Propriété alpha ce qui est, structure, importance

La hélice alpha C'est la structure secondaire la plus simple qu'une protéine peut adopter dans l'espace conformément à la rigidité et à la liberté de rotation des liens entre leurs déchets d'acides aminés.

Il se caractérise par la forme en spirale dans laquelle les acides aminés sont disposés, qui semblent commander autour d'un axe longitudinal imaginaire avec les groupes R à l'extérieur de cela.

Les proxys alpha ont été décrits pour la première fois en 1951 par Pauling et des collaborateurs, qui ont utilisé les données disponibles sur les distances interatomiques, les angles de liaison et d'autres paramètres structurels des peptides et des acides aminés pour prédire les configurations les plus probables que les chaînes pourraient supposer le polypeptide.

La description de l'hélice alpha est née de la recherche de toutes les structures possibles dans une chaîne peptidique stabilisée par des ponts d'hydrogène, où les déchets étaient stoechiométriquement équivalents et la configuration de chacune était plane, comme indiqué par les données de résonance des liaisons peptidiques qui étaient disponibles pour la date.

Cette structure secondaire est la plus fréquente parmi les protéines, et elle est adoptée par les protéines solubles et les protéines membranaires complètes. On pense que plus de 60% des protéines existent sous la forme d'une feuille alpha ou bêta.

Structure

En général, chaque tour d'une hélice alpha a en moyenne 3.6 déchets d'acides aminés, ce qui est plus ou moins équivalent à 5.4 Å de long. Cependant, les angles et les longueurs de virage varient d'une protéine à une autre avec une stricte dépendance à la séquence d'acides aminés de la structure primaire.

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La plupart des hélices Alfa. La condition pour que l'un ou l'autre se produise est que tous les acides aminés sont dans la même configuration (L ou D), car ceux-ci sont responsables de la direction du virage.

La stabilisation de ces raisons structurelles importantes du monde des protéines est donnée par les liaisons hydrogène. Ces liaisons se produisent entre l'atome d'hydrogène attaché à l'azote électonegatif d'une liaison peptidique et l'atome de carboxylique carboxylique électronégatif de l'acide aminé quatre positions plus tard, dans la région N-terminale par rapport à elle-même.

Chaque tour d'hélice, à son tour, rejoint la suivante par des liaisons hydrogène, qui sont fondamentales pour atteindre la stabilité globale de la molécule.

Tous les peptides ne peuvent pas former des hélices alpha stables. Ceci est donné par la capacité intrinsèque de chaque acide aminé de la chaîne à former des hélices, qui est directement liée à la nature chimique et physique de ses groupes de substituants.

Par exemple, à certains puits, de nombreux déchets polaires peuvent acquérir la même charge, ils ne peuvent donc pas être situés consécutivement dans une hélice car la répulsion entre eux impliquerait une grande distorsion dans la même.

La taille, la forme et la position des acides aminés sont également des déterminants importants de la stabilité hélicoïdale. Sans aller plus loin, des déchets tels que Asn, Ser, Thr et Cys positionnés dans une proximité étroite au sein de la séquence pourraient également avoir un effet négatif sur la configuration de l'hélice Alpha.

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De la même manière, l'hydrophobicité et l'hydrophilicité des segments hélicoïdaux alpha dans un peptide spécifique dépendent exclusivement de l'identité de la PR des acides aminés.

Dans les protéines membranaires complètes, Alpha Alpha Propens avec des résidus de caractère hydrophobe fort, strictement nécessaire à l'insertion et à la configuration des segments entre les queues apolaires des phospholipides constitutifs.

Les protéines solubles, au contraire, ont des salles alpha riches en déchets polaires, qui permettent une meilleure interaction avec l'environnement aqueux présent dans le cytoplasme ou dans les espaces interstitiels.

Importance fonctionnelle

Les motifs d'hélice alpha ont un large éventail de fonctions biologiques. Les modèles d'interaction spécifiques entre les hélices jouent un rôle essentiel dans la fonction, l'assemblage et l'oligomérisation des protéines membranaires et des protéines solubles.

Ces domaines sont présents dans de nombreux facteurs de transcription, importants du point de vue de la régulation de l'expression génétique. Ils sont également présents dans des protéines ayant une pertinence structurelle et dans des protéines membranales qui ont des fonctions de transport et / ou de transmission de divers types.

Ensuite, quelques exemples classiques de protéines avec des baisses alpha:

Myosine

La myosine est une actine atpasa qui est responsable de la contraction musculaire et d'une variété de formes de mobilité cellulaire. Les myosinas musculaires et non musculaires se composent de deux régions ou des «têtes globulaires» liées par une longue «queue» alpha hélicoïdale.

Collagène

Un tiers de la teneur totale en protéines du corps humain est représenté par le collagène. C'est la protéine la plus abondante de l'espace extracellulaire et a comme caractéristique distinctive un motif structurel composé de trois brins parallèles avec une configuration hélicoïdale Levógira, qui se réunissent pour former une triple proximité du sens de la dextrogyrie.

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Kératine

Les kératines sont un groupe de protéines de formation de filament qui sont produites par certaines cellules épithéliales dans les vertébrés. Ils sont le composant principal des ongles, des cheveux, des griffes, de la coquille de tortue, des cornes et des plumes. Une partie de sa structure fibrillaire est composée de segments d'hélice alpha.

Hémoglobine

L'oxygène sanguin est transporté par l'hémoglobine. La partie globine de cette protéine tétramérique se compose de deux hélices alpha identiques de 141 déchets chacune, et de deux chaînes bêta de 146 déchets chacun.

Protéines de type "Zinc Fingers"

Les organismes eucaryotes ont une grande richesse de doigts de zinc, qui fonctionnent à différentes fins: reconnaissance de l'ADN, emballage d'ARN, activation transcriptionnelle, régulation de l'apoptose, repliement des protéines, etc. De nombreux doigts de zinc ont des propens alpha comme composante principale de leur structure et qui sont essentiels à leur fonction.

Les références

1. Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, G. D. (1994). Règles pour la terminaison de la glycine pour l'hélice alpha. Science, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, B. (1993). Base structurelle de la prperessité de l'hélice alpha d'acide aminé. Science, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, R. g., & Matthews, B. W. (1989). Le motif de liaison à l'ADN de l'hélice-tour-retour. Journal of Biological Chemistry, 264(4), 1903-1906.