Isomérase ce qui est, fonctions, nomenclature, types

Le Isomérase Ils sont une classe d'enzymes impliquées dans la réarglo structurelle ou positionnelle des isomères et stéréoisomères de différentes molécules. Ils sont pratiquement présents dans tous les organismes cellulaires remplissant des fonctions dans divers contextes.

Les enzymes de cette classe agissent sur un seul substrat, bien que certains puissent être associés de manière covalente aux cofacteurs, ions, entre autres. La réaction générale peut donc être considérée comme suit:

X-Y → Y-X

Les réactions catalysées par ces enzymes impliquent une réorganisation interne des liaisons, ce qui peut signifier des changements dans la position des groupes fonctionnels, dans la position des doubles liaisons entre les carbones, entre autres, sans changements dans la formule moléculaire du substrat.

L'isomérase remplit diverses fonctions dans une variété de processus biologiques, dans lesquels il est possible d'inclure des itinéraires métaboliques, une division cellulaire, une réplication de l'ADN, pour n'en nommer que quelques-uns.

L'isomérase a été la première enzymes utilisées industriellement pour la production de sirops et d'autres aliments sucrés, grâce à leur capacité à interconvertir les isomères de différents types de glucides.

Processus biologiques dans lesquels les isomérafts participent

Les isomérases participent à plusieurs processus cellulaires vitaux. Parmi les plus importants figurent la réplication et l'emballage de l'ADN, catalysés par les topoisomérases. Ces événements sont cruciaux pour la réplication de l'acide nucléique, ainsi que pour sa condensation avant la division cellulaire.

La glycolyse, l'une des routes métaboliques centrales de la cellule, comprend au moins trois enzymes isomères, à savoir: l'isomérase phosphoglucose, le triosa-phosphate d'isomérase et le phosphoglycérate mutasa.

La conversion UDP-galactose dans UDP-glucosa dans le chemin du catabolisme du galactose est obtenue par l'action d'une éphémérase. Chez l'homme, cette enzyme est connue sous le nom de UDP-Glucosa 4-Epimerasa.

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Le repliement des protéines est un processus essentiel pour le fonctionnement de nombreuses enzymes dans la nature. L'enzyme protéine-disulfure d'isomase assiste à un repliement des protéines contenant des ponts disulfure en modifiant leur position dans les molécules utilisées comme substrat.

Fonctions des isoméasas

La función principal de las enzimas pertenecientes a la clase de las isomerasas puede verse como la de la transformación de un sustrato a través de un pequeño cambio estructural, con el fin de hacerlo susceptible a un procesamiento ulterior por enzimas aguas abajo en una ruta metabólica, par exemple.

Un exemple d'isomérisation est le changement du groupe de phosphate en position 3 au carbone en position 2 de 3-phosphoglycérate pour le transformer en 2-phosphoglycérate, catalysé par l'enzyme phosphoglycérate mutase dans la voie glucolithique, qui génère un composé d'une plus grande énergie qui est le substrat fonctionnel de l'énolasa.

Nomenclature

La classification des isomérases suit les règles générales de la classification des enzymes proposées par la Commission enzymatique (Commission enzymatique) En 1961, dans lequel chaque enzyme reçoit un code numérique pour la classification.

La position des nombres dans ce code indique chacune des divisions ou catégories de la classification et ces chiffres sont précédés par les lettres "EC".

Pour les isomérases, le premier problème représente la classe enzymatique, la seconde désigne le type d'isomérisation qu'ils effectuent, et le troisième le substrat sur lequel ils agissent.

La nomenclature de la classe d'isoméraft est EC.5. Il a sept sous-classes, donc les enzymes seront trouvées avec le code d'EC.5.1 à EC.5.6. Il y a un sixième "sous-classe" appelé "autres isomérases", dont le code est EC.5.99, car il comprend des enzymes avec diverses fonctions isométriques.

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La dénotation des sous-classes est principalement effectuée en fonction du type d'isomérisation que ces enzymes effectuent. Malgré cela, ils peuvent également recevoir des noms tels que les racamas, les épicéases, Cis-trans-Isomérases, isomérases, tautomérases, mutasas ou cycle d'isomérase.

Types / sous-clases des isoméasas

Il y a 7 classes d'enzymes au sein de la famille des isomères:

CE.5.1 racémas et épimerasas

Ils catalysent la formation de mélanges ranques en fonction de la position du carbone α. Ils peuvent agir sur les acides aminés et les dérivés (CE.5.1.1), sur des groupes et dérivés hydroxyacides (CE.5.1.2), sur les glucides et les dérivés (CE.5.1.3) et d'autres (CE.5.1.99).

CE.5.2 Cis-trans-Isomérase

Ils catalysent la conversion entre les formes isomères Cis et trans de différentes molécules.

CE.5.3 isomasées intramoléculaires

Ces enzymes sont responsables de l'isomérisation des parties internes dans la même molécule. Il y en a qui effectuent des réactions de réduction de l'oxydor, où le donneur et l'accepteur d'électrons sont la même molécule, donc ils ne sont pas classés comme oxydorréductases.

Ils peuvent agir en devenant aldose et ketosas (CE.5.3.1), sur les groupes céto et énol- (EC.5.3.2), modifiant la position des liaisons doubles C-C (CE.5.3.3), des liens disulfure S-S (CE.5.3.4) et d'autres "oxydorréductases" (CE.5.3.99).

CE.5.4 transfrases intramoléculaires (mutasas)

Ces enzymes catalysent les changements de position de divers groupes dans la même molécule. Ils sont classés en fonction du type de groupe qui "bouge".

Il y a des phosphomutas (EC.5.4.1), ceux qui transfèrent des groupes amino (CE.5.4.2), ceux qui transfèrent des groupes hydroxyles (CE.5.4.3), et ceux qui transfèrent d'autres types de groupes (CE.5.4.99).

CE.5.5 Liasas intramoléculaires

Ils catalysent «l'élimination» d'un groupe qui fait partie d'une molécule, mais qui y est toujours lié de manière covalente.

CE.5.6 isomérases qui modifient la conformation macromoléculaire

Ils peuvent agir en modifiant la conformation des polypeptides (CE.5.6.1) ou acides nucléiques (CE.5.6.2).

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CE.5.99 autres isomérases

Cette sous-classe rassemble des enzymes telles que l'isomérase tiocyanate et la 2-hydroxyne-2-carboxylate isomérase.

Les références

1. Isomérase. Pris de Britannica.com
2. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Principes de lehninger de la biochimie. Éditions Omega (5e Ed.).