Hélicase

Étape 1 de la réplication de l'ADN, décompression avec l'hélicase. Source: Christinelmiller, CC BY-SA 4.0, Wikimedia Commons

Qu'est-ce que l'hélicase?

La Hélicase Il s'agit d'une enzyme qui participe aux processus de duplication et de reproduction cellulaire des organismes vivants, également dans la transcription, la recombinaison et la réparation de l'ADN, ainsi que dans la biogenèse des ribosomes. C'est une enzyme fondamentale pour tous ces processus.

Sa fonction la plus importante est de briser les ponts d'hydrogène entre les bases d'azote des acides nucléiques, permettant ainsi à d'autres enzymes d'entrer et de reproduire la séquence d'ADN. Il est important de souligner que les hélicases sont pratiquement omniprésentes, car elles sont présentes dans les virus, les bactéries et les organismes eucaryotes.

La première de ces protéines ou enzymes a été découverte en 1976 dans les bactéries Escherichia coli. Deux ans plus tard, la première hélicase a été découverte dans un organisme eucaryote, dans les lys plantes.

Actuellement, les protéines hélicoïdales ont été caractérisées dans tous les royaumes naturels, y compris les virus, ce qui implique que de vastes connaissances ont été générées sur ces enzymes hydrolytiques, leurs fonctions dans les organismes et leur rôle mécaniste.

Caractéristiques des hélicasas

• Les hélicases sont des macromolécules biologiques ou naturelles qui accélèrent les réactions chimiques (enzymes). Ils se caractérisent principalement par la séparation des complexes chimiques de l'adénosine tryposphate (ATP) au moyen d'hydrolyse.
• Ils utilisent l'ATP pour rejoindre et remodeler les complexes d'acide désoxyribonucléique (ADN) et les acides ribonucléiques (ARN).

Types d'hélicas

ADN d'hélicase

L'ADN de l'hélicase agit dans la réplication de l'ADN et se caractérise par la séparation de l'ADN des chaînes doubles en chaînes simples.

ARN en hélicase

Ces enzymes agissent dans les processus métaboliques de l'acide ribonucléique (ARN) et dans la multiplication, la reproduction ou la biogenèse ribosomale.

L'ARN en hélicase est également essentiel dans le processus de jonction précédent de l'ARN messager (RNM) et le début de la synthèse des protéines, après la transcription de l'ADN à l'ARN dans le noyau cellulaire.

Peut vous servir: Epiderme: formation, caractéristiques, couches, fonctions

Taxonomie

Ces enzymes peuvent être différenciées en fonction de leur homologie dans le séquençage des acides aminés du domaine central des acides aminés, ou pour des raisons de séquençage partagées. Selon la classification, celles-ci sont regroupées en 6 superfamilias (SF 1-6):

SF1

Les enzymes de cette superfamille ont une polarité de translocation de 3'-5 'ou 5'-3' et ne forment pas de structures annulaires.

SF2

Il est connu comme le groupe les plus larges d'hélicases et le composent principalement. Ils présentent une polarité de translocation de 3'-5 'à très près des exceptions.

Ils ont neuf raisons (anglais Motifs, qui est traduit par «éléments récurrents») de séquences d'acides aminés très conservées et, comme SF1, ils ne forment pas de structures annulaires.

SF3

Ce sont des caractéristiques du virus hélicoïdal et ont une polarité de translocation unique de 3'-5 '. Ils n'ont que quatre motifs de séquence hautement préservés et forment des structures ou des anneaux annulaires.

SF4

Ils ont d'abord été décrits dans les bactéries et les bactériophages. Ils sont un groupe d'héliques reproduisantes ou réplicatives.

Ils ont une polarité de translocation unique de 5'-3 'et ont cinq motifs de séquence hautement préservés. Ces héliques sont caractérisées car elles forment des anneaux.

SF5

Ce sont des protéines du facteur Rho. Les hélicases de la superfamille SF5 sont des caractéristiques des organismes de procaryotation et sont des personnes à charge hexamériques de l'ATP. On pense qu'ils sont étroitement liés à SF4. De plus, ils ont des formes annulaires et non anannulaires.

