soumis à la structure par des liaisons azotés coordonnées.

Chaque groupe Hemo est capable de rejoindre une molécule d'oxygène, de sorte que chaque molécule d'hémoglobine ne peut rejoindre que 4 molécules de gaz.

Le corps humain contient environ 2,5 x 1013 érythrocytes, qui sont les cellules sanguines qui produisent et transportent l'hémoglobine. Chaque érythrocyte possède environ 280 millions de molécules d'hémoglobine et peut ensuite transporter plus de 1000 millions de molécules d'oxygène.

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Comment se forme l'oxyhémoglobine?

L'oxihémoglobine est formée après l'union d'un atome d'oxygène à chaque atome de fer ferreux qui trouve dans chaque groupe hémo de la molécule d'hémoglobine.

Le terme oxihémoglobine fait alors référence à une hémoglobine oxygénée et non chimiquement oxydée, car elle ne perd pas d'électron lorsqu'elle est combinée avec de l'oxygène et du fer reste à l'état ferreux.

L'oxygénation produit un changement dans la structure quaternaire de la molécule, c'est-à-dire un changement de conformation qui peut être transmis des chaînes de globine à l'hémo et vice versa groupe.

Quelle est la quantité maximale d'oxygène qui peut charger l'hémoglobine?

L'hémoglobine peut, tout au plus, rejoindre quatre molécules d'oxygène dans sa structure. Si le volume molaire des gaz idéaux est de 22.4 L / mol, une mol d'hémoglobine (64.500g) se joindra à 89.6 litres d'oxygène (4 moles d'O2 x 22.4 L / mol).

Ainsi, chaque gramme d'hémoglobine doit rejoindre 1.39 ml d'O2 à 100% saturé (89.6L / 64500G X (1000 ml / L)).

En pratique, les tests sanguins montrent des résultats légèrement plus faibles, car il existe de petites quantités de méthemoglobine (hémoglobine oxydée) et de carboxyhémoglobine (hémoglobine + monoxyde de carbone (CO)) qui ne peut pas rejoindre l'oxygène.

Compte tenu de cela, la règle «Hüfner» établit que, dans le sang, 1 g d'hémoglobine a une capacité maximale à unir l'oxygène de 1.34 ml.

Courbe de liaison à l'oxyhémoglobine

La quantité de molécules d'oxygène qui peuvent être jointes à une molécule d'hémoglobine dépend de la pression partielle de l'oxygène ou du PO2. En l'absence d'oxygène, l'hémoglobine est désoxygénée, mais à mesure que PO2 augmente, le nombre d'oxygène qui se lie à l'hémoglobine augmente.

Le processus de liaison à l'oxygène à l'hémoglobine dépend de la pression partielle de l'oxygène. Lors du graphique, le résultat est appelé "courbe oxihémoglobine" et a une forme caractéristique de «s» ou sigmoïde.

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Selon le PO2, l'hémoglobine sera dans une capacité inférieure ou supérieure à "libérer" ou à "livrer" l'oxygène qu'il transporte, ainsi que le chargement avec cela.

Par exemple, dans la région entre 10 et 60 mmHg de pression, vous obtenez la pièce avec plus en attendant la courbe. Dans cette condition, l'hémoglobine peut facilement produire de grandes quantités d'O2. C'est la condition qui est obtenue dans les tissus.

Lorsque PO2 se situe entre 90 et 100 mmHg (12 à 13 kPa), l'hémoglobine est presque 100% saturée d'O2; Et lorsque le PO2 artériel est de 60 mmHg (8 kPa), la saturation avec de l'O2 est toujours pouvant atteindre 90%.

Dans les poumons, ce sont les conditions qui prédominent (pression entre 60 et 100 mmHg), ce qui permet de charger des molécules d'hémoglobine présents dans les érythrocytes.

Cette forme sigmoïde qui attire la courbe oxihémoglobine garantit que cette protéine se comporte comme un excellent chargeur au niveau pulmonaire, un convoyeur très efficace dans la pression artérielle et un excellent donneur d'O2 dans les tissus, proportionnellement au taux métabolique local, c'est-à-dire, c'est-à-dire, c'est-à-dire, c'est-à-dire demander.

Les références

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