Caractéristiques, structure, types et fonctions des histones

Le histones Ce sont des protéines de base qui interagissent avec l'ADN pour la formation de nucléosomes, qui composent les brins de chromatine constitutifs des chromosomes dans les organismes eucaryotes.

Les nucléosomes, des complexes formés par l'ADN et les protéines, ont été découverts en 1974 et ce sont des histones qui assemblent ce niveau basal d'organisation de la chromatine. Cependant, l'existence de protéines histones est connue depuis les années 60.

Représentation graphique d'un nucléosome avec un centre octobre d'histones et d'ADN inscrit autour de lui (source: Jawahar Swaminathan et le personnel MSD à l'Institut européen de bioinformatique [domaine public] via Wikimedia Commons) via Wikimedia Commons)

Les histones sont organisées de telle manière que l'ADN à double bande est roulé autour d'un centre de protéines composé de ces protéines qui interagissent étroitement les uns avec les autres. Le centre des histones a un disque et l'ADN donne plus ou moins 1.7 tourne.

De multiples ponts d'hydrogène permettent à l'union de l'ADN le centre protéique formé par des histones dans chaque nucléosome. Ces liens sont principalement formés entre les squelettes d'acide aminé des histones et le squelette de sucre-phosphate de l'ADN. Certaines interactions hydrophobes et liaisons ioniques participent également.

Les protéines appelées «complexes de remodelage de la chromatine» sont responsables de la rupture et de la formation de liaisons syndicales entre l'ADN et les histones, permettant l'entrée de la machinerie transcriptionnelle à l'ADN contenu dans les nucléosomes.

Malgré la proximité des acides nucléiques avec le centre protéique formé par des histones, ceux-ci sont organisés de telle manière que, si nécessaire, ils permettent l'entrée de facteurs de transcription et d'autres protéines liées à l'expression ou au silençage génétique.

Les histonas peuvent subir diverses modifications qui génèrent de multiples variantes, ce qui rend possible l'existence de nombreuses formes différentes de chromatine qui ont la propriété de moduler l'expression génétique de différentes manières.

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Caractéristiques

Ils sont des protéines eucaryot les plus conservées dans la nature. Il a été démontré, par exemple, que Histona H4 du pois diffère dans seulement deux des 102 positions d'acides aminés de la protéine de vache H4.

Les histonas sont des protéines relativement petites, avec pas plus de 140 acides aminés. Ils sont riches en déchets d'acides aminés de base, ils ont donc une charge nette positive, qui contribue à leur interaction avec l'acide nucléique, la charge négative, pour former des nucléosomes.

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Les histones nucléosomiques et d'union ou de pont sont connues. Les histones nucléosomiques sont H3, H4, H2A et H2B, tandis que les histones syndicales appartiennent à la famille H1 Histonas.

Pendant l'assemblage des nucléosomes, les dimères spécifiques H3-H4 et H2A-H2B. Deux Dímeros H3-H4 se joignent plus tard à former des tétramères qui sont par la suite combinés avec des diamètres H2A-H2B, formant le centre octobre.

Toutes les histones sont principalement synthétisées pendant la phase S du cycle cellulaire, et les nucléosomes sont assemblés dans les hélices d'ADN de plongée, juste après la fourche de réplication.

Structure

La structure générale des histones comprend une région d'acide aminé de base et une région carboxyle globulaire très conservée entre les organismes eucaryotes.

Un motif structurel connu sous le nom de «pli des histonas», composé de trois hélices alpha reliés par deux fourches et qui constituent un petit centre hydrophobe, est responsable des interactions protéine-protéine entre les histones qui forment le nucléosome.

C'est ce pli d'histone qui forme le domaine carboxyle globulaire de ces protéines nucléosomiques dans tous les eucaryotes.

Les histonas ont également de petites «queues» ou des régions amino-terminales et autres terminaux carboxyles (protéase accessible), pas plus de 40 acides aminés de longueur. Les deux régions sont riches en acides aminés de base qui peuvent subir plusieurs modifications covalentes post-tractiques.

Histones syndicaux

Dans les eucaryotes, il y a deux familles d'histones syndicales, différenciées les unes des autres par leur structure. Certains ont une structure tripartite, le domaine globulaire décrit ci-dessus flanqué par des domaines «non structurés» «non structurés»; tandis que d'autres n'ont qu'un domaine C-terminal.

Bien que la plupart des histones soient conservées, pendant l'embryogenèse ou la maturation de cellules spécialisées dans certains organismes, certaines variantes spécifiques peuvent survenir. Certaines variations structurelles ont à voir avec les modifications post-traductionnelles telles que celles qui suivent:

-Phosphorylation: On pense qu'il est lié à la modification du degré de condensation de la chromatine et est couramment donné dans les déchets de sérine.

