Facteurs qui affectent l'activité enzymatique

Les Facteurs qui affectent l'activité enzymatique Ce sont ces agents ou conditions qui peuvent modifier le fonctionnement des enzymes. Les enzymes sont une classe de protéines complexes dont la fonction est d'accélérer les réactions biochimiques. Ces biomolécules sont essentielles pour toutes les formes de vie, les plantes, les champignons, les bactéries, les protistes et les animaux.

Les enzymes sont fondamentales dans diverses réactions importantes pour les organismes, comme l'élimination des composés toxiques, la décomposition de la nourriture et la production d'énergie.

Ainsi, les enzymes sont comme des machines moléculaires qui facilitent les tâches cellulaires et, à de nombreuses occasions, leur fonctionnement est affecté ou favorisé dans certaines conditions.

Liste des facteurs qui affectent l'activité enzymatique

Concentration des enzymes

À mesure que la concentration des enzymes augmente, la vitesse de la réaction augmente proportionnellement. Cependant, cela n'arrive qu'à une certaine concentration, car à un moment donné, la vitesse devient constante. En effet, des enzymes supplémentaires n'ont plus à quoi adhérer.

Cette propriété est utilisée pour déterminer les activités des enzymes sériques (du sérum sanguin) pour le diagnostic des maladies.

Concentration de substrat

En augmentant la concentration de substrat, la vitesse de réaction augmente. Cela est dû au fait que davantage de molécules de substrat collaboreront avec les molécules d'enzyme, de sorte que le produit se formera plus rapidement.

Cependant, en dépassant une certaine concentration de substrat, il n'y aura aucun effet sur la vitesse de la réaction, car les enzymes seraient saturées et fonctionneraient à sa vitesse maximale.

pH

Les changements dans la concentration en ions hydrogène (PH) influencent considérablement l'activité enzymatique. Parce que ces ions ont une charge, ils génèrent des forces d'attraction et de répulsion entre l'hydrogène et les liaisons ioniques des enzymes. Cette interférence produit des changements dans la forme des enzymes, affectant ainsi leur activité.

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Chaque enzyme a un pH optimal dans lequel la vitesse de réaction est maximale. Ainsi, le pH optimal pour une enzyme dépend de l'endroit où il fonctionne normalement.

Par exemple, les enzymes intestinales ont un pH optimal d'environ 7.4 (légèrement basique). En revanche, les enzymes dans l'estomac ont un pH optimal d'environ 2 (très acide).

Salinité

La concentration des ventes affecte également le potentiel ionique et peut par conséquent interférer avec certaines liaisons enzymatiques, qui peuvent faire partie du site actif du même. Dans ces cas, comme pour le pH, l'activité enzymatique sera affectée.

Température

À mesure que la température augmente, l'activité enzymatique augmente et, par conséquent, la vitesse de la réaction. Cependant, des températures très élevées dénaturalisent (détruire) les enzymes, cela signifie que l'excès d'énergie brise les liens qui maintiennent leur structure, ce qui les oblige à ne pas fonctionner de manière optimale.

Ainsi, la vitesse de la réaction diminue rapidement à la dénaturation de l'énergie thermique. Cet effet peut être observé graphiquement dans une courbe en forme de cloche, où la vitesse de réaction de température est liée.

La température à laquelle la vitesse de réaction maximale se produit est appelée la température optimale de l'enzyme, qui est observée au point le plus élevé de la courbe.

Cette valeur est différente pour différentes enzymes. Cependant, la plupart des enzymes du corps humain ont une température optimale d'environ 37.0 ° C.

En résumé, à mesure que la température augmente, initialement, la vitesse de réaction augmentera en raison de l'augmentation de l'énergie cinétique. Cependant, l'effet de la rupture de l'Union augmentera et la vitesse de réaction commencera à diminuer.

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Un exemple de cela est la fièvre: lorsque le corps a une température très élevée en raison d'une infection, cette température élevée peut dénaturaliser les enzymes des bactéries qui provoquent une infection.

Concentration de produit

L'accumulation de produits de réaction diminue généralement la vitesse de l'enzyme. Dans certaines enzymes, les produits se combinent avec leur site actif formant un complexe lâche et, par conséquent, inhibant l'activité de l'enzyme.

Dans les systèmes vivants, ce type d'inhibition est généralement évité par l'élimination rapide des produits formés.

Activateurs enzymatiques

Certaines enzymes nécessitent la présence d'autres éléments pour mieux fonctionner, il peut s'agir de cations métalliques inorganiques telles que Mg²⁺, MN²⁺, Zn²⁺, CA²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, N / A⁺, K⁺, etc.

Rarement, des anions pour l'activité enzymatique sont également nécessaires, par exemple: anion chlorure (Ci-) pour l'amylase. Ces petits ions sont appelés cofacteurs enzymatiques.

Il existe également un autre groupe d'éléments qui favorisent l'activité des enzymes, appelées coenzymes. Les coenzymes sont des molécules organiques qui contiennent du carbone, comme les vitamines trouvées dans les aliments.

Un exemple serait la vitamine B12, qui est la coenzyme de la synthase, nécessaire au métabolisme des protéines dans le corps.

Inhibiteurs enzymatiques

Les inhibiteurs enzymatiques sont des substances qui affectent négativement la fonction des enzymes et, par conséquent, ralentir ou dans certains cas, arrêter la catalyse.

Il existe trois types communs d'inhibition enzymatique: l'inhibition compétitive, non compétitive et mixte:

Inhibiteurs compétitifs

Un inhibiteur compétitif est un composé chimique similaire à un substrat qui peut réagir avec le site actif de l'enzyme. Lorsque le site actif d'une enzyme a rejoint un inhibiteur compétitif, le substrat ne peut pas rejoindre l'enzyme.

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Inhibiteurs non compétitifs

Un inhibiteur non compétitif est également un composé chimique qui se lie à l'enzyme, sans affecter la configuration du centre actif, de sorte que l'enzyme peut parfaitement rejoindre le substrat. Cependant, cela affecte considérablement l'activité enzymatique. Le degré d'inhibition, dans ce cas, dépendra de la concentration d'inhibiteur.

Inhibiteurs mixtes

L'inhibiteur peut rejoindre l'enzyme en même temps que le substrat, mais l'union de l'inhibiteur affecte l'union du substrat. Cela signifie que l'inhibiteur rejoint un autre site qui n'est pas le centre actif de l'enzyme (la structure tertiaire de l'enzyme) et à mesure que l'union modifie cette structure, alors l'activité enzymatique est réduite parce que l'affinité du substrat par le site diminue l'actif.

Les références

1. Modifier, s. Biologie: comprendre la vie. Jones et Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, g. & Strayer, L. Biochimie. W. H. Freeman et compagnie.