Caractéristiques, synthèses et fonctions de la maltase

La Maltase, Également connu sous le nom d'α-glucosidase, maltase acide, glucose inversé, glucosidasucrase, α-glucosidase lysosomale ou maltasea-glucoamilas.

Il appartient à la classe des hydrolases, en particulier à la sous-classe des glycosidases, qui sont capables de briser les liaisons α-glucosidiques entre les résidus de glucose (EC. 3.2.1.vingt). Cette catégorie regroupe diverses enzymes dont la spécificité s'adresse à l'exo-hydrolyse des glycosides terminaux unis par des liens α-1,4.

Réaction catalysée par la maltase. À gauche, une molécule de maltose et à droite les deux molécules de glucose résultant de l'hydrolyse (source: D.pour.Pantazis [cc by-sa 3.0 (httpscreativecomins.OrglincendsBy-SA3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Certains maltasas sont capables d'hydrolyzer les polysaccharides, mais avec une vitesse beaucoup plus faible. En général, après l'action de la maltase, les résidus α-D-glucose sont libérés, cependant, les enzymes de la même sous-classe peuvent hydrolyz les β-glycanos, libérant ainsi les résidus de glycose β-D.

L'existence d'enzymes maltase a été initialement démontrée en 1880 et maintenant il est connu qu'il est non seulement présent chez les mammifères, mais aussi dans les micro-organismes tels que les levures et les bactéries, ainsi que dans de nombreuses plantes supérieures et céréales.

Un exemple de l'importance de l'activité de ces enzymes est lié à Saccharomyces cerevisiae, Le micro-organisme responsable de la production de bière et de pain, qui est capable de dégrader le maltose et la maltotriosa grâce au fait qu'il a des enzymes maltase, dont les produits sont métabolisés vers les produits fermentatifs caractéristiques de cet organisme.

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Caractéristiques

Chez les mammifères

La maltase est une protéine amphipatique associée à la membrane des cellules de la brosse intestinale. Une isoenzyme est également connue sous le nom d'acide maltase, située dans des lysosomes et capable d'hydrolyzer différents types de liaisons glucosidiques dans différents substrats, pas seulement des liaisons maltose et α-1,4. Les deux enzymes partagent de nombreuses caractéristiques structurelles.

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L'enzyme lysosomale a environ 952 acides aminés et est proclamée post-traductionnellement par glycosylation et élimination des peptides aux extrémités n et c-terminales.

Les études menées avec l'enzyme de l'intestin des rats et des porcs établissent que chez ces animaux, l'enzyme se compose de deux sous-unités qui diffèrent les unes des autres en termes de propriétés physiques. Ces deux sous-unités découlent du même précurseur polypeptide qui est un protéolyste coupé.

Contrairement aux porcs et aux rats, l'enzyme chez l'homme n'a pas deux sous-unités, mais en est une grande N- et SOIT-glycosylation).

Dans les levures

Le maltsa de nom, codifié par la gen Evil62, Il pèse 68 kDa et est une protéine cytoplasmique qui existe en monomère et hydrolyse un large spectre de α-glucosides.

Dans les levures, il y a cinq isoenzymes codées dans les zones télomériques de cinq chromosomes différents. Chaque gène codant pour le locus MAL Il comprend également un complexe génique de tous les gènes impliqués dans le métabolisme du maltose, y compris les protéines perméées et régulateurs, comme s'il s'agissait d'une opeone.

Dans les plantes

Il a été démontré que l'enzyme présente dans les plantes est sensible à des températures supérieures à 50 ° C et que la maltase se produit en grande quantité dans les céréales germées et non allégées.

De plus, lors de la dégradation de l'amidon, cette enzyme est spécifique au maltose, car elle n'agit pas sur d'autres oligosaccharides, mais se termine toujours par la formation de glucose.

La synthèse

Chez les mammifères

La maltase intestinale de l'homme est synthétisée comme une seule chaîne polypeptidique. Les glucides riches en déchets de la main sont ajoutés cotrarductivement par la glucosilatation, qui semble protéger la séquence de dégradation protéolytique.

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Des études sur la biogenèse de cette enzyme établissent qu'il est assemblé comme une molécule de poids moléculaire élevé dans un état "attaché à la membrane" du réticulum endoplasmique, et qu'il est ensuite traité par des enzymes pancréatiques et "re-glycosylé" dans le golgi " complexe.

Dans les levures

Dans les levures, il y a cinq isoenzymes codées dans les zones télomériques de cinq chromosomes différents. Chaque gène codant pour le locus MAL Il comprend également un complexe de gènes de tous les gènes impliqués dans le métabolisme du maltosa, y compris les protéines perméées et régulatrices.

En bactéries

Le système de métabolisme de Maltosa dans les bactéries telles que ET. coli, Il est très similaire au système de lactose, en particulier dans l'organisation génétique de l'opérateur responsable de la synthèse des protéines régulatrices, du convoyeur et de l'activité enzymatique sur le substrat (maltase).

Les fonctions

Dans la plupart des organismes où la présence d'enzymes telles que la maltase a été détectée, cette enzyme joue le même rôle: la dégradation des disaccharides tels que le maltose afin d'obtenir des produits de glucides solubles plus facilement métabolisables.

Dans l'intestin des mammifères, la maltase a un rôle clé dans les dernières étapes de la dégradation de l'amidon. Les lacunes de cette enzyme sont généralement observées dans des pathologies telles que la glycogenèse de type II, qui est liée au stockage du glycogène.

Dans les réactions de bactéries et de levures catalysées par des enzymes de ce type représentent une source importante d'énergie de glucose qui entre dans la voie glycolytique, à des fins fermentaires ou non.

Dans les plantes, la maltase, ainsi que les amylases, participe à la dégradation de l'endosperme dans les graines qui «dormaient» et qui sont activées par les gibberellins, les hormones régulatrices de la croissance des plantes, comme condition préalable à la germination.

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De plus, de nombreuses plantes transitoires productrices d'amidon pendant la journée ont des maltases spécifiques qui contribuent à la dégradation de leurs intermédiaires de métabolisme pendant la nuit, et il a été déterminé que les chloroplastes sont les principaux lieux de stockage du maltose dans ces organismes dans ces organismes.

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