-Acétylation: associé à des régions chromosomiques qui sont actives de manière transcriptive. Il se produit généralement dans les chaînes latérales des déchets de lysine. Lorsque cela se produit sur ces déchets, leur charge positive diminue, réduisant ainsi l'affinité des protéines par l'ADN.

-Méthylation: Il peut se produire sous forme de mono- ou de bandes de résidus de lysine qui se démarquent du noyau protéique.

Les enzymes spécifiques sont chargées de faire ces modifications covalentes dans les histones. Ces enzymes comprennent les transfrassases histone-acétyl (chapeaux), les complexes d'histone-désacéthyle (HDACS) et l'histone-méthyltransféraais et la déméthylase.

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Gars

La caractérisation des histones a été réalisée par diverses techniques biochimiques, parmi lesquelles les chromatographies basées sur des résines d'échange cationiques faibles se distinguent.

Certains auteurs établissent une forme de classification dans laquelle 5 principaux types d'histones se distinguent dans les eucaryotes: Fi, avec 21 protéines KDa; F2A1 ou FIV, environ 11.3 kDa; F2A2 ou Fiibi, 14.5 kDa; F2B ou FIIB2, avec un poids moléculaire de 13.7 kDa, et F3 ou FIII, 15.3 kDa.

Tous ces types d'histones, à l'exception du groupe FI, se trouvent dans des quantités équimolaires dans les cellules.

Une autre classification, avec la même validité et peut-être la plus utilisée aujourd'hui, propose l'existence de deux types d'histones différents, à savoir: ceux qui font partie de l'octamètre nucléosome et les histones de l'union ou du pont, qui rejoignent les nucléosomes entre oui.

Certaines variantes peuvent également se produire entre les espèces et contrairement aux histones de noyau, les variantes sont synthétisées pendant l'interface et sont insérées dans la chromatine préformée par un processus dépendant de l'énergie libérée à partir de l'hydrolyse ATP.

Histones nucléosomiques

Le centre d'un nucléosome se compose de quelques-uns de chacune des quatre histones constituantes: H2A, H2B, H3 et H4; sur lesquels des segments d'ADN d'environ 145 paires de bases sont enveloppés.

Les histones H4 et H2B sont, en principe, invariables. Cependant, certaines variations sont évidentes dans les histones H3 et H2A, dont les propriétés biophysiques et biochimiques modifient la nature normale du nucléosome.

Une variante de l'histon H2A chez l'homme, la protéine H2A.Z a une grande région acide et peut favoriser la stabilité du nucléosome en fonction des variantes du H3 H3 avec laquelle il est associé.

Ces histones montrent une certaine variabilité entre les espèces, étant un cas particulier de l'histona H2B, pour lequel le premier tiers de la molécule est très variable.

Histones syndicaux

Les histones d'union ou de pont sont les histones du H1. Ceux-ci sont responsables de l'union entre les nucléosomes et la protection de l'ADN qui se démarque au début et à la fin de chaque particule.

Contrairement aux histones nucléosomiques, toutes les histones H1 n'ont pas la région globulaire de l'histone "pli". Ces protéines se lient à l'ADN entre les nucléosomes, facilitant un changement dans l'équilibre de la chromatine vers un état plus condensé et moins actif, parlant transcriptionnellement.

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Des études ont lié ces histones au vieillissement, à la réparation des processus d'ADN et d'apoptotique, il est donc pensé qu'ils ont un rôle crucial dans le maintien de l'intégrité génomique.

Les fonctions

Tous les déchets d'acides aminés des histones participent, d'une manière ou d'une autre, dans leur interaction avec l'ADN, ce qui explique le fait qu'ils sont tellement conservés parmi les royaumes des organismes eucaryotes.

La participation des histones à l'emballage de l'ADN dans la chromatine est très pertinente pour les organismes multicellulaires complexes dans lesquels différentes lignées cellulaires ne peuvent se spécialiser qu'en modifiant l'accessibilité de leurs gènes en machines transcriptives.

Les régions génomiques transcriptionnellement actives sont denses dans les nucléosomes, ce qui suggère que l'association de l'ADN avec les protéines d'histone est cruciale pour la régulation négative ou positive de sa transcription.

De même, tout au long de la vie d'une cellule, la réponse à un grand nombre de stimuli, à la fois internes et externes, dépend de petits changements de la chromatine, qui ont normalement à voir avec le remodelage et la modification post-traductionnelle des histones trouvées avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec une relation étroite avec ADN.

Plusieurs variables d'histones exercent différentes fonctions chez les eucaryotes. L'un d'eux a à voir avec la participation d'une variante de l'histone H3 dans la formation de structures centromériques responsables de la ségrégation des chromosomes pendant la mitose.

Il a été démontré que la contrepartie de cette protéine dans d'autres eucaryotes est essentielle pour l'assemblage de la tonnelle protéique.

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