Flavin adenine dinucléotide (FAD) Caractéristiques, biosynthèse

Il Mode (Flavin adenine dinucleoto) est une molécule organique, coenzyme dans certaines enzymes de diverses routes métaboliques. Comme les autres composés flavines-nucléotides, il agit comme un groupe prothétique d'enzymes de réduction de l'oxyde. Ces enzymes sont appelées flavoprotéines.

La mode est fortement liée à la flavoprotéine, dans l'enzyme succinate déshydrogénase; Par exemple, un repos histidine est lié de manière covalente.

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Les flavoprotéines agissent dans le cycle de l'acide citrique, dans la chaîne de transport électronique et la dégradation oxydative des acides aminés et des acides gras, leur fonction étant oxydée en alcènes.

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Caractéristiques

La mode se compose d'une bague hétérocyclique (isoaloxacine) qui lui donne une couleur jaune, avec un alcool (ribitol). Ce composé peut être partiellement réduit en générant un FADH radical₂.

Lorsque les enzymes sont liées de manière covalente à l'enzyme.

Les flavoprotéines sous leur forme oxydé ont d'importantes bandes d'absorption dans la zone du spectre visible, leur conférant une coloration intense qui va du jaune au rouge et au vert.

Lorsque ces enzymes sont réduites, elles subissent une décoloration, pour un changement dans le spectre d'absorption. Cette caractéristique est utilisée pour l'étude de l'activité de ces enzymes.

Plantes et certains micro-organismes capables de synthétiser la flavine₂.

Dans la mode, le transfert simultané de deux électrons, ou transferts séquentiels de chaque électron pour produire la forme Fadh réduite peut être généré₂.

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Biosynthèse de la mode

Comme mentionné ci-dessus, l'anneau qui forme la mode de coenzyme ne peut pas être synthétisé par les animaux, de sorte que pour obtenir une telle coenzyme, un précurseur obtenu à partir du régime est nécessaire, qui est généralement une vitamine. Ces vitamines ne sont synthétisées que par des micro-organismes et des plantes.

La mode est générée à partir de la vitamine B₂ (riboflavine) par deux réactions. Dans la riboflavine, une chaîne latérale ribititil est phosphorylée dans le groupe carbone C5 par l'action de l'enzyme de la flavoquinase.

Dans cette étape, le mononucléotide flavin (FMN) est généré que, malgré son nom, ce n'est pas un vrai nucléotide, car la chaîne ribititil n'est pas un vrai sucre.

Après avoir formé le FMN et à travers un groupe pyrophosphate (PPI), le couplage avec un AMP se produit par l'action de la FAD pirophosphorylase enzymatique, produisant enfin la mode coenzyme. Les enzymes Flavoquinasa et PirofosfoLasa se trouvent abondamment dans la nature.

Importance

Bien que de nombreuses enzymes puissent remplir leurs fonctions catalytiques pour elles-mêmes, certaines nécessitent un composant externe qui confère les fonctions chimiques dont ils manquent dans leurs chaînes polypeptidiques.

Les composants externes sont les cofacteurs ainsi appelés, qui peuvent être des ions de métaux et de composés organiques, auquel cas ils sont appelés coenzymes, comme c'est le cas de la mode.

Le lieu catalytique du complexe enzymatique-coenzyme est appelé holoenzyme, et l'enzyme est connue sous le nom d'apoenzyme lorsqu'il manque de cofacteur, un état dans lequel il reste catalytiquement inactif.

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L'activité catalytique de diverses enzymes (dépendante de la flavine) doit être liée à la mode pour effectuer leur activité catalytique. En eux, la mode agit comme un intermédiaire de transport d'électrons et des atomes d'hydrogène produits dans la conversion des substrats en produits.

Il existe plusieurs réactions qui dépendent de flavines, comme l'oxydation des liaisons de carbone dans le cas de la transformation des acides gras saturés, ou l'oxydation du succinate en fumarate.

Oxydases et oxydases dépendantes de la flavine

Les enzymes dépendantes de la flavine contiennent une mode en tant que groupe prothétique fermement unie. Les zones de cette coenzyme impliqués dans la réduction de l'oxydor de diverses réactions peuvent être réduites de manière réversible, c'est-à-dire que la molécule peut passer de manière réversible aux états FAD, FADH et FADH₂.

Les flavoprotéines les plus importantes sont les déshydrogénases liées au transport électronique et à la respiration, et se trouvent dans les mitochondries ou ses membranes.

Certaines enzymes dépendantes de la flavine sont la déshydrogénase succinate qui agit dans le cycle de l'acide citrique, ainsi que la acyl-coa-da-dishydrogénase, qui intervient dans la première étape de la déshydrogénation dans l'oxydation des acides gras.

Les flavoprotéines qui sont des déshydrogénases ont de faibles chances que la mode réduite (FADH₂) peut être réoxyd par l'oxygène moléculaire. D'un autre côté, dans les flavoprotéines de l'oxydase, le fadh₂ Il a facilement tendance à être reoxy, produisant du peroxyde d'hydrogène.

Dans certaines cellules de mammifères, il y a une flavoprotéine appelée NADPH-Citocrom.

Cette flavoprotéine est une enzyme membranaire intégrée dans la membrane externe du réticulum endoplasmique. La mode avec cette enzyme est l'accepteur d'électrons NADPH pendant l'oxygénation du substrat.

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Mode sur les routes métaboliques

Le succinate déshydrogénase est une flavoprotéine membranaire située dans la membrane interne mitochondriale des cellules, qui contient la mode de la mode ensemble de manière covalente. Ceci est en charge du cycle d'acide citrique, pour oxyder une liaison saturée du centre de la molécule succinate, transformant ladite liaison en un double, pour produire du fumarate.

La mode coenzyme est le récepteur d'électrons de l'oxydation de ce lien, réduisant à son état de Fadh₂. Ces électrons sont ensuite transférés à la chaîne de transport électronique.

Le complexe II de la chaîne de convoyeur électronique contient une flavoprotéine succinate déshydrogénase. La fonction de ce complexe est de passer des électrons du succinate à la coenzyme q. Le fadh₂ Il est oxydé en mode, transférant ainsi les électrons.

L'ACIL-COA-Deshidrogenasa Flavoprotein catalyse la formation d'une double liaison trans-cible pour former du COA trans-nail sur la voie métabolique de β-oxydation des acides gras. Cette réaction est chimiquement égale à celle effectuée par succinate déshydrogénase dans le cycle de l'acide citrique, étant la mode coenzyme le receveur du produit H de la déshydrogénation.

Les références

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