Caractéristiques des amilases, classification, structure, fonctions

Amylase C'est le terme utilisé pour identifier un groupe important d'enzymes qui est responsable de l'hydrolyse des liaisons glucosidiques entre les molécules de glucose présentes dans les glucides, comme l'amidon et d'autres liés, qui sont ingérés dans l'alimentation de nombreux organismes vivants.

Ce type d'enzymes est produit par les bactéries, les champignons, les animaux et les plantes, où ils catalysent essentiellement les mêmes réactions et ont des fonctions variées, principalement liées au métabolisme énergétique.

Représentation graphique d'une alpha amilase d'origine animale (Source: Jawahar Swaminathan et MSD Staff à l'Institut européen de bioinformatique [Domaine public] via Wikimedia Commons)

Les produits des réactions d'hydrolyse des liaisons glucosidiques peuvent être considérés comme caractéristiques pour chaque type d'enzyme amylolithique, donc c'est un paramètre important pour la classification.

L'importance de ces enzymes, anthropocentriquement, n'est pas seulement physiologique, car à l'heure actuelle, ce type d'enzymes a une grande transcendance biotechnologique à la fois dans la production industrielle de nourriture, de papier, de textiles, de sucres et autres.

Le terme "amylase" dérive du grec "Amylon", ce qui signifie l'amidon, et a été inventé en 1833 par les scientifiques Payen et Persoz, qui ont étudié les réactions hydrolytiques de cette enzyme sur l'amidon.

[TOC]

Caractéristiques

Certaines amylases dans la nature sont multimériques, comme les patates douces sucrées de la β-amylase, qui se comporte comme un tétroar. Cependant, le poids moléculaire approximatif des monomères amylases est pour la plage de 50 kDa.

En général, les enzymes végétales et les animaux ont une composition d'acides aminés relativement «courante» et ont des activités de pH optimales entre 5.5 et 8 unités (étant les amylases animales les plus actives au pH plus neutre).

Les amiasas sont des enzymes capables d'hydrolyzer les liaisons glucosidiques d'un grand nombre de polysaccharides, produisant généralement des disaccharides, mais ne sont pas en mesure d'hydrolyse des complexes tels que la cellulose.

Peut vous servir: disaccharides: caractéristiques, structure, exemples, fonctions

Caractéristiques du substrat

The reason why amilasas are so important in nature, especially in the digestion of carbohydrates, is related to the ubiquitous presence of their natural substrate (starch) in the tissues of "higher" vegetables, which serve as a source of food for multiple types of animaux et micro-organismes.

Ce polysaccharide est composé, à son tour, de deux complexes macromoléculaires connus sous le nom d'amylose (insoluble) et d'amylopectine (soluble). Les parties d'Amilosa sont constituées de lignes de déchets de glucose linéaires unies par des liaisons α-1,4 et sont dégradées par les α-amylases.

L'amilpectine est un composé de poids moléculaire élevé, il est composé de chaînes de déchets de glucose ramifiées unies par des liaisons α-1,4, dont les ramifications sont soutenues par les liaisons α-1,6.

Classification

Les enzymes Amilasas sont classées selon le site où elles sont capables de briser les liaisons glucosidiques telles que les endoamilasas ou l'exoamilasa. La première liaison d'hydrolyz dans les régions de glucides internes, tandis que ce dernier ne peut catalyser que l'hydrolyse des déchets aux extrémités des polysaccharides.

De plus, la classification traditionnelle est liée à la stéréochimie de ses produits de réaction, de sorte que ces protéines à activité enzymatique sont également classées comme α-amylases, β-amylases ou γ-amylases.

-Les α-amylases (α-1,4-glucane.

-Les β-amylases (maltohydroles α-1,4-glucane) sont des exoamilasas végétales qui agissent sur les liaisons aux extrêmes non réducteurs de polysaccharides tels que l'amidon et dont les produits hydrolytiques sont des résidus β-maltose.

-Enfin, les γ-amylases sont une troisième classe d'amylases également appelées glucoamilasas (glycohydroles α-1,4-glycanes) qui, comme les β-amylases, sont des exoamilasas capables d'éliminer les unités de glucose simples des extrémités non réducteurs des polysaccharides et de l'investissement Leur configuration.

Cette dernière classe d'enzymes peut hydrolyser à la fois les liaisons α-1,4 et les liaisons α, 1-6, tournant les substrats et l'amidon d-glucosa. Chez les animaux, ils sont principalement dans les tissus du foie.

