Caractéristiques, fonctions, aliments, avantages sociaux

La Métionine (Met, M) est un acide aminé classé dans le groupe d'acides aminés hydrophobes ou apolaires. Cet acide aminé contient du soufre dans sa chaîne latérale qui peut réagir avec les atomes métalliques ou les groupes électrophiles.

La métification a été découverte par John Howard Mueller au cours de la deuxième décennie du XXe siècle. Mueller a isolé la méthodin de la caséine, une protéine qu'il a utilisée pour la croissance des cultures de streptocoques hémolytiques.

Structure chimique de la métitionnine d'acide aminé (source: HBF878 [CC0] via Wikimedia Commons)

Le nom de la "métitionine" est une abréviation du nom chimique de cet acide aminé: l'acide γ-méthyl-α-aminoburique, et a été introduit par S. Odake en 1925.

Il s'agit d'un acide aminé essentiel pour les mammifères et peut entrer dans la voie de la synthèse de la cystéine, des acides aminés non essentiels, tandis que le corps obtient de la méthionine du régime alimentaire. Les plantes et les bactéries synthétisent de l'homocystéine, un dérivé de la cystéine et de l'homosérine.

Son catabolisme implique, d'une part, l'élimination de l'azote de sa structure et de l'excrétion comme l'urée et, d'autre part, la transformation de sa chaîne gazéifiée en succinyle CoA.

Avec la valine et la treonine, la métitionine est considérée comme un acide aminé glycogène, car ces acides aminés peuvent devenir succina. Les acides aminés glycogènes sont capables de provoquer des glucides et, par conséquent, du glucose.

Il y a beaucoup d'aliments riches tels que le thon, les viandes, le blanc d'oeuf, les fromages et les noix.

La métification est essentielle pour la synthèse de nombreuses protéines, elle remplit des fonctions importantes dans le métabolisme des graisses, principalement pour le muscle squelettique, et participe également comme antioxydant.

Il existe de nombreux troubles liés au métabolisme de la méthodin et du soufre qui sont associés à des pathologies à différents degrés de santé. Certains induisent l'accumulation d'homocystéine, qui s'accompagne de thrombose, d'altérations du système nerveux central (SNC), de retard mental grave et de système squelettique.

D'autres, comme le manque d'adénosyltransférase, qui est la première enzyme qui agit dans la dégradation de la méthodin, entraîne l'accumulation de méthodin, une pathologie relativement bénigne qui est contrôlée en restreignant les aliments riches en métitine alimentaire diététique.

[TOC]

Caractéristiques

La métitionine est un acide aminé essentiel qui n'est pas produit par le corps humain ou par beaucoup. Ceci est un excellent antioxydant et une source de soufre pour notre corps.

Les exigences quotidiennes de la métitionnine pour les nourrissons sont de 45 mg / jour, chez les enfants, il est de 800 mg / jour et chez les adultes, il se situe entre 350 et 1.100 mg / jour.

La métitionine est l'une des principales sources de soufre de l'organisme; Le soufre est une composante fondamentale de certaines vitamines telles que la thiamine ou la vitamine B1, de certaines hormones telles que le glucagon, l'insuline et certaines hormones hypophysaires.

C'est en kératine, qui est une protéine cutanée, des ongles et des cheveux, et il est également important pour la synthèse du collagène et de la créatine. Par conséquent, la méthodin étant la source de soufre est liée à toutes les fonctions de soufre ou de substances organiques qui le contiennent.

Structure

La formule chimique de la métification est H2CCH (NH2) CH2CH2SCH3 et sa formule moléculaire est C5H11NO2S. Il s'agit d'un acide aminé hydrophobe essentiel, classé en acides aminés apolaires.

Il a un carbone α attaché à un groupe amino (-NH2), un groupe carboxyle (-COH), à un atome d'hydrogène et à une chaîne latérale (-r) qui contient du soufre et qui est constitué comme suit: -CH2 -CH2-- S-CH3.

Peut vous servir: les 12 étapes du développement humain et ses caractéristiques

Tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, peuvent exister en tant qu'énantiomères en l o d, donc il peut exister de la L-méthionine et de la D-méthionine. Cependant, seule la L-méthionine est trouvée dans la structure des protéines cellulaires.

Cet acide aminé a quelques constantes de dissociation Pk 1 sur 2.28 et pk2 de 9.21, et un point isoélectrique de 5.8.

Les fonctions

La métitionine est un acide aminé essentiel pour la synthèse de nombreuses protéines, parmi lesquelles sont des hormones, les protéines constituant la peau, les cheveux et les ongles, etc.

Il est utilisé comme un relaxant naturel pour dormir et est très important pour le bon état des ongles, de la peau et des cheveux. Empêche certaines maladies hépatiques et cardiaques; Évitez l'accumulation de graisses dans les artères et est indispensable pour la synthèse de la cystéine et.

Il favorise l'utilisation des graisses comme énergie et intervient dans le transport et l'utilisation d'eux, en particulier dans le muscle squelettique, il est donc très important pour l'exercice musculaire.

