Caractéristiques de l'hémoolisine, types, mécanismes d'action

La Hémoolisine C'est une petite protéine qui provoque des pores dans la membrane cellulaire des érythrocytes et certaines autres cellules du sang des mammifères. Il est généralement synthétisé et excrété par des bactéries pathogènes.

Cette protéine est l'une des toxines microbiennes les plus courantes et celle qui a été mieux étudiée. Parfois, cela peut provoquer une anémie hémolytique, car la quantité de canaux par lesquels l'intérieur des cellules sort peut même provoquer une lyse cellulaire.

Structure moléculaire d'une hénolisine (Source: Jawahar Swaminathan et MSD Staff au European Bioinformatics Institute [Domain public] via Wikimedia Commons)

Généralement, l'hénolisine est une toxine typique de l'espèce de Streptocoque du tractus intestinal. Sa fonction permet aux bactéries de briser la barrière épithéliale du tractus intestinal et ainsi de se déplacer à travers la circulation sanguine pour coloniser d'autres tissus.

La manière la plus courante dont l'hémoolisine se trouve dans la nature est sous sa forme α-hélisine. Cette protéine est l'un des facteurs de virulence les plus importants de la plupart des souches de Escherichia coli Et quelques closerdes.

La plupart des infections des voies urinaires sont causées par des souches de Escherichia coli qui produisent l'α-hélisine avec des caractéristiques hémolytiques.

La production d'hémoolisine et de bactériocine a été liée à des souches bactériennes avec un mécanisme de compétence contre d'autres espèces et la production des deux toxines semble dépendre des mêmes déterminants génétiques dans le génome des bactéries.

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Caractéristiques

L'hémoolisine est constituée par sept sous-unités et le gène qui le code a sept promoteurs. Ces sept sous-unités sont insérées dans la membrane plasmique des cellules blanches et, lorsqu'elles sont ensemble, elles forment un canal ionique où les métabolites de l'intérieur cellulaire s'échappent.

L'hénolisine est une cytotoxine dépendante du calcium (Ca + 2) extracellulaire qui agit sur la membrane plasmique des cellules du torrent sanguin. Les pores qui créent dans la membrane sont également hydrophiles et provoquent l'entrée de l'eau à l'intérieur de la cellule, ce qui peut provoquer la lyse.

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Les hénoolisines sont des produits protéiques typiques des bactéries de type Gram négatif et partagent toutes deux caractéristiques:

1- La présence d'un très petit peptide (non apéptide) formé par de la glycine répétée et de l'acide aspartique. Les non-apapéptides d'hémoolisine sont situés près de la partie C-terminale de la structure des protéines primaires.

2- Toutes les hénolisines sont sécrétées par la bactérie vers le milieu extracellulaire par un transporteur de type ABC (de la cassette de liaison à l'ATP anglaise).

Les hénoolisines sont généralement détectées dans les souches bactériennes par croissance au milieu de la gélose sanguine. Dans le test, un halo hémolytique est observé, produit de la rupture des globules rouges près des colonies bactéries.

Gars

Il existe plusieurs types d'hémoolisins, ceux-ci sont classés avec une lettre grecque au début de leur nom. Les plus étudiés et les plus communs sont les hémooLisins α, β et γ, tous produits par la souche Staphylococcus aureus.

Les types d'hémoolisine sont classés en fonction de la gamme de cellules qui attaquent et selon leur structure protéique principale.

α-hémoline

Cette protéine est typique des souches de Staphylococcus aureus et Escherichia coli; attaque les neutrophiles, les globules rouges, les lymphocytes, les macrophages, les fibroblastes adultes et embryonnaires. Interagissez avec les têtes polaires des lipides de la membrane plasmique de ces cellules jusqu'à internaliser une queue hydrophobe d'environ 5 ӑ à l'intérieur de la membrane.

β-hémoline

Produit par Staphylococcus aureus À une proportion moindre que l'α-hélisine, la β-hélisine attaque principalement les érythrocytes et est interne dans la membrane exclusivement à travers des domaines riches en sphingomyline de la membrane cellulaire.

γ-hémoline

Il a également été observé dans Staphylococcus aureus. Il a été classé comme une protéine hémolytique et une leucotoxine en même temps, car il affecte les cellules polymorphonucléaires des humains, des monocytes, des macrophages et rarement, même aux globules rouges.

Ce type d'hémoline γ est l'un des moins caractérisés, par conséquent, une grande partie de son mécanisme d'action a été inconnue et cela n'a pas été étudié In vivo.

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Mécanismes d'action

Le mécanisme d'action qui a été clarifié relativement clair est celui de l'hémoline α. Cependant, comme tous sont des protéines hémolytiques, on pense que la plupart des processus sont communs pour toutes les hémolysines.

Les scientifiques suggèrent que pour les bactéries, ils séparent l'hémoolisine dans l'environnement, ils doivent être dans un microenvironnement pauvre en nutriments, donc ce serait un mécanisme qui déclenche la cellule pour détruire les cellules blanches et obtenir leurs nutriments.

Le mécanisme a été décrit en trois étapes: l'union à la membrane cellulaire, l'insertion et l'oligomérisation.

Union membranaire

Il a été constaté que les hénolilisines peuvent rejoindre les intégrines des neutrophiles et dans les érythrocytes, il a été observé que ces protéines se lient aux composants glycosylés tels que les glycoprotéines, les gangliasides et les glyphorines à membrane cellulaire.

Certains auteurs suggèrent que la présence de récepteurs dans la membrane n'est pas essentielle pour que l'union des hémolysines se produise. Dans tous les cas, le mécanisme de reconquérir la protéine cellulaire n'est pas encore connu précisément.

Pore ​​transmembranale formé par la protéine de Staphylococcus Hemoolisine (Source: Dépôt Auteurs: Song, L., Hobaugh, m., Shustak, c., Cheley, s., Bayley, H., Gouaux, J.ET.; Visualisation Auteur: utilisateur: Astrojan [CC par 3.0 (https: // CreativeCommons.Org / licences / par / 3.0)] via Wikimedia Commons)

L'interaction avec la membrane se produit en deux étapes:

- Union initiale (réversible): lorsque l'hémorisine se lie aux domaines de la jonction de calcium membranaire. Cette étape se produit à la surface et est très sensible aux décharges électrostatiques.

- Union irréversible: réservez les domaines d'acides aminés avec les composants lipidiques de la couche externe de la membrane plasmique des cellules blanches, afin de former des unions physiques entre les composés hydrophobes de la membrane.

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Insertion de toxine dans la membrane

Α-hémoline insère les déchets 177 et 411 dans la première monocouche lipidique. Dans le milieu extracellulaire, l'hénolisine est associée aux ions calcium, qui induisent un arrangement structurel dans ce.

Cette insertion consolide l'union irréversible à la membrane cellulaire. Une fois la disposition s'est produite, l'hénolisine devient une protéine intégrale depuis, expérimentalement, il a été démontré que la seule façon de l'extraire de la membrane est par l'utilisation de détergents tels que Triton X-100.

Oligomérisation

Lorsque toute l'hémoolisine a été insérée dans la membrane plasmique de la cellule blanche.

Il a été observé que le processus d'oligomérisation est favorisé par les microdominiums ou les baumes lipidiques de la membrane cellulaire. Ces régions peuvent ne pas favoriser l'union de la protéine, mais elles favorisent l'oligomérisation une fois insérée.

Plus il y a d'hémoolisins se lier à la membrane, plus la quantité de pores sera formée. De plus, les hénololisines peuvent s'héligomériser les unes avec les autres (adjacentes) et former des canaux beaucoup plus grands.

Les références

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