Acides aminés des protéines

Les 20 acides aminés et leurs structures

Que sont les acides aminés?

Les acides aminés Ce sont les composés organiques qui forment des protéines, qui sont des chaînes d'acides aminés. Comme son nom l'indique, ceux-ci contiennent à la fois des groupes de base (Amino, NH2) et des groupes acides (Carboxil, COOH).

Ces sous-unités sont essentielles à la formation de centaines de milliers de protéines différentes dans les organismes aussi différents qu'une bactérie et un éléphant ou un champignon et un arbre.

Plus de 200 acides aminés différents ont été décrits, mais les érudits du sujet ont déterminé que les protéines de tous les êtres vivants (simples ou complexes) sont toujours formées par le même 20, qui se joignent pour former des caractéristiques caractéristiques des séquences linéaires caractéristiques.

Étant donné que tous les acides aminés partagent le même «squelette» principal, ce sont leurs chaînes latérales qui les différencient; Par conséquent, ces molécules peuvent être conçues comme "l'alphabet" dans lequel le langage de la structure des protéines est "écrit".

Le squelette commun pour les 20 acides aminés se compose d'un groupe carboxyle (COOH) et d'un groupe amino (NH2) unis à travers un atome de carbone, connu sous le nom de carbone α (les 20 acides aminés communs sont des acides α-amino)).

Au carbone α rejoint également un atome d'hydrogène (H) et une chaîne latérale. Cette chaîne latérale, également connue sous le nom de groupe R, varie en taille, en structure, en charge électrique et en solubilité selon chaque acide aminé en question.

Comment les acides aminés sont-ils classés?

Les 20 acides aminés les plus courants, c'est-à-dire les acides aminés protéiques, peuvent être divisés en deux groupes: essentiels et non essentiels. Les non-essentiels sont synthétisés par le corps humain, mais les éléments essentiels doivent être acquis avec de la nourriture et sont nécessaires pour le fonctionnement des cellules.

Les acides aminés essentiel Pour l'être humain et les autres animaux de 9:

- Histidine (h, sien)

- isoleucine (i, ile)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Métitionine (m, Met)

- Phénylalanine (F, Phe)

- Treonina (t, thr)

- Typtophane (w, trp) et

- Valina (V, Val)

Les acides aminés pas essentiel Ils ont 11 ans:

- Alanina (A, Ala)

- Arginine (R, Arg)

- Asparagine (n, asn)

- Acide aspartique (d, asp)

- Cystéine (C, Cys)

- Acide glutamique (e, glu)

- Glutamine (Q, Gln)

- Glycina (G, Gly)

- Proline (p, pro)

- sérine (s, be) et

- Tyrosine (Y, Tyr)

En plus de cette classification, les 20 acides aminés protéiques (dont ils forment des protéines) peuvent être séparés en fonction des caractéristiques de leurs groupes R dans:

- Acides aminés non polaires ou aliphatiques: glycine, alanine, proline, valine, leucine, isoleucine et méthionine.

- Acides Amina avec des groupes r -aromatiques: Phénylalanine, tyrosine et tryptophane.

- Acides aminés polaires sans charge: Sérine, treonine, cystéine, asparagine et glutamine.

- Acides aminés polaires avec charge positive: Lysine, histidine et arginine.

- Acides aminés polaires avec charge négative: Acide aspartique et acide glutamique.

Les 20 acides aminés protéiques

Ensuite, voyons une brève description des principales caractéristiques et fonctions de chacun de ces composés importants:

1. Glycina (Gly, G)

Il s'agit de l'acide aminé avec la structure la plus simple, car son groupe R se compose d'un atome d'hydrogène (H), de sorte qu'il a également une petite taille. Il a d'abord été isolé en 1820 de la gélatine, mais il est également très abondant dans la protéine qui compose la soie: le fibroin.

Glycina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Ce n'est pas un acide aminé essentiel pour les mammifères, car cela peut être synthétisé par les cellules de ces animaux d'autres acides aminés tels que la sérine et le treonine.