Réduire les niveaux d'histamine. C'est un antioxydant naturel, car il aide à réduire les radicaux libres. Il possède également des propriétés antidépressives et anxiolytiques.

Une autre utilisation récente de la métitionine comme "radio" pour l'étude imageologique dans les tomographies d'émission de positrons (PET) dans le domaine de la neuro-art.

Il a également une utilisation étendue en tant que radio-contestation pour les gliomes, à la fois dans le processus de planification des extractions chirurgicales et pour surveiller la réponse au traitement et à l'évaluation des récidives.

Récemment, l'utilisation de la méthodin a été testée efficacement pour améliorer la croissance des usines de soja.

Biosynthèse

La biosynthèse de la métification a été décrite et publiée en 1931 par British George Barger et son assistant Frederick Philip Coline.

Les bactéries et les plantes peuvent synthétiser la métification et la cystéine, cependant, la plupart des animaux obtiennent la méthodin de régime alimentaire et de cystéine à partir d'une voie biosynthétique qui commence à partir de la métification comme substrat initial (ils acquièrent également la cystéine avec les aliments consommés dans le régime)).

Voie biosinthétique

Les plantes et les bactéries utilisent la cystéine comme source de soufre et d'homosérine comme source de squelette gazéifié pour la synthèse méthodin. Homoserina synthétise de l'aspartate au moyen de trois réactions enzymatiques:

(1) L'aspartate devient du phosphate de β-asphate à travers une enzyme aspartate kinase, alors (2) devient l'aspartic β-semi-assertique, qui (3) grâce à l'action de l'homosérine déshydrogénase génère l'homosérine.

La première étape de la synthèse de la métification est la réaction de l'homosérine avec le succinyl-CoA pour former O-Succinil Homoserina. Dans cette réaction, le succinyl-CoA est divisé, ce qui libère la partie COA et le succinate se lie à l'homosérine.

Sur la route biosynthétique, la passe régulée ou de contrôle.

La deuxième étape de la synthèse est la réaction de l'homosérine O-Succinil avec la cystéine, qui est catalysée par l'enzyme de cystationin de la γ-acntetase, avec la génération de cystationin.

La troisième réaction de cette voie est catalysée par la β-cystationin, qui brise la cystatine de sorte que le soufre est lié à une chaîne latérale de quatre atomes de carbone qui dérivent de l'homosérine. Le résultat de cette réaction est la formation d'homocystéine et la libération de 1 pyruvate et 1 ion NH4+.

Il peut vous servir: la flore et la faune de la Colombie: espèces représentatives (photos)

La dernière réaction est catalysée par l'homocystéine de méthyltransférase, qui a le substrat de l'homocystéine et à côté de la méthylcobalamine coenzyme (dérivée de la vitamine B12 (cyanocobalamine)) transfère un groupe méthyle de la 5-méthyltétrahydrofoline au groupe sulfydrile.

Dans cette réaction, un tétrahydropholate est libre.

Dégradation

Métitionine, isoleucine et valine sont catabolisées en succinil-CoA. Les trois cinquièmes des carbones de la Métionine forment Succinyl-CoA, les carbones de carboxilli forment du CO2 et la méthode de la méthodin est éliminée en tant que telle.

La première étape de la dégradation de la métionine implique la condensation de la L-méthionine avec l'ATP à travers la-méthionine de l'adénosyl transférase, ce qui donne naissance à la S-adénosyl-L-méthionine, également appelée "méthodine active".

Le groupe S-méthyl est transféré à plusieurs accepteurs et donc la S-adénosyl-l-homocystéine est formée qui perd par hydrolyse une adénosine et devient la L-homocystéine. Puis l'homocystéine rejoint la sérine pour former la cystationine. Cette réaction est catalysée par la cystationine β-sintetase.

La cystationine est hydrolysée et donne naissance à la l-homosérine et à la cystéine. C'est ainsi que l'homocystéine provoque l'homosérine et la sérine génère de la cystéine, donc cette réaction est courante pour la biosynthèse de la cystéine de la sérine.

Ensuite, l'atominase homosérine convertit l'homosérine en α-céthobutirate, libérant un NH4. L'α-écthobutirate, en présence de CoA-Sh et NAD +, forme propionyl-CoA, qui devient alors méthylmalonil-coa et cela devient succinil-coa.

De cette façon, une partie de la chaîne gazéifiée de métification finit par former un substrat gluconéogène, le succinyl-CoA, qui peut ensuite être intégré dans la synthèse du glucose; C'est pour cette raison que la méthionine est considérée comme un acide aminé glucogénique.

Un autre itinéraire pour la dégradation de la méthodin est son utilisation comme substrat énergétique.

L'azote de la métification, comme tous les acides aminés, est retiré du carbone de transamination α, et ce groupe α-amino est finalement transféré au l-glutamate. En raison du chagrin oxydatif, cet azote entre dans le cycle de l'urée et est éliminé par l'urine.

Aliments de la métionne

Parmi les aliments riches en métification figurent:

- Le blanc d'oeuf.

