Immunoglobuline M (IGM)

Qu'est-ce que l'immunoglobuline m?

La immunoglobuline m soit IGM Il s'agit d'un anticorps produit par les cellules B ou les lymphocytes du système immunitaire de nombreux animaux. Il peut être lié à la membrane plasmique de ces cellules ou peut être sécrété sous la forme d'un complexe vers la circulation sanguine et la lymphe, il participe donc activement aux processus de l'immunité humorale ou adaptative.

Así como las demás inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgD e IgE), la inmunoglobulina M posee una estructura tal que la hace capaz de unirse casi a cualquier tipo de antígeno, incluyendo proteínas, glicoproteínas, polisacáridos y otros carbohidratos, ácidos nucleicos, lípidos, entre autres.

Schéma d'immunoglobuline M, un pentmer. Auteur: Artur Jan Fijałkowski, Wikimedia Commons

IgM est l'un des premiers anticorps produits au cours d'une infection bactérienne et pendant le développement néonatal.

Il a été le premier à se purifier avec une homogénéité importante et comme il s'agit d'un anticorps polyvalent, c'est-à-dire qu'il a la capacité de rejoindre deux ou plusieurs antigènes même s'ils sont de nature différente, c'est très important pour la lutte de différents Pathologies.

En tant que "anticorps naturels", c'est-à-dire ceux qui se produisent sans immunisation préalable intentionnelle, ces immunoglobulines peuvent non seulement rejoindre les antigènes bactériens, mais aussi les virus, les protozoaires, les parasites métazoaires et les champignons, ainsi que certaines composantes du plasma sanguin du sang.

Structure IgM

De même à ce qui a été décrit pour l'immunoglobuline G, l'un des anticorps les plus abondants dans le plasma sanguin et d'autres immunoglobulines, les monomères immunoglobulines m ont une structure qui pourrait être décrite comme sous la forme de "Y", bien que cet anticorps soit généralement trouvé dans plasma comme pentamère.

Chacune des 5 sous-unités de cette glycoprotéine penthamérique est formée par quatre chaînes: deux chaînes lourdes identiques «μ» de 55 kDa et deux chaînes lumineuses identiques de 25 kDa qui, lorsqu'elles sont associées sous la forme pentamérique soluble, pèsent environ 970 kDa.

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Les chaînes légères ne sont jointes qu'à une partie des chaînes lourdes grâce à la formation de ponts disulfure entre les déchets de cystéine.

Lorsque ces molécules sont hydrolysées enzymatiquement, cette réaction se traduit par deux fragments, l'un d'eux «homogène», connu sous le nom de région constante ou FC, et l'autre connue sous le nom de région variable ou Fab2 (également appelée région hypervariable), capable de rejoindre Un antigène.

Modèle schématique de l'IGM. Source: Marc Shulman, CC BY-SA 4.0, via Wikimedia Commons

La séquence d'acides aminés de la chaîne lourde d'immunoglobuline M, en particulier celle de la région constante, est ce qui définit son identité, ainsi que celle des autres isotypes d'anticorps qui ont été définis chez les animaux, qui constituent ensemble la superfamille des immunoglobulines.

La structure tertiaire des chaînes lourdes et légères de cet anticorps se compose de feuilles plaquées β connectées les unes aux autres par des liens de longueur variable qui peuvent être stabilisés par des ponts disulfure.

Dans la forme du pentammérica, chaque monomère IgM interagit avec une chaîne polypeptidique appelée chaîne JDA et qui permet la formation de la structure formée par les 5 monomères.

Étant donné que chaque monomère a la capacité de rejoindre deux molécules antigéniques identiques, un pentamère IgM peut rejoindre 10 antigènes simultanément.

Les fonctions

L'immunoglobuline M participe à la réponse initiale contre les antigènes bactériens, il s'agit donc généralement du premier anticorps sécrété par les cellules B activées pendant la réponse immunitaire.

Étant donné que sa structure soluble est en mesure de rejoindre un grand nombre de molécules d'antigène, il a la capacité d'ajouter ou d'agglutiner des particules antigéniques appartenant à des cellules telles que les globules rouges, les bactéries, les protozoaires et autres.

