Caractéristiques, structure, fonctions d'Alanina, biosynthèse

La à la fille (Wing) est l'un des 22 acides aminés connus qui composent la structure des protéines de tous les organismes, des bactéries aux hommes. Comme l'organisme peut synthétiser, il est classé comme un acide aminé non essentiel.

Les protéines ont une structure de base ou primaire composée d'une chaîne d'acides aminés appelée chaîne de polypeptides, dans ces chaînes, chaque acide aminé est formé par un carbone central appelé carbone α.

Structure chimique de l'acide aminé d'alanine (source: borb, via Wikimedia Commons)

Le carbone α rejoint quatre groupes: un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COH), un atome d'hydrogène (-H) et une chaîne de groupe ou latérale (-r) qui identifie chaque acide aminé. Dans la chaîne latérale, les carbones prennent séquentiellement les lettres ß, γ, Δ et ε.

Les acides aminés sont classés par la polarité de leurs chaînes latérales et il existe donc des acides aminés polaires hydrophobes et hydrophiles qui, à leur tour, peuvent être neutres, de base et acides. L'alanine est un acide aminé apolaire hydrophobe et est l'acide aminé le plus simple après la glycine et le plus abondant dans la plupart des protéines.

L'alanine peut être formée dans le muscle et transportée vers le foie, où elle est introduite sur la route gluconéogène, c'est-à-dire la voie de formation de glucose à partir de substances non glucosidiques. L'alanine peut également être synthétisée dans le foie par le catabolisme du tryptophane et de l'uracile et peut se dégrader pour former du pyruvate.

Participer à la synthèse du tryptophane, de la pyridoxine (vitamine B6) et de la chair.

Il est utilisé comme complément alimentaire pour améliorer les performances sportives et se trouve naturellement dans les viandes de vache, de porc et de poisson, ainsi que dans le lait et leurs dérivés et œufs. Certaines légumineuses, fruits et noix sont également riches en alanine.

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Structure

Il a déjà été commenté que l'alanine, comme tous les acides aminés, a un carbone α avec quatre groupes unis, étant le groupe R Methyl Group A (-ch3).

Par conséquent, au pH du corps (environ 7.4) Le carbone α de l'alanine est lié à un groupe de protons amino (-NH3 +), à un groupe carboxyle qui a perdu un proton (-co-), à un hydrogène et à un groupe méthyle (-CH3).

La plupart des acides aminés sont ionisables à pH 7.0 et géométriquement, ils peuvent avoir des isomères, appelés énantiomères, qui sont des images spéculaires, comme avec la main droite et gauche.

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Ensuite, tous les acides aminés peuvent être trouvés comme des "couples chiraux" désignés par D ou L (Dextro et Levo, respectivement), selon la position des atomes entourant le carbone α.

Cependant, l'alanine, comme avec la plupart des acides aminés.

Cet acide aminé peut également être trouvé comme la β-alanine, dans laquelle le groupe amino est attaché à son carbone β, c'est-à-dire au premier carbone de sa chaîne latérale.

La β-alanine se trouve dans l'acide pantoténique (vitamine B5) et dans certains peptides naturels. La D-alanine se trouve dans certains polypeptides qui font partie des parois de certaines cellules bactériennes.

Groupe R (Metilo, CH3)

Le méthyle de la chaîne latérale de l'alanine est un hydrocarbure saturé qui donne la caractéristique hydrophobe apolaire à cet acide aminé. Cette caractéristique de l'alanine est commune avec les autres acides aminés de ce groupe tels que la glycine, la valine, la leucine et l'isoleucine.

Les acides aminés qui composent le groupe d'aliphatiques sont des acides aminés chimiquement neutres et jouent un rôle très important dans la formation et le maintien de la structure des protéines à trois dimensions, car ils ont tendance à réagir les uns aux autres à l'exclusion de l'eau.

Ces acides aminés, y compris l'alanine, contiennent le même nombre de groupes ionisables avec des charges opposées, de sorte qu'ils n'ont pas de charge nette et sont appelés "Zwitterions ".

Les fonctions

Comme la plupart des acides aminés connus, l'alanine est utilisée dans la synthèse des peptides et des protéines en général, et participe à l'établissement de la structure polypeptidique et dans la structure tertiaire de certaines protéines.

Une autre des fonctions importantes de l'alanine est de participer indirectement au contrôle de la glycémie:

Il peut donner naissance au pyruvate et vice versa, il peut également atteindre le foie et devenir du glucose par gluconéogenèse pour être repéré pour circuler ou être utilisé dans la synthèse du glycogène, si nécessaire que nécessaire.

L'alanine participe en tant que transporteur d'ammonium du muscle au foie, car il peut être synthétisé par amination à partir du pyruvate, transportant le foie et il y a une transamination par transamination.

Cela se produit en même temps que la transformation du α-zotoglutarate en glutamate, qui peut entrer dans le cycle de l'urée et devenir pyruvate.

