Structure ovoalbúmin, fonctions, dénaturation

La ovoalbúmina C'est la protéine la plus abondante du "clair" des oiseaux des oiseaux. Il appartient à la famille des protéines appelée «serpins» ou «inhibiteurs de la sérine protéas», qui est un groupe extrêmement diversifié d'eucaryotes (comprend plus de 300 protéines homologues).

C'était l'une des premières protéines isolées avec une grande pureté et, grâce à son abondance surprenante dans les structures reproductrices des oiseaux, cela est largement utilisé comme "modèle" dans la préparation des "normes" pour l'étude de la structure, les propriétés , les propriétés, les propriétés, la synthèse et la sécrétion de nombreuses protéines.

Ovalbúmina Molecular Structure (Source: Jawahar Swaminathan et MSD Staff au European Bioinformatics Institute [Domain public] via Wikimedia Commons)

En pourcentage, l'ovoalbumine comprend entre 60 et 65% de la teneur totale en protéines du blanc d'oeuf, mais contrairement aux autres membres de la famille des protéines Serpins, il n'a aucune activité en tant qu'inhibiteur de protéase.

Les œufs de poulet ont également d'autres protéines:

- Ovotransferrin, également appelé conalbúmina, qui représente 13% de la teneur totale en protéines

- Ovomucoïde, une glycoprotéine qui comprend 11% du total

- Ovomucine, une autre glycoprotéine sulfatée qui représente 3.5%

- La lisse ou la muramidase, qui comprend également le 3.5% de protéines claires

- Globulins, qui représentent 4%

La synthèse de l'ovoalbumine se produit à partir d'un mélange de peptides intermédiaires pendant le transit de l'œuf par l'oviducteur des oiseaux et il y a des rapports que la transcription des gènes impliqués ne se produit qu'en réponse à la présence d'œstrogènes, une hormonie sexuelle.

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Structure

L'ovoalbúmin est un phosphographique monomère d'environ 45 kDa un poids moléculaire et un point isoélectrique près de 4.5. Dans sa structure, il existe donc de nombreux sites de phosphorylation et de glycosylation, qui sont des modifications post-traductionnelles très courantes des protéines.

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Cette protéine est codée par un gène 7.700 paires de bases, caractérisées par la présence de 8 exons entrecoupés de 7 introns, il est donc intuié que son messager souffre de plusieurs modifications post-transcriptives pour effectuer la protéine mature.

L'ovalbumine des œufs de poulet a 386 déchets d'acides aminés et il a été démontré que la forme pure de cette protéine se compose de trois sous-classes appelées A1, A2 et A3, caractérisées par deux, un groupe de phosphate, un et pas de phosphate, respectivement.

En ce qui concerne la structure tertiaire, la séquence d'acides aminés de l'ovoalbumine révèle la présence de 6 résidus de cystéine, parmi lesquels quatre ponts disulfure sont formés. De plus, certaines études structurelles ont prouvé que l'extrémité N-terminale de cette protéine est acétallée.

S-ovoalbúmina

Lorsque les œufs sont stockés, la structure de l'ovalbumine est modifiée, formant ce qui est connu dans la littérature comme S-l'ovalbumine, qui est une forme plus stable contre la chaleur et se forme en raison de mécanismes d'échange entre disulfures et sulflorilles.

En plus de la température de stockage, cette «forme» de l'ovoalbumine est également formée en fonction du pH interne des œufs, qui peut être attendue dans tout type de protéine dans la nature.

La S-L'ovalbumine est donc à laquelle certaines réactions d'hypersensibilité subies par certaines personnes après avoir ingéré des œufs sont attribuées.

Les fonctions

Bien que l'ovoalbumine appartient à une famille de protéines caractérisée par son activité en tant qu'inhibiteurs de protéase, il n'a pas d'activité inhibitrice et sa fonction n'a pas été complètement élucidée.

Cependant, il a été émis l'hypothèse qu'une fonction potentielle de cette enzyme est celle du transport et du stockage des ions métalliques depuis et depuis l'embryon. D'autres auteurs ont proposé que cela fonctionne également comme source nutritionnelle de l'embryon pendant sa croissance.

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Du point de vue expérimental, Ovoalbúmina représente l'une des principales protéines "modèle" pour divers systèmes d'étude structurelle, fonctionnelle, de synthèse et de sécrétion de protéines, il a donc été très important pour les progrès en matière scientifique.

Fonctions pour l'industrie alimentaire

De plus, compte tenu du fait que c'est l'une des protéines les plus abondantes des œufs de poulet, c'est une protéine extrêmement importante pour la nutrition des humains et d'autres animaux qui se nourrissent d'œufs de différents oiseaux.

Dans l'aspect culinaire, l'ovoalbumine, ainsi que le reste des protéines blanches d'oeuf, sont utilisées pour leurs propriétés fonctionnelles, en particulier par capacité de formation de mousse, processus pendant lequel les polypeptides sont dénaturés, formant l'interface d'air / liquide stable typique dudit état de de dispersion.

Dénaturation

Puisque l'ovoalbumine a de nombreux groupes sulfhydriles, il s'agit d'une protéine assez réactive et facilement dénatulable.

La température de dénaturation de l'ovoalbumine est comprise entre 84 et 93 ° C, 93 qui caractérise la forme S-ovoalbúmin, qui est plus stable à des températures plus élevées. La dénaturation de l'ovoalbumine thermique se traduit par la formation des "gels" blanchâtres caractéristiques qui sont observés lors de la cuisson des œufs.

Oeufs au plat (Source: WhatMidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / by-sa / 4.0)] via Wikimedia Commons)

Le pH est également un facteur important lorsque la dénaturation de cette protéine est considérée, ainsi que le type et la concentration de sels. Pour ovoalbúmina, un pH de dénaturation est d'environ 6.6.

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Dans différentes conditions de dénaturation, les molécules d'ovoalbumine ont une forte tendance à ajouter, un processus qui peut généralement être accéléré avec l'ajout de sels et l'augmentation de la température.

La capacité de l'ovoalbumine et d'autres protéines de blanc d'oeuf à former des structures de type gel lorsqu'elles sont chauffées, ainsi que leur capacité à rejoindre les molécules d'eau et à fonctionner comme émulsifiants, sont celles qui leur donnent leurs caractéristiques fonctionnelles les plus importantes et la raison pour laquelle ils sont donc exploité surtout dans l'industrie alimentaire.

Le processus de dénaturalisation de cette protéine a été très utile pour l'étude des mécanismes de transition entre les états solides et gel, ainsi que pour l'étude de l'effet que différents types de sels ont à différentes concentrations (force ionique) sur l'intégrité de protéines.

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