Caractéristiques des myofibrilles, structure, composition, fonctions

Le Myofibrilles Ce sont les unités structurelles des cellules musculaires, également connues sous le nom de fibres musculaires. Ils sont très abondants, ils sont fixés en parallèle et sont intégrés par le cytosol de ces cellules.

Les cellules ou les fibres à fibres musculaires étayées sont de très longues cellules, pouvant mesurer jusqu'à 15 cm de long et de 10 à 100 μm de diamètre. Sa membrane plasmique est connue sous le nom de sarcolema et son cytosol comme sarcoplasma.

Diagramme de la structure musculaire d'un être humain (Source: DEGLR6328 ~ Commonswiki, via Wikimedia Commons)

Dans ces cellules, en plus des myofibrilles, plusieurs noyaux et mitochondries appelées sarcosomes, ainsi qu'un réticulum endoplasmique proéminent appelé réticulum sarcoplasmique.

Les myofibrilles sont reconnues comme les "éléments contractiles" des muscles chez les animaux vertébrés. Ils sont composés de divers types de protéines qui sont celles qui leur donnent les caractéristiques élastiques et rétractables. De plus, ils occupent une partie importante du sarcoplasma des fibres musculaires.

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Différences entre les fibres musculaires

Il existe deux types de fibres musculaires: les fibres striées et lisses, chacune avec une distribution anatomique et une fonction spécifique. Les myofibrilles sont particulièrement importantes et évidentes dans les fibres musculaires striées qui composent les muscles squelettiques.

Les fibres striées ont un schéma répétitif de bandes transversales lorsqu'elles sont observées au microscope et sont associées aux muscles squelettiques et une partie de la musculature cardiaque.

Les fibres lisses, au contraire, ne présentent pas le même schéma au microscope et se trouvent dans les muscles caractéristiques du système vasculaire et du système digestif (et toutes les viscères).

Caractéristiques générales

Les myofibrilles sont composées de deux types de filaments contractiles (également appelés myofilaments), qui à leur tour sont composés de myosine et de protéines filamenteuses d'actine, qui seront décrites plus tard.

Représentation graphique des myofibrilles dans le muscle squelettique (Source: Bublaus modifié [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0)] via Wikimedia Commons)

Différents chercheurs ont déterminé que la durée de vie moyenne des protéines contractiles des myofibrilles passe de 5 jours à 2 semaines, donc le muscle est un tissu très dynamique, non seulement du point de vue contractile, mais de la synthèse et du renouvellement de ses éléments structurels.

L'unité fonctionnelle de chaque myofibrilla dans les cellules musculaires ou les fibres est appelée sarcomro et est délimité par une région connue sous le nom de «bande ou ligne Z», d'où les myofilaments de l'actine sont étendus en parallèle.

Étant donné que les myofibrilles occupent une partie substantielle du sarcoplasma, ces structures fibreuses restreignent l'emplacement des centres des cellules auxquelles ils appartiennent à la périphérie de la même, près du sarcolema.

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Certaines pathologies humaines sont liées au déplacement des noyaux en poutres myofibrillaires, et celles-ci sont appelées myopathies centrales nucléaires.

Formation de myofibrilles ou de "myofibrillogenèse"

Les premiers myofils sont assemblés lors du développement du muscle squelettique embryonnaire.

Les protéines qui composent les sarcoquers (les unités fonctionnelles des myofibrilles) sont initialement alignées des extrémités et des côtés d'un «prix» composé de filaments d'actine et de petites parties de la myosine II.

Au fur et à mesure que cela se produit, dans les fibres musculaires qu'ils expriment, dans différentes proportions, les gènes codant pour les isoformes cardiaques et squelettiques de l'α-actine. D'abord, la quantité d'isoforme cardiaque exprimée est plus élevée, puis cela modifie le squelettique.

Après la formation du prix, les myofibrilles naissantes sont assemblées derrière la zone de formation des prix et dans celles-ci, la forme de myosine musculaire II est détectée.

À ce stade, les filaments de myosine sont alignés et complexes avec d'autres protéines spécifiques de la myosine Union, qui se produit également avec les filaments d'actine.

Structure et composition

Comme mentionné il y a un instant, les myofibrilles sont composées de myofilaments de protéines contractiles: l'actine et la myosine, également connues sous le nom de myofilaments épaisses, respectivement. Ceux-ci sont visibles au microscope optique.

- Myofilaments minces

Les filaments minces de myofibrilles sont composés de protéine d'actine sous sa forme filamenteuse (actine f), qui est un polymère en forme globulaire (actine G), qui a une taille plus petite.

Les volets filamenteux de l'actine G (actin f) forment un double brin qui est enveloppé dans la forme de l'hélice. Chaque monomère de ces pèse plus ou moins de 40 kDa et peut rejoindre la myosine dans des endroits particuliers.

Ces filaments ont environ 7 nm de diamètre et s'étendent entre deux zones connues sous le nom de bande I et la bande A. Dans la bande A, ces filaments sont situés autour des filaments épais formant un arrangement hexagonal secondaire.

Plus précisément, chaque filament mince est séparé symétriquement de trois filaments épais et chaque filament épais est entouré de six filaments minces.

Des filaments fins et épais interagissent entre eux par des «ponts transversaux» qui se démarquent des filaments épais et qui apparaissent dans la structure de la myofibrilla à intervalles réguliers de distances près de 14 nm.

Représentation schématique des myofilaments qui composent les myofibrilles et leurs coupes croisées (Source: Kamran Maqsood 93 [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 4.0)] via Wikimedia Commons)

Les filaments d'actine et les autres protéines associées s'étendent sur le sailli.

