Aspects, fonctions et exemples généraux de l'alostérisme

Il Alostér o La régulation alostrique est définie comme le processus d'inhibition ou d'activation d'une enzyme médiée par une molécule régulatrice différente de son substrat et agit dans un site spécifique de sa structure, différent du site actif du même.

Le terme "alostérique" ou "alostérisme" vient des racines grecques "allos ", ce qui signifie "un autre" et "Stéréós", ce qui signifie «forme» ou «place»; Traduit donc littéralement par "autre espace", "un autre endroit" ou "une autre structure".

Schéma graphique d'un réglementation à la theotérique. (A) Site actif. (B) site alostérique. (C) substrat. (D) inhibiteur. (E) enzyme. (Source: Isaac Webb [CC By-S (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0)] via Wikimedia Commons)

Certains auteurs décrivent l'alostérisme comme un processus par lequel les sites distants d'un système (la structure d'une enzyme, par exemple) sont couplés énergétiquement pour produire une réponse fonctionnelle, c'est pourquoi on peut supposer qu'un changement dans une région peut affecter tout autre dans le même.

Ce type de régulation est typique des enzymes qui participent à plusieurs processus biologiques connus, tels que la transduction du signal, le métabolisme (anabolisme et catabolisme), la régulation de l'expression génétique, entre autres.

Les premières idées sur l'alostérisme et leur participation au contrôle du métabolisme cellulaire ont été postulées dans les années 1960 par F. Monod, f. Jacob et J. Changeux, tout en étudiant les routes biosynthétiques de différents acides aminés, qui ont été inhibés après l'accumulation des produits finaux.

Bien que la première publication à cet égard ait à voir avec la régulation génétique, peu de temps plus tard, monod, Wyman et Changeux ont élargi la conception de l'alostérisme aux protéines avec une activité enzymatique et ont proposé un modèle basé sur des protéines multimériques, principalement soutenues par des interactions entre sous-unités lorsqu'ils sont de ceux-ci ont rejoint un effecteur.

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Beaucoup des concepts ultérieurs ont eu leur base dans la théorie de "l'ajustement induit" qui a été introduit par Koshland quelques années auparavant.

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Aspects généraux

En général, toutes les enzymes ont deux sites différents pour l'union des ligands: l'une est connue sous le nom de site actif, qui rejoint les molécules qui fonctionnent comme un substrat (responsable de l'activité biologique de l'enzyme), et l'autre est l'autre connue comme la postestérique site, spécifique à d'autres métabolites.

Ces «autres métabolites» sont appelés effecteurs alhéstriques et peuvent avoir des effets positifs ou négatifs sur la vitesse des réactions catalysées par des enzymes ou dans l'affinité avec laquelle ils rejoignent leurs substrats dans le site actif.

Habituellement, l'union d'un effecteur sur l'AL, un site enzymatique provoque un effet sur un autre site de la structure, modifiant son activité ou ses performances fonctionnelles.

Schéma graphique de la réaction d'une enzyme alostérica (source: fichier: enzyme allostérale est.PNG: Fichier: Enzyme Allostery.PNG: Allostery.PNG: Nicolas le Novere (Talk).Lenov à.Wikipediaderivative Work: Timvickers (Talk) Travail dérivé: Retama (Talk) Travail dérivé: KES47 [CC BY-SA (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0) via Wikimedia Commons)

En d'autres termes, l'union d'un effecteur allestro à sa place spécifique dans la structure d'une enzyme provoque un changement dans la géométrie moléculaire de l'enzyme, qui est connue sous le nom de transition vers la possibilité, c'est-à-dire un événement qui est transmis Tout au long de la macromolécule, modifiant son comportement.

L'alostérisme peut être homotrope ou hétérotrope. Un processus de régulation alostroique homotrope est défini comme celui dans lequel le même substrat d'une enzyme agit comme son régulateur allestrique, c'est-à-dire que l'effecteur alostérique est le même substrat; Il est également connu comme un type de coopération.

Un processus de régulation hétérotrope, en revanche, fait référence à la régulation de l'activité d'une enzyme médiée par une molécule ou un effecteur de la possibilité qui est différente de son substrat et peut également avoir des effets positifs ou négatifs sur l'activité de l'enzyme.

