Caractéristiques et effets de la carboxyhemoglobine

La carboxyhemoglobin C'est l'hémoglobine attachée au monoxyde de carbone (CO). L'hémoglobine est la protéine qui transporte l'oxygène par le sang dans l'homme et dans de nombreux autres vertébrés.

Pour transporter l'oxygène, l'hémoglobine doit rejoindre ce. Max Perutz, chimiste et prix Nobel né à Vienne en 1914 et tué à Cam-Bridge en 2002, appelé "Comportement de lignage de l'oxygène de l'hémoglobine".

Structure de l'hémoglobine (Source: Bielabio via Wikimedia Commons)

Imaginez deux molécules d'hémoglobine capables de rejoindre chacune à quatre molécules d'oxygène. L'un a déjà trois molécules d'oxygène et l'autre. Si une autre molécule d'oxygène apparaît, la question est la suivante: elle se lie-t-elle au "riche" qui en a déjà trois, ou le "pauvre" qui n'a pas? La probabilité est de 100 à 1 que la molécule riche est dirigée.

Imaginez maintenant deux autres molécules d'hémoglobine. L'un a 4 molécules d'oxygène (elle est saturée) et l'autre n'en a qu'une. Laquelle des molécules est la plus susceptible de donner de l'oxygène aux tissus, les riches ou les pauvres? Le plus pauvre fournira plus facilement de l'oxygène que des riches.

La distribution de l'oxygène dans la molécule d'hémoglobine peut être considérée comme la parabole biblique: "... qui a, cela sera donné et qui n'a pas, même ce qu'elle a sera supprimé ..." (Mt, 13:12 ). Du point de vue physiologique, ce comportement "immoral" de la molécule d'hémoglobine est plein de sens, la position contribue à la contribution de l'oxygène aux tissus.

Le monoxyde de carbone, cependant, quel que soit le nombre d'atomes d'oxygène unis à une molécule d'hémoglobine, "balayez" avec tout le monde. C'est-à-dire qu'en présence de CO abondant, tout l'oxygène attaché à l'hémoglobine est remplacé par CO.

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Caractéristiques structurelles

Pour parler de la carboxyhémoglobine, qui n'est rien de plus qu'un état d'hémoglobine associé au monoxyde de carbone, il est nécessaire de se référer d'abord à l'hémoglobine en termes généraux.

L'hémoglobine est une protéine composée de quatre sous-unités formées chacune par une chaîne polypeptidique connue sous le nom de globine et un groupe naturel non protéique (groupe prothétique) appelé HEMO.

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Chaque groupe Hemo contient un atome de fer à l'état ferreux (foi²⁺). Ce sont les atomes capables de rejoindre l'oxygène sans oxyder.

Le tétramère d'hémoglobine est constitué par deux sous-unités d'alpha globine, 141 acides aminés chacun, et deux sous-unités de bêta globine, 146 acides aminés chacun.

Formes ou structures d'hémoglobine

Lorsque l'hémoglobine n'est liée à aucun atome d'oxygène, la structure de l'hémoglobine est rigide ou tendue, produit de la formation de ponts salins à l'intérieur.

La structure quaternaire de l'hémoglobine sans oxygène (désoxigène) est connue sous le nom de "T" ou de structure tendue, et l'hémoglobine oxygénée (oxyhémoglobine) est connue sous le nom de "R" ou structure détendue.

La transition de la structure T à la structure R se produit au moyen de l'union d'oxygène à l'atome de fer ferreux (Faith²⁺) du groupe Hemo attaché à chaque chaîne de globine.

Comportement coopératif

Les sous-unités qui composent la structure de l'hémoglobine montrent un comportement coopératif qui peut être expliqué avec l'exemple suivant.

Vous pouvez imaginer la molécule d'hémoglobine désoxygénée (dans la structure T) en tant que coquille de laine avec les sites de liaison à l'oxygène très cachés (groupes HEM).