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- Myofilaments épais

Les filaments épais sont des polymères de la protéine myosine II (510 kDa chacun) et sont délimités par les régions appelées "bandes A".

Les myofilaments de myosine mesurent environ 16 nm de long et sont distribués dans des arrangements hexagonaux (si une section transversale d'une myofibrilla est observée).

Chaque filaments de myosine II est composé de nombreuses molécules de myosine emballées, chacune se compose de deux chaînes de polypeptides qui ont une région ou une «tête» sous la forme d'une maza et qui s'adapte à des «grappes» pour former les filaments.

Les deux faisceaux sont soutenus à travers leurs extrémités au centre de chaque sarcomero, de sorte que les "têtes" de chaque myosine sont dirigées vers la ligne Z, où les filaments minces sont fixes.

Les têtes de myosine remplissent des fonctions très importantes, car elles ont des sites syndicaux pour les molécules ATP et, en outre, pendant la contraction musculaire, ils sont capables de former les ponts transversaux pour interagir avec les filaments minces de l'actine.

- Protéines associées

Les filaments d'actine sont "ancrés" ou "fixes" à la membrane plasmique des fibres musculaires (sarcolema) grâce à leur interaction avec une autre protéine connue sous le nom de dystrophine.

De plus, il existe deux importantes protéines d'union d'actine connue sous le nom de troponine et de tropomiosine qui, avec les filaments d'actine, forment un complexe protéique. Les deux protéines sont essentielles pour la régulation des interactions qui se déroulent entre les filaments minces et épais.

La tropomiosine est également une molécule filamentaire à deux formes qui est associée aux propens de l'actine spécifiquement dans la région de la rainure qui se produisent entre les deux brins. La troponine est un complexe de protéines globulaires tripartites qui est disponible à intervalles sur les filaments d'actine.

Ce dernier complexe fonctionne comme un "commutateur" dépendant du calcium qui régule les processus de contraction des fibres musculaires, il est donc de la plus haute importance.

Dans le muscle strié des animaux vertébrés, il existe en outre deux autres protéines qui interagissent avec les filaments épais et minces, connus sous le nom de Titina et Nebulina, respectivement.

La nébuline a des fonctions importantes dans la régulation de la longueur des filaments d'actine, tandis que la Titina participe au soutien et à l'ancrage des filaments de myosine dans une région du sarcomero connu sous le nom de ligne M.

Autres protéines

Il existe d'autres protéines qui sont associées à des myofilaments épais qui sont connus sous le nom de protéine C de la myosine et de l'union de miomesine, qui sont responsables de la fixation des filaments de myosine en ligne M.

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Les fonctions

Les myofibrilles ont des implications élémentaires dans la capacité de déplacer les animaux vertébrés.

Puisqu'ils sont constitués par des complexes de protéines fibreux et contractiles de l'appareil musculaire, ceux-ci sont essentiels pour exécuter des réponses aux stimuli nerveux qui conduisent au mouvement et au déplacement (dans les muscles striés squelettiques).

Les propriétés dynamiques incontestables du muscle squelettique, qui comprennent plus de 40% du poids corporel, sont conférées par des myofibrilles qui, en même temps, ont 70% des protéines du corps humain entre 50 et 70%.

Les myofibrilles, dans le cadre de ces muscles, participent à toutes leurs fonctions:

- Mécanique: Pour convertir l'énergie chimique en énergie mécanique pour générer une résistance, maintenir la posture, produire des mouvements, etc.

- Métabolique: Puisque le muscle participe au métabolisme de l'énergie basale et sert de site de stockage de substances fondamentales telles que les acides aminés et les glucides; Il contribue également à la production de chaleur et de consommation d'énergie et d'oxygène utilisés pendant les activités physiques ou les exercices sportifs.

Étant donné que les myofibrilles sont principalement composées de protéines, celles-ci représentent un site de stockage et de libération d'acides aminés qui contribue au maintien des taux sanguins de glucose pendant le jeûne ou la famine.

De plus, la libération des acides aminés de ces structures musculaires a une transcendance du point de vue des besoins biosynthétiques d'autres tissus tels que la peau, le cerveau, le cœur et d'autres organes.

Les références

1. Despoulos, un., & Silbernagl, s. (2003). Atlas de la couleur de physiologie (5e Ed.). New York: Thieme.
2. Friedman, un. L., & Goldman, et. ET. (mille neuf cent quatre vingt seize). Caractérisation mécanique des myofibrilles des muscles squelettiques. Journal biophysique, 71(5), 2774-2785.
3. Frontière, w. R., & Ochala, J. (2014). Muscle squelettique: une brève revue de la structure et de la fonction. Tissu calcif int, Quatre cinq(2), 183-195.
4. Goldpink, G. (1970). La prolifération des myofibrilles pendant la croissance des fibres musculaires. J. SCT cellulaire., 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Biochimie illustrée de Harper (28e Ed.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, J. N., & Baylies, M. K. (2017). Les myofibrilles ont mis la pression sur les noyaux. Biologie cellulaire de la nature, 19(dix).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, et., White, J., Mi-my, l., Dube, D.,... Pruyne, D. (2016). Assemblage et maintenance des myofibrilles dans le muscle Striad. Dans Manuel de pharmacologie expérimentale (p. 37). New York, États-Unis: Springer International Publishing Suisse.
8. Sanger, J. W., Wang, J., Fan, et., White, J., & Sanger, J. M. (2010). Assemblage et dynamique des myofibrilles. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, un., & Bremel, R. (1975). Préparation et propriétés des vertébrés lisses - myofibrilles musculaires et agithyosine. Journal européen de biochimie, 55(1), 49-60.
10. VILLEE, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Zoologie générale (2e éd.). Londres: W. B. Saunders Company.