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Les fonctions

L'alostérisme, ainsi que la régulation de l'expression génétique, de la traduction et de la dégradation des protéines, est l'un des mécanismes fondamentaux de la régulation d'un grand nombre de processus organiques, qui est essentiel pour le maintien de l'homéostasie et pour la survie, tous les vivants, unicellulaires ou multicellulaires êtres.

La régulation tostale ou l'alostérisme donne aux organismes vivants la capacité de répondre avec une grande sensibilité aux changements dans la concentration des ligands régulateurs, ainsi que celui des phénomènes rythmiques d'origine au niveau cellulaire.

Étant donné que l'énergie et les substrats métaboliques sont finis dans une cellule, l'alostérisme permet, dans le domaine métabolique, l'utilisation modérée des ressources, en évitant à la fois des cycles inutiles et le gaspillage d'énergie pour le traitement excessif des substrats dans des conditions d'abondance ou de pénurie.

De même, ce mécanisme de régulation est d'une grande importance pour les processus de signalisation cellulaire, dans lesquels de nombreux changements conformationnels qui sont déclenchés par l'union de différents ligands dans des sites spécifiques des récepteurs en question sont impliqués.

Exemples d'alostérisme

Hémoglobine. Pris et édité à partir de: Zephyris à la langue anglaise wikipedia [CC BY-SA 3.0 (http: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 3.0 /]].

Bien qu'il existe des milliers d'exemples de tostérisme ou de régulation à la nature, certains ont été plus importants que d'autres. C'est le cas de l'hémoglobine, qui a été l'une des premières protéines décrites en profondeur dans l'aspect structurel.

L'hémoglobine est une protéine très importante pour de nombreux animaux, car elle est responsable du transport de l'oxygène à travers le sang des poumons aux tissus. Cette protéine présente en même temps homotrope et hétérotrope à la régulation theotérique.

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L'alostérisme homotrope de l'hémoglobine a à voir avec l'union d'une molécule d'oxygène à l'une des sous-unités qui la composent affecte directement l'affinité avec laquelle la sous-unité adjacente à une autre molécule d'oxygène se lie, augmentant (positif ou régulation de coopératation).

Hétérotrope à l'hétérotrope

L'alostérisme hétérotrope, en revanche, est lié aux effets du pH et de la présence de 2,3-diffoglycérate sur l'union d'oxygène aux sous-unités de cette enzyme, l'inhibant.

Transcarbamilase ou aspartate d'Atcasa, qui participe à la route de synthèse de la pyrimidine, est également l'un des exemples «classiques» de la régulation alostérique. Cette enzyme, qui a 12 sous-unités, dont 6 sont catalytiquement actives et 6 sont des régulateurs, est inhibée de manière hétérotrope par le produit final de l'itinéraire que la tête, le cytidininatrifosphate (CTP)).

Opéron lactose ET. coli

Le fruit des premières idées de Monod, Jacob et Changeaux était un article publié par Jacob et Monod lié au lactose du lactose du lactose de Escherichia coliToi, qui est l'un des exemples typiques de régulation au niveau hétérotrope à génétique.

La régulation tostale de ce système n'est pas liée à la capacité de convertir un substrat en produit, mais à l'affinité de l'union d'une protéine en région d'ADN opérationnelle.

Les références

1. Changeux, J. P., & Edelstein, S. J. (2005). Mécanismes allostériques de la transduction du signal. Science, 308 (5727), 1424-1428.
2. Goldbeter, un., & Dupont, G. (1990). Régulation allostérique, coopération et oscillations biochimiques. Chimie biophysique, 37 (1-3), 341-353.
3. Jiao, W., & Parker, et. J. (2012). Utilisation d'une compination de techniques de calcul et expérimentales pour comprendre la base moléculaire de l'allostémie protéique. Dans les progrès de la chimie des protéines et de la biologie structurelle (Vol. 87, pp. 391-413). Presse universitaire.
4. Kern, D., & Zuiderweg, et. R. (2003). Le rôle de la dynamique dans la régulation allostérique. Opinion actuelle en biologie structurelle, 13 (6), 748-757.
5. Laskowski, R. POUR., Gerick, F., & Thornton, J. M. (2009). La base structurelle de la régulation allostérique dans les protéines. FEBS Letters, 583 (11), 1692-1698.
6. Mathews, C. K., Van Holde, K. ET., & Ahern, k. g. (2000). Biochimie, Ed. San Francisco, Californie.