Participer directement aux «canaux» dans les membranes cellulaires qui contrôlent le passage des ions calcium d'un côté à l'autre. Il faut également le faire dans la synthèse des purines, des porphyrines et des neurotransmetteurs inhibiteurs du système nerveux central.

2. Alanine (aile, a)

Cet acide aminé, également connu sous le nom Acide 2-aminopropanoïque, Il a une structure relativement simple, car son groupe R se compose d'un groupe méthyle (-ch3), donc sa taille est également assez petite.

Alanina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Il fait partie de nombreuses protéines et, comme il peut être synthétisé par les cellules du corps, il n'est pas considéré comme essentiel, mais métaboliquement important. Il est très abondant dans la fibroine en soie, d'où il a été isolé pour la première fois en 1879.

L'alanine peut être synthétisée à partir du pyruvate, un composé produit par une voie métabolique connue sous le nom Glycolyse, qui se compose d'une dégradation du glucose pour obtenir de l'énergie sous forme d'ATP.

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Il participe au cycle glucose-alanine, qui se déroule entre le foie et d'autres tissus des animaux, et qui est une voie catabolique qui dépend des protéines pour la formation des glucides et pour l'obtention d'énergie.

Il fait également partie des réactions de transamination, dans la gluconéogenèse et dans l'inhibition de l'enzyme glycolytique piruvate kinase, ainsi que dans l'autophagie hépatique.

3. Proline (pro, p)

La proline (Acide pirrolidine-2-carboxylique) C'est un acide aminé qui a une structure particulière, car son groupe R se compose d'un cycle de pyrrolidine, formé par cinq atomes de carbone unis ensemble, y compris l'atome de carbone α.

Proline

Dans de nombreuses protéines, la structure rigide de cet acide aminé est très utile pour introduire des «virages» ou des «plis». C'est le cas des fibres de collagène chez la plupart des animaux vertébrés, qui sont formés par de nombreux résidus de proline et de glycine.

Dans les plantes, il a été démontré qu'il participe au maintien de l'homéostasie cellulaire, y compris l'équilibre redox et les états d'énergie. Il peut agir comme une molécule de signalisation et moduler différentes fonctions mitochondriales, influencer la prolifération ou la mort cellulaire, etc.

4. Valina (Val, V)

Il s'agit d'un autre acide aminé avec un groupe raliphatique, qui est composé de trois atomes de carbone (CH3-CH-CH3). Son nom IUPAC est 2-3-amino-3-butanóic acide, bien qu'il puisse également être trouvé dans la littérature comme acide α-aminovalérien.

Valina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

La Valina a été purifiée pour la première fois en 1856 à partir d'un extrait aqueux du pancréas d'un être humain, mais son nom a été inventé en 1906 compte tenu de sa similitude structurelle avec l'acide vaillant extrait de certaines plantes.

C'est un acide aminé essentiel, car il ne peut pas être synthétisé par le corps, bien qu'il ne semble pas remplir beaucoup plus de fonctions en plus de faire partie de la structure de nombreuses protéines globulaires.

De leur dégradation, d'autres acides aminés tels que la glutamine et l'alanine peuvent être synthétisés, par exemple.

5. Leucina (Leu, L)

La leucine est un autre acide aminé essentiel et fait partie du groupe d'acides aminés à chaîne ramifiée, ainsi que la valine et l'isoleucine. Groupe R qui caractérise ce composé est un groupe isobutil (Ch2-ch3-ch3), il est donc très hydrophobe (repousser l'eau).

Leucina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Il a été découvert en 1819 dans le cadre des protéines des fibres musculaires animales et de la laine de mouton.

Il est très abondant dans des protéines telles que l'hémoglobine et participe directement à la régulation du remplacement et de la synthèse des protéines, car il s'agit d'un acide aminé actif du point de vue de la signalisation intracellulaire et de l'expression génétique. Dans de nombreux cas, c'est un amplificateur du goût de certains aliments.