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Cet anticorps est très important pour la neutralisation précoce des toxines bactériennes et est également efficace dans la médiation de l'activité du système de complément, favorisant «l'opsonisation» rapide des particules antigéniques.

Représentation graphique de l'immunoglobuline M liée aux épitopes antigéniques des bactéries invasives (Source: SA1590 [CC By-S (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 4.0)] via Wikimedia Commons)

Sa forme monomère est généralement liée à la membrane plasmique des lymphocytes B «vierges» B, ainsi qu'à l'immunoglobuline D, et il a été déterminé qu'une grande partie du répertoire des cellules B du néonate correspond aux lymphocytes avec IgM dans sa membrane B.

Il est également nécessaire de souligner le fait qu'il s'agit de la première immunoglobuline produite par les cellules B «vierges» dans les fœtus pendant la grossesse, après les premières stimulations antigéniques.

Bien qu'en faible concentration, l'immunoglobuline M ait été trouvée dans les sécrétions des animaux de mammifères, un fait qui suggère qu'il participe également à la protection immunitaire des muqueuses corporelles.

Valeurs élevées (signification) de l'IGM

Il est considéré qu'une personne a des valeurs élevées d'une immunoglobuline lorsque les études montrent des valeurs supérieures à la plage normale.

Des valeurs élevées de l'immunoglobuline mastétique peuvent indiquer une exposition récente à un antigène, ainsi qu'un stade précoce d'hépatite virale et d'autres conditions pathologiques telles que:

- mononucléose,

- polyarthrite rhumatoïde,

- Macroglobulinémie Waldestrom,

- syndrome néphrotique (dommages rénaux)

- Développement des infections causées par des agents parasitaires

Une autre raison pour laquelle des valeurs IgM élevées peuvent être obtenues dans le sérum est l'existence de syndromes "hyper IgM" (HIGM). Les patients atteints de ce syndrome sont plus sensibles à la souffrance des infections récurrentes et même des différents types de cancer, car il faut avec une baisse drastique des niveaux d'IgG.

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Valeurs faibles (signification)

L'existence de certaines pathologies importantes telles que les myélomes multiples, certains types de leucémie et certaines maladies immunitaires héréditaires ont été corrélées avec de faibles niveaux d'immunoglobuline M dans le sérum dans le sérum.

Les patients atteints du syndrome de carence liés au chromosome X Wiskott-Aldrich peuvent avoir de faibles niveaux d'IgM, cependant, une faible augmentation des niveaux des quatre autres immunoglobulines peut compenser cette condition.

De faibles niveaux d'IgM peuvent indiquer des conditions plus graves telles qu'une carence.

Types d'immunoglobulines. Source: Alejandro Porto, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

Ces lacunes peuvent avoir de nombreuses causes, des erreurs des systèmes de reconnaissance antigénique à des défauts de la production d'anticorps par les lymphocytes B.

Des niveaux aussi bas que 40 mg / dL ont été signalés pour les patients présentant des carences d'IgM sélectives, qui se composent d'une forme "rare" de dysgammaglobulinémie.

Valeurs normales

La gamme de concentration plasmatique normale de l'immunoglobuline M est extrêmement variable et dépend, parmi beaucoup de choses, de l'âge. Selon les différents groupes d'âge, cet anticorps est en concentration de:

- 26-122 mg / dl entre 0 et 5 mois

- 32-132 mg / dl entre 5 et 9 mois

- 40-143 mg / dl entre 9 et 15 mois

- 46-152 mg / dl entre 15 et 24 mois

- 37-184 mg / dl entre 2 et 4 ans

- 27-224 mg / dl entre 4 et 7 ans

- 35-251 mg / dl entre 7 et 10 ans

- 41-255 mg / dl entre 10 et 13 ans

- 45-244 mg / dl entre 13 et 16 ans

- 49-201 mg / dl entre 16 et 18 ans

- 37-286 mg / dl chez les adultes de plus de 18 ans, bien que certains textes indiquent que la plage se situe entre 45 et 150 mg / dl, entre 45 et 250 mg / dl ou entre 60 et 360 mg / dl

Il est important de mentionner que ces valeurs de concentration IgM sont plus ou moins 10 fois moins que celles d'autres immunoglobulines importantes telles que les IgG, par exemple.