SF6

Ce sont des protéines apparemment liées à la superfamille SF3. Cependant, le SF6 a une maîtrise des protéines ATPASAS associées à diverses activités cellulaires (protéines AAA) non présentes dans SF3.

Structure

Structurellement, toutes les hélicases ont des motifs de séquence hautement préservés dans la partie antérieure de leur structure primaire. Une partie de la molécule présente une disposition des acides aminés particuliers qui dépend de la fonction spécifique de chaque hélicase.

Peut vous servir: épicondyle

Les hélicases les plus étudiées sont celles de la superfamille SF1. Il est connu que ces protéines sont regroupées en 2 domaines très similaires pour collecter des protéines multifonctionnelles, et ces domaines forment une poche Union ATP entre elles.

Les régions conservées des Nations Unies peuvent présenter des domaines spécifiques du type de reconnaissance de l'ADN, de maîtrise de l'emplacement des cellules et de la protéine-protéine.

Les fonctions

ADN d'hélicase

• Les fonctions de ces protéines dépendent d'une variété importante de facteurs, parmi lesquels le stress environnemental, la lignée cellulaire, le fond génétique et les stades du cycle cellulaire se distinguent.
• Il est connu que l'ADN Helicy SF1 remplit des fonctions spécifiques dans la réplication, le transfert et la recombinaison de l'ADN.
• Ils séparent les chaînes d'une double hélice de l'ADN et participent au maintien des télomères, en réparations dues à la rupture du double brin et à l'élimination des protéines associées aux acides nucléiques.

ARN en hélicase

• Les ARN hellicious sont essentiels dans la grande majorité des processus métaboliques de l'ARN, et il est également connu qu'ils participent à la détection d'ARN viral.
• De plus, ils agissent dans la réponse immunitaire antivirale, car ils détectent des étrangers ou en dehors du corps (en vertébrés).

Importance médicale

Les hélicases aident les cellules à surmonter le stress endogène et exogène, en évitant l'instabilité chromosomique et en maintenant l'équilibre cellulaire.

L'échec de ce système ou de l'équilibre homéostatique est lié à des mutations génétiques qui impliquent des gènes codant pour les protéines Helycase. Pour cette raison, ils sont soumis à des études biomédicales et génétiques.

Ensuite, nous mentionnerons certaines des maladies liées aux mutations des gènes qui codent pour l'ADN tel que les protéines de type hélicase:

Il peut vous servir: essayez d'essayer la réflexion: concept, afférent, émotionnel, physiologie

Syndrome de Werner

Il s'agit d'une maladie génétique causée par une mutation d'un gène appelé WRN, qui code pour une hélicase. Mutant Helosa n'agit pas correctement et provoque une série de maladies qui, ensemble, composent le syndrome de Werner.

La principale caractéristique de ceux qui souffrent de cette pathologie est son vieillissement prématuré. Pour manifester la maladie, le gène mutant doit être hérité des deux parents. Son incidence est très faible et il n'y a pas de traitement pour son remède.

Syndrome de la floraison

Le syndrome de Bloom est un produit de maladie génétique de la mutation d'un gène autosomique appelé BLM qui code pour une protéine Helicasa. Il n'apparaît que pour les individus homozygotes pour ce caractère (récessif).

La principale caractéristique de cette maladie rare est l'hypersensibilité à la lumière du soleil, qui provoque des lésions cutanées érythromateuses cutanées. Il n'y a toujours pas de remède.

Syndrome de Rothmund-Thomson

Il est également connu sous le nom de Poiquia atrophique congénitale. C'est une pathologie génétique très rare: à ce jour, il y a moins de 300 cas décrits dans le monde. 

Il provient d'une mutation du gène Recq4, une manifestation autosomique et récessive située sur le chromosome 8.

Les symptômes ou les souffrances de ce syndrome comprennent les cataractes pour les jeunes, les anomalies du système squelettique, la dépigmentation, les dilations capillaires et l'atrophie cutanée (pochiquiilodermie). Dans certains cas, l'hyperthyroïdie et la production de testostérone peuvent se produire.

Les références

1. Hélicase. Récupéré de la nature.com.
2. Syndrome de la floraison. Récupéré de la médecine.Ufm.Édu.