- Des dérivés laitiers tels que le fromage mûre, le fromage à la crème et le yaourt.

- Poisson, en particulier le poisson bleu si appelé comme le thon ou l'espadon.

- Le crabe, le homard et les crevettes sont des sources importantes de métionne.

- Viande de porc, de vache et de poulet.

- Les noix et autres noix sont riches en métification et représentent des substituts de protéines aux végétariens et végétaliens.

- Les graines de sésame, la citrouille et la pistache.

Il se trouve également dans les haricots blancs et noirs, dans le soja, dans le maïs et dans les légumes à feuilles vertes telles que les feuilles de navet, les épinards et la bettel. Le brocoli, les courgettes et la citrouille sont riches en méthionine.

Avantages de votre apport

Étant un acide aminé essentiel, son apport est indispensable pour remplir toutes les fonctions dans lesquelles il participe. En favorisant le transport des graisses pour son carburant énergétique, la métitionnine protège le foie et les artères contre l'accumulation de graisses.

Son apport est bénéfique pour la protection de l'organisme contre des conditions telles que le foie gras et l'athérosclérose.

La métification s'est avérée efficace pour le traitement de certains cas graves de myéloneuropathies induites par l'oxyde nitrique et les anémies macrocytaires qui ne répondent pas au traitement de la vitamine B12.

Peut vous servir: Flora et faune de Morelos

L'utilisation de S-adénosyl-L-méthionine (SAM) est efficace comme traitement naturel et alternatif pour la dépression. En effet.

Le stress oxydatif est impliqué, au moins en partie, dans les dommages de plusieurs organes, notamment le foie, les reins et le cerveau. L'utilisation d'antioxydants tels que la métification a été postulée pour prévenir et corriger les dommages causés par le stress oxydatif.

Troubles de la carence

Il existe certaines pathologies liées au métabolisme de la métification, qui ont à voir avec leur absorption intestinale, ce qui entraîne l'accumulation de certains métabolites ou le déficit franche de l'acide aminé.

Dans le cas des troubles métaboliques de la métification, les homocicistinurias ainsi appelés qui sont de type I, II, III et IV:

Les homocystinues de type I sont dues au déficit de cystationin β-sintetase et s'accompagnent de symptômes cliniques similaires à la thrombose, de l'ostéoporose, de la luxation de la lentille et, souvent, du retard mental.

Les homocystinurias de type II sont produites par le déficit de N5N10-méthylentetrahydropholate. Les homocystinurias de type III sont dues à la diminution de la N5-méthyltétrahydropholate-homocystéine transméthylase, par déficit de synthèse de méthylcobalamine.

Et enfin, les homocystinuriases de type IV sont liées à une réduction de la N5-méthyltétrahydropholate-homocystéine transméthylase due à une absorption défectueuse de la cobalamine.

Les homocystinurias sont des défauts héréditaires du métabolisme de la méthodin et sont présentés avec une fréquence en 1 sur 160.000 nouveau-nés. Dans cette pathologie, environ 300 mg d'homocistine est excrété quotidiennement avec S-adénosyl metionine, qui s'accompagne d'une augmentation de la méthionine plasmatique.

La réduction de l'apport de méthodin et l'augmentation de la cystéine dans l'alimentation aux premiers stades de la vie évitent les changements pathologiques induits par ces maladies et permet un développement normal.

Dans le cas du déficit de malabsorption de la métification, les effets les plus importants sont liés aux échecs dans la myélinisation des fibres nerveuses du système nerveux central (SNC) qui peuvent être associés à un certain degré de retard mental.

Les références

1. Bakhoum, g. S., Badr, E. POUR. Eux., Sadak, m. S., Kabesh, m. SOIT., & Amin, G. POUR. (2018). Amélioration de la croissance, des aspects biochimiques SOM et le rendement de trois cultivars de la plante de soja par traitement à la méthionine dans un état de sol sableux. Journal international de recherche environnementale, 13, 1-9.
2. Mathews, C., Van Holde, K., & Ahern, k. (2000). Biochimie (3e érigé.). San Francisco, Californie: Pearson.
3. Mischoulon, D., & Fava, m. (2002). Rôle de la S-adénosyl-L-méthionine dans le traitement de la dépression: une revue des preuves. American Journal of Clinical Nutrition, 76(5), 1158S-1161S.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Biochimie illustrée de Harper (28e Ed.). McGraw-Hill Medical.
5. Patra, r. C., Swarup, d., & Dwivedi, s. K. (2001). Effets antioxydants de l'α tocophérol, de l'acide ascorbique et de la L-méthionine sur le stress oxydatif induit par le plomb au foie, au rein et au cerveau chez le rat. Toxicologie, 162(2), 81-88.
6. Rawn, J. D. (1998). Biochimie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stacy, C. B., Di rocco, pour., & Gould, R. J. (1992). Méthionine dans le traitement de la neuropathie induite par le nitrou-oxyde et de la myéloneuropathie. Journal of Neurology, 239(7), 401-403.