Peut vous servir: facteurs de virulence

Classification actuelle

Avec l'avènement des nouvelles techniques d'analyse biochimique des deux enzymes et de leurs substrats et produits, certains auteurs ont déterminé qu'il existe au moins six types d'enzymes amylaous:

1-endoamilasas qui hydrolysent les liaisons glucosidiques α-1,4 et qui peuvent "sauter" (sauter "(contourne) Liens α-1,6. Exemple de ce groupe sont les α-amylases.

2-exoamilasas capables d'hydrolys. L'exemple de groupe est des β-amylases.

3-exoamilasas capables d'hydrolyser des liaisons α-1,4 et α-1,6 telles que les amiloglucosidases (glacoamilasas) et d'autres exoamilasas.

 4-Amylases qui hydrolysent uniquement les liaisons glucosidiques α-1,6. Dans ce groupe, il y a des enzymes «RAMIFICATION» et d'autres personnes connues sous le nom de Pululanaas.

Les 5-amylases telles que les α-glucosidases, qui hydrolysent préférentiellement l'α-1,4 d'oligosaccharides courts produits par l'action d'autres enzymes sur des substrats tels que l'amylose ou l'amylopectine.

6-enzymes qui hydrolysent l'amidon à des polymères cycliques non réducteurs de déchets d-glycosidiques appelés cyclodextrinas, comme certaines amylases bactériennes.

Les fonctions

Beaucoup sont les fonctions attribuées aux enzymes avec l'activité de l'amylase, non seulement du point de vue naturel ou physiologique, mais aussi du point de vue commercial et industriel, directement liée à l'homme.

Dans les animaux

Les amiasas chez les animaux sont essentiellement présents dans la salive, le foie et le pancréas, où ils médiatisent la dégradation des différents polysaccharides consommés dans l'alimentation (d'origine animale (glucogènes) ou de légumes (amidons))).

L'α-amylase présente dans la salive est utilisée comme indicateur de l'état physiologique des glandes salivaires, car elle constitue plus de 40% de la production de protéines de ces glandes.

Dans le compartiment oral, cette enzyme est responsable de la "pré-digestion" de l'amidon, produisant des déchets de maltose, maltotriosa et dextrine.

Il peut vous servir: lien glycosidique: ce qui est, les caractéristiques, les types, la nomenclature

Dans les plantes

Dans les plantes, l'amidon est un polysaccharide de réserve et son hydrolyse, médiée par des enzymes amylaous, il a de nombreuses fonctions importantes. Parmi eux, ils peuvent se démarquer:

• La germination des graines de céréales par digestion de la couche Alageona.
• La dégradation des substances de réserve pour l'acquisition de l'énergie sous forme d'ATP.

En micro-organismes

De nombreux micro-organismes utilisent des amilasas pour obtenir du carbone et de l'énergie à partir de diverses sources polysaccharidés. Dans l'industrie, ces micro-organismes sont exploités pour une production à grande échelle de ces enzymes, qui servent à répondre à différentes demandes commerciales de l'homme.

Usages industriels

Dans l'industrie, les amylases sont utilisées à diverses fins, parmi lesquelles la fabrication de maltose, de sirops à haute teneur en fructose, de mélanges d'oligosaccharides, de dextrines, etc.

Ils sont également utilisés pour la fermentation directe alcoolique dans l'éthanol dans l'industrie de la bière et pour l'utilisation des eaux usées produites pendant la transformation des aliments végétales comme source de nourriture pour la croissance des micro-organismes, par exemple.

Les références

1. Aiyer, p. V. (2005). Amylases et leurs applications. Journal africain de biotechnologie, 4(13), 1525-1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talon, m. (2008). Fondamentaux de la physiologie des plantes (2e éd.). Madrid: McGraw-Hill Inter-American d'Espagne.
3. Del Vigna, P., Trinidad, un., Naval, m., Soares, un., & Reis, L. (2008). Composition et fonctions de la salive: une revue complète. Le Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72-80.
4. Naidu, m. POUR., & Saranraj, P. (2013). Amylase bactérienne: une revue. Journal international des archives pharmaceutiques et biologiques, 4(2), 274-287.
5. Sel, w., & Shenker, S. (1976). Amylase - sa signification clinique: une revue de la littérature. Médecine, 55(4), 269-289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Amylase fongique - Une revue. Journal international de recherche microbiologique, 4(2), 203-211.
7. Salomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). La biologie (5e Ed.). Philadelphie, Pennsylvanie: Saunders College Publishing.
8. Thoma, J. POUR., Spradlin, J. ET., & Dygert, s. (1925). Amylases végétales et animales. Ann. Chem., 1, 115-189.