6. Isoleucine (ile, i)

Également un acide aminé de la chaîne ramifiée, l'isoleucine a été découverte en 1904 de la fibrine, une protéine qui participe à la coagulation sanguine.

Isoleucine (source: Taekyubabo, via Wikimedia Commons)

Comme la leucine, c'est un acide aminé essentiel, dont la chaîne latérale se compose d'une chaîne ramifiée de 4 atomes de carbone (CH3-CH2-CH3).

Il est extrêmement courant dans les protéines cellulaires, en mesure de représenter plus de 10% du poids de ces. Il fonctionne également dans la synthèse de la glutamine et de l'alanine, ainsi que dans l'équilibre des acides aminés à chaîne ramifiée.

7. Métitionine (Met, M)

Métitionine, également appelée acide γ-méthyl-α-aminobutyrique, C'est un acide aminé découvert au cours de la première décennie du XXe siècle, isolé de la caséine, une protéine présente dans le lait de vache.

Métionine (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

C'est un acide aminé essentiel, il est hydrophobe, car son groupe R se compose d'une chaîne aliphatique avec un atome de soufre (-ch2-ch2-s-ch3).

Il est essentiel pour la synthèse de nombreuses protéines, y compris les hormones, les protéines cutanées, les cheveux et les animaux. Il est commercialisé sous forme de drages qui fonctionnent comme des relaxants naturels, utiles pour dormir et, en outre, en gardant les bons cheveux et ongles.

8. Phénylalanine (Phe, F)

Phénylalanine ou acide β-phényl-α-aminopropionique, C'est un acide aminé aromatique dont le groupe R est un anneau de benzène. Il a été découvert en 1879 dans une plante de la famille Fabaceae et aujourd'hui, il est connu qu'il fait partie de nombreuses résines naturelles telles que le polystyrène.

Phénylalanine (source: borb, via Wikimedia Commons)

En tant qu'acide aminé hydrophobe, la phénylalanine est présente dans pratiquement tous les domaines hydrophobes des protéines. Dans de nombreuses plantes, cet acide aminé est essentiel pour la synthèse de métabolites secondaires appelés phénylpropanoïdes et flavonoïdes.

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Chez les animaux.

9. Tyrosine (Tyr, Y)

Tyrosine (β-tohydroxyphényl-α-aminopropionique acide) est un autre acide aminé aromatique, dont le groupe R est un anneau aromatique associé à un groupe hydroxyle (-OH), il est donc capable d'interagir avec différents éléments. Il a été découvert en 1846 et est généralement obtenu à partir de la phénylalanine.

Tyrosine (Source: Neurotoger / Domaine public, via Wikimedia Commons)

Ce n'est pas un acide aminé essentiel, mais il peut l'être si ses routes biosynthétiques échouent. Il a de nombreuses fonctions dans le corps humain, parmi lesquelles sa participation en tant que substrat pour la synthèse de neurotransmetteurs et d'hormones telles que l'adrénaline et l'hormone thyroïdienne se démarquent.

Il est essentiel pour la synthèse de la mélanine, une molécule qui nous offre une protection contre les rayons ultraviolets du soleil. Il contribue également à la production d'endorphines (analgésiques endogènes) et d'antioxydants tels que la vitamine E.

Il agit directement dans la phosphorylation des protéines, ainsi que dans l'ajout de groupes d'azote et de sulfurate.

10. Typtophane (trp, w)

Cet acide aminé, également connu sous le nom Acide 2-amino-3-indolilpropionique, Il fait partie du groupe d'acides aminés essentiels et est également un acide aminé aromatique, car son groupe R se compose d'un groupe indole.

Typtophan (Source: le téléchargeur d'origine était la page à italien Wikipedia. / Domaine public, via Wikimedia Commons)

Ses principales fonctions chez les animaux doivent faire, en plus de la synthèse des protéines, avec la synthèse de sérotonine, un neurotransmetteur, et Mélatonine, Un antioxydant qui fonctionne également dans les cycles du sommeil et de la veille.

