Structure, fonctions et types des peroxydases

Le Peroxydases Ce sont principalement des hémoprotéines à activité enzymatique qui catalysent l'oxydation d'une grande variété de substrats organiques et inorganiques utilisant du peroxyde d'hydrogène ou d'autres substances apparentées.

Dans son sens le plus large, le terme «peroxydase» comprend des enzymes telles que les acides NAD- et NADP, les acides gras-butxidases, les cytochromes-butxidases, les glutathion-butxidases et de nombreuses autres enzymes non spécifiques.

Diagramme d'un ourlet mais du peroxyde

Cependant, il est le plus souvent utilisé pour se référer aux enzymes non spécifiques de différentes sources qui ont une activité oxydortée et qui utilisent du peroxyde d'hydrogène et d'autres substrats pour catalyser leurs réactions d'oxyde de réduction.

Les "hémo-butxidases" sont de nature extrêmement courante. Ils se trouvent chez les animaux, les plantes supérieures, les levures, les champignons et les bactéries.

Chez les mammifères, ceux-ci sont produits par les leucocytes, l'utérus, la rate et le foie, les glandes salivaires, les murs de l'estomac, les poumons, les glandes thyroïdiennes et d'autres tissus.

Chez les plantes, les espèces végétales les plus riches en peroxydases sont le radis épicé et le figuier. La peroxydase purifiée du radis épicé a été largement étudiée et utilisée à diverses fins en biochimie expérimentale et biochimie.

Dans les cellules eucaryotes, ces enzymes importantes sont généralement à l'intérieur.

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Structure

Malgré la petite homologie qui existe entre les différents types de peroxydases, il a été déterminé que sa structure secondaire et la façon dont il est organisé est assez préservée parmi les différentes espèces.

Il y a quelques exceptions, mais la plupart des peroxydases sont des glycoprotéines et on pense que les glucides contribuent à leur stabilité par rapport aux températures élevées.

Ces protéines ont des poids moléculaires allant de 35 à 150 kDa, ce qui équivaut à environ 250 et 730 acides aminés.

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À l'exception de la myéloperoxydase, toutes les molécules de ce type contiennent dans leur structure un groupe Hemo qui, dans le repos, présente un atome de fer à l'état d'oxydation Fe + 3. Les plantes ont un groupe prothétique connu sous le nom de Ferroporfirina XI.

Les peroxydases ont deux domaines structurels qui "entourent" le groupe Hemo et chacun de ces domaines est le produit de l'expression d'un gène qui a subi un événement de duplication. Ces structures sont composées de plus de 10 halls alpha rejoints par des boucles et des virages polypeptidiques.

Le repliement adéquat de la molécule semble dépendre de la présence de déchets préservés de glycine et de proline, ainsi qu'un résidu d'acide aspartique et une autre d'arginine qui forment un pont salin entre eux qui relie les deux domaines structurels.

Les fonctions

La fonction principale des enzymes de peroxydase est l'élimination du peroxyde d'hydrogène de l'environnement cellulaire, qui peut se produire par différents mécanismes et qui pourrait représenter de graves menaces à la stabilité intracellulaire.

Cependant, dans ce processus d'élimination de cette espèce réactive d'oxygène (dans laquelle l'oxygène a un état d'oxydation intermédiaire), les peroxydases utilisent la capacité d'oxydation de cette substance pour remplir d'autres fonctions importantes pour le métabolisme.

Dans les plantes, ces protéines sont une partie importante des processus de lignification et des mécanismes de défense dans les agents pathogènes infectés par des dommages physiques ou physiques.

Dans le contexte scientifique, de nouvelles applications ont émergé pour les peroxydases et parmi celles-ci se trouvent le traitement des eaux usées qui contiennent des composés phénoliques, la synthèse des composés aromatiques et l'élimination du peroxyde de nourriture ou de déchets.

En termes analytiques et diagnostiques, la peroxydase radis épicée est peut-être l'enzyme la plus utilisée pour la préparation d'anticorps conjugués qui sont utilisés pour les tests d'absorption immunologique tels que l'ELISA (de l'anglais "Dosage immuno-enzymatique") et aussi pour la détermination de divers types de composés.

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Mécanisme d'action

Le processus catalytique des peroxydases se produit à travers des étapes séquentielles qui commencent par l'interaction entre le site actif de l'enzyme et du peroxyde d'hydrogène, qui oxyde l'atome de fer dans le groupe HEMO et génère un composé intermédiaire instable connu sous le nom de composé I (CIO).

La protéine oxydée (CIO) a ensuite un groupe Hemo avec un atome de fer qui est passé de l'état d'oxydation III à l'état IV et pour ce processus, le peroxyde d'hydrogène à l'eau à l'eau a été réduit.

Le composé I est capable d'oxyder un substrat de donneur d'électrons, formant un substrat radical et devenant une nouvelle espèce chimique connue sous le nom de composé II (COII), qui est par la suite réduite d'une deuxième molécule de substrat, régénérant le fer dans l'état III et produisant un autre radical.

Gars

-Selon l'organisme

Les peroxydases sont regroupées en trois classes en fonction de l'organisme où ils sont:

- Classe I: peroxydases procaryotes intracellulaires.

- Classe II: peroxydases fongiques extracellulaires.

- Classe III: peroxydases de légumes secrètes.

Contrairement aux protéines de classe I, celles des classes II et III ont dans leurs structures des ponts disulfure construits entre les résidus de cystéine, ce qui leur donne une rigidité considérablement plus grande.

Les protéines des classes II et III diffèrent également de celles de la classe I dans laquelle elles ont généralement des glycosilations à leur surface.

-Selon le site actif

Parlant mécaniste, les peroxydases peuvent également être classées en fonction de la nature des atomes trouvés dans leur centre catalytique. De cette façon, les hémopéroxidases (les plus courantes), les vana-haloproxidases et autres ont été décrites.

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Hémopéroxydases

Comme déjà mentionné, ces peroxydases ont un groupe prothétique dans leur centre catalytique connu sous le nom de Grupo Hemo. L'atome de fer à cet endroit est coordonné par quatre liaisons avec des atomes d'azote.

Vanadio-halperoxydases

Au lieu d'un groupe hémo, les vanadio-waterperoxidases ont vanadato comme groupe prothétique. Ces enzymes ont été isolées d'organismes marins et de certains champignons terrestres.

Le vanadium dans ce groupe est coordonné par trois oxygénos non protéiques, une azote d'un résidu histidine et un azote d'une liaison azide.

Autres peroxydases

Dans ce groupe, de nombreuses harcypéroxydases bactériennes qui ont des groupes prothétiques autres que Hemo ou Vanadium sont classés. Dans ce groupe, il existe également du glutathion de peroxydase.

Les références

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