Lorsque cette structure tendue rejoint une molécule d'oxygène, la vitesse de l'union est très lente, mais cette union est suffisante pour desserrer un peu la balle et amener le groupe HEMO suivant à la surface, ce qui rend la vitesse à laquelle il lie l'oxygène suivant est plus grand, répéter le processus et augmenter l'affinité avec chaque union.

Effets de monoxyde de carbone

Afin d'étudier les effets du monoxyde de carbone sur le transport sanguin des gaz, il est d'abord nécessaire.

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La courbe de l'oxihémoglobine a une forme sigmoïde ou "S" qui varie en fonction de la pression partielle de l'oxygène. Le graphique de courbe est clair des analyses faites aux échantillons de sang utilisés pour le construire.

La région la plus inclinée de la courbe est obtenue avec des pressions inférieures à 60 mmHg et à des pressions plus importantes que celle-ci, la courbe a tendance à s'aplatir, comme si elle atteignait un plateau.

En présence de certaines substances, la courbe peut montrer des écarts importants. Ces écarts montrent des changements qui se produisent dans l'affinité de l'hémoglobine en raison de l'oxygène au même PO₂.

Pour quantifier ce phénomène, la mesure de l'affinité de l'hémoglobine par l'oxygène a été introduite, connue sous le nom de valeur P_cinquante, qui est la valeur de pression d'oxygène partielle à laquelle l'hémoglobine est saturée à 50%; c'est-à-dire lorsque la moitié de leurs groupes hémo sont unis à une molécule d'oxygène.

Dans des conditions standard, qui doivent être comprises comme pH 7.4, pression d'oxygène partielle de 40 mmHg et température de 37 ° C, P, P_cinquante Sous un homme adulte mesure 27 mm Hg ou 3,6 kPa.

Quels facteurs peuvent affecter l'affinité de l'hémoglobine par l'oxygène?

L'affinité pour l'oxygène de l'hémoglobine contenue dans les érythrocytes peut diminuer en présence de 2,3 défaphoglycérates (2-3 dpg), de dioxyde de carbone (CO₂), de concentrations élevées de protons ou par une température accrue; Et il en va de même pour le monoxyde de carbone (CO).

Implications fonctionnelles

Le monoxyde de carbone est capable d'interférer avec la fonction de transport d'oxygène dans le sang artériel. Cette molécule est capable de rejoindre l'hémoglobine et de former de la carboxyhémoglobine. C'est parce qu'il a une affinité pour l'hémoglobine environ 250 fois supérieure à celle de l'O₂, Il est donc capable de le déplacer même quand il est lié à elle.

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Le corps produit du monoxyde de carbone en permanence, bien que en petites quantités. Ce gaz, incolore et toilettes, rejoint le groupe Hemo de la même manière qu'il le fait ou_2, Et normalement, il y a environ 1% d'hémoglobine sanguine comme la carboxyhémoglobine.

Étant donné que la combustion incomplète de la matière organique produit du CO, la proportion de carboxyhémoglobine chez les fumeurs est beaucoup plus élevée, être capable d'atteindre des valeurs comprises entre 5 et 15% de l'hémoglobine totale. L'augmentation chronique de la concentration de carboxyhémoglobine est nocive pour la santé.

Une augmentation de la quantité de CO qui est inhale qui génère plus de 40% de la carboxyhémoglobine menace la vie. Lorsque le site de liaison de fer ferreux est occupé par un CO, vous ne pouvez pas frapper le O₂.

Le CO Union produit la transition de l'hémoglobine à la structure R, de sorte que l'hémoglobine réduit en outre la capacité de livrer ou₂ Dans les capillaires sanguins.

Carboxyhemoglobin a une couleur rouge clair. Ainsi, les patients empoisonnés avec le CO adoptent une couleur rose, même dans le coma et la paralysie respiratoire. Le meilleur traitement pour essayer de sauver la vie de ces patients est de faire de l'inhale d'oxygène pur, voire hyperbare, pour essayer de déplacer l'union du fer avec le CO.

Les références

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