Cet acide aminé est également utilisé par les cellules comme précurseur pour la formation du cofacteur NAD, qui participe à plusieurs réactions enzymatiques de réduction de l'oxyde.

Dans les plantes, le tryptophane est l'un des principaux précurseurs de la synthèse des hormones végétales Auxin, qui participe à la régulation de la croissance, du développement et d'autres fonctions physiologiques dans ces organismes.

11. Sérine (ser, s)

La sérine ou le Acide 2-amino-3-hydroxipropanoïque, C'est un acide aminé non essentiel qui peut être produit à partir de la glycine. Son groupe R est une formule alcool -ch2OH, il s'agit donc d'un acide aminé polaire sans charge.

Sérine (source: borb, via Wikimedia Commons)

Il est important du point de vue fonctionnel dans de nombreuses protéines essentielles et est nécessaire pour le métabolisme des graisses, des acides gras et des membranes cellulaires. Participer à la croissance musculaire et à la santé du système de santé.

Leurs fonctions sont également liées à la synthèse de la cystéine, des purines et des pyrimidines (bases d'azote), de la céramide et de la phosphatidylsérine (un phospholipide membranaire). Dans les bactéries, il participe à la synthèse du tryptophane et des ruminants à la gluconéogenèse.

Il fait partie du site enzymatique actif avec une activité hydrolytique connue sous le nom Protease Serin et participe également à la phosphorylation d'autres protéines.

12. Treonina (thr, t)

Le treonine ou Acide Treo-α-amino-β-butyrique C'est un autre acide aminé essentiel qui fait partie d'un grand nombre de protéines cellulaires chez les animaux et les plantes. C'était l'un des derniers acides aminés découverts (1936) et a de nombreuses fonctions importantes dans les cellules, notamment:

- Il s'agit d'un site conjoint pour les chaînes de glucides de glycoprotéines

- C'est un site de reconnaissance pour les protéines kinases avec des fonctions spécifiques

- Il fait partie de protéines importantes telles que celles qui forment l'émail dentaire, l'élastine et le collagène, ainsi que d'autres du système nerveux

- Pharmacologiquement, il est utilisé comme un supplément de nourriture, anxiolytique et antidépresseur

Treonina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Le groupe de tronine R, comme celui de la sérine, contient un groupe -OH, c'est donc un alcool de structure -ch -oh -ch3.

13. Cystéine (Cys, C)

Cet acide aminé non essentiel a été découvert en 1810 comme le principal constituant de la protéine trouvée dans les cornes de différents animaux.

Cystéine

Son groupe R se compose d'un groupe Tiol ou sulfhydryl (-ch2-sh), il est donc fondamental pour la formation de ponts de disulfure intra-intermoléculaire dans les protéines où il est situé, ce qui est très important pour l'établissement de la structure trois - dimension.

Cet acide aminé participe également à la synthèse de glutathion, de méthodin, d'acide lipoïque, de thiamine, de coenzyme A et de nombreuses autres molécules importantes du point de vue biologique. De plus, des protéines structurelles très abondantes font partie des kératines, des protéines très abondantes.

14. Asparagine (asn, n)

L'asparagine est un acide aminé non essentiel, appartenant au groupe d'acides aminés polaires sans charge. Ce fut le premier acide aminé découvert (1806), isolé du jus d'asperges.

Peut vous servir: Faune nocive: causes de prolifération, conséquences, contrôleAsparagina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Il se caractérise par un groupe R est un carboxamide (-ch2-co-nh2), donc il peut facilement former des ponts d'hydrogène.

Il est actif dans le métabolisme cellulaire et la physiologie du corps. Il fonctionne dans la régulation de l'expression génétique et du système immunitaire, en plus de participer au système nerveux et à la détoxification de l'ammonium.

15. Glutamine (GLN, G)

Le groupe R de la glutamine est décrit par certains auteurs comme un amida de la chaîne latérale de l'acide glutamique (-ch2-ch2-co-nh2). Ce n'est pas un acide aminé essentiel, car il y a des voies pour votre biosynthèse dans les cellules animales.

