Les fonctions et les types

Les liasas Ce sont des enzymes qui participent à la coupe ou à l'ajout de groupes dans un composé chimique. Le principe de cette réaction est basé sur la coupe des liens C-C, C-O ou C-N. Par conséquent, de nouvelles liaisons ou structures anneaux sont formées (Mahdi et Kelly, 2001).

D'un autre côté, les précauts participent à des processus cellulaires tels que le cycle de la synthèse d'acide citrique et organique, comme la production de cyanohydrine.

Structure à trois dimensions de l'acide polygalacturonique liasa (pectate de liasa). Par Jawahar Swaminathan et MSD Staff au European Bioinformatics Institute [Domaine public (https: // CreativeCommons.org / licences)], de Wikimedia Commons.

Ces protéines sont différentes des autres enzymes, car elles présentent certains détails spéciaux. Dans un sens de la réaction, ils agissent sur deux substrats, tandis que dans la direction opposée, ils affectent un seul substrat.

En fait, son effet provoque l'élimination d'une molécule, qui produit une structure à double liaison ou l'apparition d'un nouveau anneau. En particulier, l'enzyme d'acide polycalacturonique Liasa (pectate de liasa), qui brise la pectine et provient des unités simples de Galacturonic, Ramnosa et Dextrine acide. De plus, il est présent dans certains champignons et bactéries phytopathogènes.

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Fonctions des liasas

Les liasas sont un groupe d'enzyme intéressant, qui a de nombreux articles dans la vie de notre planète. Ainsi, ce sont des protagonistes de processus importants pour la vie des organismes.

C'est-à-dire que l'absence de ces protéines induit la mort des êtres. Quoi qu'il en soit, la connaissance de ces protéines est amusante et choquante. D'un autre côté, il enseigne la complexité des processus qui nous entourent.

De plus, ses fonctions varient en fonction du type de liasa. Par conséquent, il existe une grande variété d'enzymes avec une activité de liasa. De telle manière qu'ils sont capables de faire des coupes dans les liens des molécules très variables.

D'un autre côté, voyons quelques exemples de ces protéines et des fonctions qu'ils remplissent:

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Phospholipase c de Bacillus sp 

Offre à ce corps la possibilité de modifier le système digestif de certains insectes. Par conséquent, il favorise sa multiplication rapide dans tout le corps de l'animal.

Anhydrase carbonique

Convertir le dioxyde de carbone en bicarbonate et protons. En présence d'eau, il est lié au maintien de l'équilibre acide-base dans le sang et dans les tissus, ainsi qu'à l'élimination rapide du dioxyde de carbone de ces.

Cependant, cette enzyme dans les plantes augmente la concentration de dioxyde de carbone dans le chloroplaste, ce qui augmente la carboxylation de l'enzyme Rubisco.

Réaction catalysée par l'anhydrase carbonique. Par Garciagerry [CC BY-SA 3.0 (http: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0 /)], de Wikimedia Commons.

Énolase

Convertit le 2-phosphoglycérate en phosphoenolpyruvate en glycolyse. Ainsi que, vous pouvez effectuer la réaction inverse dans la gluconéogenèse. De toute évidence, il cherche à synthétiser le glucose lorsqu'il y a un déficit de ce sucre dans les cellules.

En plus de ces fonctions classiques, l'énolase est présente dans les axones de cellules nerveuses. C'est aussi un marqueur des lésions neuronales et d'autres dommages causés par le système nerveux.

Carboxylase

À la suite de son action, il élimine les groupes carboxyle de l'acide pyruvique. Par conséquent, cela en fait de l'éthanol et du dioxyde de carbone.

Dans les levures, détruisez le CO2 des cellules et créez de l'éthanol. Ce composé fonctionne comme un antibiotique.

Phospholipase C

Il est situé dans les membranes des tripanosomes et une variété de bactéries. Génère la coupe de protéines du GPI présent dans ces membranes. En fait, il a été détecté dans Trucei trucei.

Pepck

Il intervient dans la gluconéogenèse, convertit l'oxalacétate en fosphoenolpyruvate et en dioxyde de carbone. D'un autre côté, chez les animaux, il permet aux cellules hépatiques ou rénales de former du glucose à partir d'autres métabolites.

Aldolase

Il exerce son action en glycolyse; Coupez le fructose-1,6-BF dans deux triosas, DHAP et glycéraldéhyde 3-phosphate. Par conséquent, cette enzyme située dans le cytosol de la plupart des organismes joue un rôle important dans l'extraction de l'énergie du sucre.