Autres fonctions

Cet acide aminé est indispensable pour la synthèse du tryptophane et de la pyridoxine. Bien qu'il soit chimiquement très peu réactif, l'alanine peut avoir une reconnaissance du substrat et de la reconnaissance de la régulation enzymatique.

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L'une des fonctions de la β-alanine est celle du complément alimentaire, car elle est utilisée comme aide ergogène de l'exercice. L'apport β-alanine augmente la concentration de charnu (un diphéptide formé par la β-alanine et l'histidine) dans le muscle squelettique, agissant comme "amortir".

Normalement, Floary ne contribue pas de manière significative à la capacité de tampon totale de la cellule musculaire, ce qui est dû à sa faible concentration. L'administration de β-alanine augmente cette concentration et donc la capacité de tampon, donc elle améliore la résistance en diminuant la fatigue.

Biosynthèse

La synthèse la plus importante de l'alanine dans le corps humain se produit par une amination réductrice de l'acide pyruvique. Cette réaction nécessite une seule étape enzymatique.

Le pyruvate fournit le squelette de carbone et le glutamate fournit le groupe amino qui est transféré au pyruvate. L'enzyme qui catalyse cette réaction réversible est la transaminase alanine.

À la suite de cette réaction, l'alanine et le α-céétoglutarate sont produits. L'alanine peut alors être présente dans la gluconéogenèse, la glycolyse et dans le cycle de Krebs.

Une autre source d'alanine vient de la dégradation du tryptophane à l'acétyl-CoA. Sur cette route, lorsque l'enzyme de la quinureninase hydrolyse à la quinurenine 3-hydroxi est formée antranilate de 3-hydroxy et alanine. L'alanine est libérée et l'antranilate 3-hydroxy suit l'itinéraire métabolique.

La dégradation de l'uracile est une autre source d'alanine. Dans ce cas, il y a la β-alanine qui peut suivre plusieurs voies métaboliques, l'une d'elles est de devenir acétyl-CoA.

Dégradation

Processus général de dégradation des acides aminés

Les acides aminés ne sont pas stockés sous forme de glucides et de graisses, de sorte que ceux qui sont libérés pendant la dégradation des protéines doivent être réutilisés pour la synthèse de nouvelles protéines et nucléotides.

D'un autre côté, les acides aminés peuvent être dégradés et leurs squelettes gazéifiés peuvent être utilisés dans les réactions cataboliques ou anaboliques.

Lorsque les acides aminés sont dégradés, l'excès d'ammoniac d'ammoniac, qui est une substance toxique qui doit être éliminée et la première étape de la dégradation des acides aminés est l'élimination de l'azote.

Chez les mammifères, cette dégradation se produit dans le foie; Là, tous les acides aminés qui sont en excès et ne peuvent pas être utilisés est dégradé.

Dégradation de l'alanine

La dégradation de l'alanine se produit par la conversion de l'alanine en pyruvate. Cette réaction est catalysée par la transaminase alanine et nécessite la présence de α-zotoglutarate en tant qu'accepteur du groupe amino et de la formation de glutamate ultérieure; C'est une réaction réversible.

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Ces réactions de formation d'alanine de la dégradation du pyruvate et de l'alanine pour former le pyruvate font partie d'un cycle qui implique le muscle squelettique et le foie.

Le foie prend le glucose au muscle et au muscle, par la glycolyse, convertit le glucose en pyruvate afin de générer de l'ATP; Ce pyruvate peut entrer dans la synthèse de l'alanine, qui peut être versée dans le torrent circulatoire et revient dans le foie qui le rend à nouveau pyruvate, qui entre la gluconéogenèse pour former du glucose.

Si nécessaire, le cycle est répété. Dans le foie, la production de pyruvate de l'alanine génère des ions d'ammonium qui regardent le glutamine et le glutamate et ils entrent dans le cycle de l'urée. Ensuite, l'urée est éliminée par l'urine.

L'alanine, la glycine, la cystéine, la sérine et la tréonine sont des acides aminés glycogéniques car leur dégradation peut donner naissance au pyruvate, à l'α-zétoglutarate, à la succinyl-CoA, au fumarate ou à l'oxalacétate, tous des précurseurs gluconéniques de glucose.

Aliments riches en alanina

Les principales sources d'acides aminés sont les viandes maigres, les poissons, les crustacés, les œufs et les produits laitiers, cependant, l'alanine se trouve également dans de nombreux aliments d'origine végétale. Exemple d'aliments riches en alanina sont:

- Viandes telles que la vache, le porc, les moutons, le poulet, la dinde, le lapin, le poisson; Œufs, lait et dérivés.

- Les fruits secs tels que les noisettes, les noix, les châtaignes, les amandes et les arachides sont des sources d'Alanina.

- Coco, avocat, asperges, aubergines, manioc ou manioc, betteraves, carottes et patates douces.

- Légumineuses comme le maïs, les haricots et les pois.

- Céréales comme le riz, le seigle, le blé, le cacao, l'avoine et le seigle.

Les références

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