Glutamine (source: borb, via wikimedia communes)

Participer directement au remplacement des protéines et à la signalisation cellulaire, à l'expression génétique et au système immunitaire immunitaire. Il est considéré comme un "carburant" pour les cellules prolifératifs et a des fonctions comme un inhibiteur de la mort cellulaire.

La glutamine participe également à la synthèse des purines, des pyrimidines, de l'ornithine, de la citruline, de l'arginine, de la proline et de l'asparagine.

16. Lysina (Lys, K)

Lysine ou acide ε-aminocaproïque C'est un acide aminé essentiel pour les humains et autres animaux. Il a été découvert en 1889 dans le cadre de la caséine, de la gélatine, de l'albumine d'oeuf et d'autres protéines animales.

Lysina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Dans son groupe, R La Lisina, a un groupe amino chargé positivement (-ch2-ch2-ch2-ch2-nh3 +) caractérisé par son hydrophobicité.

Non seulement il agit comme un micronutriment pour les cellules du corps, mais c'est aussi un métabolite pour différents types d'organismes. Il est essentiel pour la croissance et le remodelage musculaire et semble également avoir une activité antivirale, dans la méthylation des protéines et d'autres modifications.

17. Histidine (son, h)

Il s'agit d'un acide aminé "semi-déception", car il y a des voies vers sa synthèse chez les êtres humains adultes, mais ne copiez pas toujours les exigences corporelles.

Histidine

Il s'agit d'un acide aminé polaire qui possède un groupe R appelé imidazolio, qui a une structure cyclique avec deux atomes d'azote dont les caractéristiques leur permettent de participer à différentes réactions enzymatiques où les transferts de protons se produisent.

L'histidine participe à la méthylation des protéines, fait partie de la structure de l'hémoglobine (la protéine qui transporte l'oxygène dans le sang des animaux), est dans certains dipeptides antioxydants et est le précurseur d'autres molécules importantes telles que l'histamine.

18. Arginine (arg, r)

Cet acide aminé avec une charge positive a été isolé pour la première fois en 1895 des protéines des cornes de certains animaux. Ce n'est pas un acide aminé essentiel, mais il est très important pour la synthèse de l'urée, l'une des façons dont l'azote est excrété chez les animaux.

Arginina (Source: Borb, via Wikimedia Commons)

Son R est -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 et agit comme un régulateur de sécrétion hormonal antioxydant, une détoxification de l'ammonium, un régulateur de l'expression génétique, un réservoir d'azote, en méthylation des protéines, etc.

19. Acide aspartique (asp, d)

L'acide aspartique a un groupe R avec un deuxième groupe carboxyle (-ch2-COOH) et fait partie du groupe d'acides aminés chargés négativement.

L'acide aspartique

Ses fonctions principales ont à voir avec la synthèse de la purine, des pyrimidines, de l'asparagine et de l'arginine. Participer aux réactions de transamination, dans le cycle de l'urée et à la synthèse de l'inositol.

20. Acide glutamique (glu, e)

Il appartient également au groupe d'acides aminés chargés négativement, avec un groupe Structure R-CH2-COOH, très similaire à celui de l'acide aspartique. Il a été découvert en 1866 à partir du gluten du blé hydrolysé et il est connu qu'il fait partie de nombreuses protéines communes dans de nombreux êtres vivants.

Acide glutamique (source: borb, via Wikimedia Commons)

Cet acide aminé non essentiel a de nombreuses fonctions importantes dans les cellules animales, en particulier dans la synthèse de la glutamine et de l'arginine, deux autres acides aminés protéiques.

De plus, il est un médiateur important de la transmission des signaux excitateurs dans le système nerveux central des animaux vertébrés, donc leur présence dans certaines protéines est cruciale pour le fonctionnement du cerveau, pour le développement cognitif, la mémoire et l'apprentissage.

Les références

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