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D'un autre côté, l'évaluation de l'aldolase sanguin (ou sérum) est un outil qui permet de déterminer les structures endommagées dans des organes tels que le foie, le muscle, le rein ou le cœur.

Loyer liasa

Il exerce son action sur un substrat d'alkary-mercure et des ions hydrogène, pour produire un alcane et des ions de mercure.

Son rôle biologique fondamental est de participer à des mécanismes d'élimination toxiques, car il convertit les composés de mercure organiques en agents qui ne sont pas nocifs.

Oxalomalate liasa

En particulier, il transforme le 3-oxomalate en deux produits: l'oxoacétate et la glioxilat.

Il fonctionne dans le cycle de Krebs, de sorte que les champignons, les protistes et les plantes forment des sucres à partir d'acétates tirés du milieu.

Types de liasas

Dans le groupe Liasas, il y a plusieurs sous-classes:

Lias carbone-carbone

Ces enzymes coupent les liaisons carbone-carbone. Ils sont classés comme les types suivants:

• Carboxy-liasas:  qui ajoutent ou suppriment COOH. En particulier, ils éliminent les groupes d'acides aminés du type alpha-zo-acide et bêta-acide.
• Cho-liasas: Condenser les groupes Aldol au sens inverse.
• Acid Liasas Ox: Ils ont coupé l'acide 3-ROH ou les réactions inversées.

Liasas cArbon-oXigen

Ces enzymes rompent les liens C-O. Ils sont entre eux:

1) Hydrolysa, qui élimine l'eau. Comme ils sont, le carbonate ou le citrate de déshydratasa, le fumarate hydratasa, entre autres protéines.

2) les liasas, qui prennent de l'alcool de sucre. L'héparine liasa, la pectato liasa, le glucuronan liasa se trouvent, en plus de nombreuses autres enzymes (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) les menaces qui exercent leur action sur les substrats de phosphate et éliminent le phosphate.

Lions en carbone-azote

De toute évidence, ce sont des enzymes qui coupent. Ils sont divisés en:

1) Liasas Ammonium, qui brise les jonctions en nitrogen et forment NH3. Dont l'action est sur aspartate, treonine ou histidine.

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2) De plus, il y a des fiasas qui coupent les liens C-N en amidas ou amidines. Par exemple, liasa adénylosuccinate.

3) Amino-liasas, coupe les syndicats en nitrogène en carbone en groupes amine. De telle manière que STRICT SYNTASA Sidine, Deacecel Ipecosido Syntasa, se trouvent dans ce groupe d'enzymes.

Liasas carbone-azufre

Ce sont des enzymes qui coupent les liaisons de sucre en carbone. Par exemple, Liasa Cysine, Lactailltiona Liasa ou γ-Liasa Methodine.

Liasas carbone-halogogène

Premièrement, cette sous-classe a été initialement établie sur la base de l'enzyme d'élimination de l'acide chlorhydrique (HCL) de 1,1,1-truso-22.2-bis-eeto (DDT).

Phosphore-oxygène

La phospholipase C se trouve dans cette catégorie de ciasas.

Lias-fosphore carbone

En particulier, ils exercent leur action sur les syndicats en carbone-phosphore.

Les références

1. Mahdi, J.g., Kelly, D.R., 2001. Basse. Dans: rehm, h.-J., Roseau, g. (Eds.), Ensemble de biotechnologie. Wiley-VCH Verlag GmbH, Weinheim, Allemagne, pp. 41-171.
2. Palomeque P., Martínez M., Valdivia e. et maqueda m. (1985). Études préliminaires de l'effet entomotoxique de Bacillus latrosporus devant la larve. Bol. Servir. PESTS, 11: 147-154.
3. LaFrance-Vanasse, J.; Lefebvre, m.; Di lello, p.; Sygusch, J.; Omichinski, J. g. (2008). Structures cristallines du Merb de lyase organomercure dans ses formes libres et liées au mercure sur le mécanisme de la dégradation du méthylmercure. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N. (2006). Évolution des enzymes du cycle du glyxilat dans les métazoa: preuve de transferts multiples horizontaux et de formation de pseudogène. Biologie directe, 1:31.
5. Albersheim, P. Et Killias, u. (1962). Études relatives à la purification et aux propriétés de la transéliminase de la pectine. Cambre. Biochimie. Biophys. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Identification de la lyase glucuronenne à partir d'une souche mutante de rhizobium meliliti. Int. J. Biol. Macromol. 21 (1-2): 3-9.