Composant de chaîne de convoyeur d'électrons, séquence, inhibiteurs

La chaîne de convoyeur électronique Il se compose d'un ensemble de molécules de protéines et de coenzyme à l'intérieur d'une membrane. Comme son nom l'indique, il est responsable du transport des électrons des coenzymes NADH ou FADH2 vers le récepteur final qui est O2 (oxygène moléculaire).

Dans ce processus de transport, l'énergie libérée en transférant les électrons des coenzymes à l'oxygène moléculaire par des centres redox unis aux protéines, est associé à la production d'énergie (ATP). Cette énergie est obtenue grâce au gradient de proton généré dans la membrane interne mitochondriale.

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Ce système de transport se compose de divers composants qui peuvent être trouvés dans au moins deux états d'oxydation. Chacun d'eux est effectivement réduit et reoxyd pendant le mouvement des électrons de NADH ou FADH2 à O2.

Les coenzymes NAD + et FAD sont réduits dans les voies d'oxydation des acides gras et le cycle d'acide citrique en raison de l'oxydation de divers substrats. Par la suite, ces coenzymes sont oxydés dans la chaîne de transport électronique.

De sorte que le système de transport électronique se compose d'une séquence de réactions de réduction d'oxyde qui sont connectées les unes aux autres.

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Composants de la chaîne

Selon le type d'organisme, 3 à 6 composants peuvent être observés constituant la chaîne de convoyeur électronique. Le processus de transport d'électrons et la synthèse de l'ATP par phosphorylation oxydative sont des processus qui se produisent dans une membrane.

Dans le cas des cellules procaryotes (bactéries aérobies), ces processus se produisent associés à la membrane plasmique. Dans les cellules eucaryot, il se produit dans la membrane mitochondriale, de sorte que les composants de transport d'électrons se trouvent dans la partie interne de la membrane.

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Les électrons sont progressivement transférés à travers quatre complexes qui composent la chaîne de transport électronique.

Chaque complexe a plusieurs composants protéiques associés aux groupes prothétiques (composants non acides non aminés des protéines conjugués) redox, qui permettent à leurs potentiels de réduction d'augmenter.

De plus, ce système de transport est composé de diverses espèces moléculaires telles que la flavoprotéine; coenzyme qui a également appelé Ubiquinona (CoQ ou UQ); Divers cytochromes tels que le cytochrome B, C, C1, A et A3; Protéines avec Fe-S et groupes de protéines liés à Cu. Ces molécules sont liées à la membrane, à l'exception du cytochrome c.

Complexe i

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Le complexe I appelé NADH Coenzyme Quinona oxydortaduase, ou NADH déshydrogénase, se compose d'environ 45 chaînes polypeptidiques et contient une molécule flavine mononucléotide (FMN) et huit à neuf groupes Fe-S Fe-S-S. Comme son nom l'indique, ce complexe transfère une paire d'électrons du NADH Coenzyme à Coq.

La fonction du complexe NADH déshydrogénase commence par l'union de NADH à ce complexe sur le côté de la matrice de membrane mitochondriale interne. Les électrons sont ensuite transportés de NADH au FMN. Par la suite, les électrons passent de la flavine réduite (FMNH2) aux protéines Fe-S.

Le FMNH2 fonctionne comme une sorte de pont entre le NADH et les protéines Fe-S, car ce dernier ne peut transférer qu'un seul électron, tandis que la coenzyme NADH transfère deux, de sorte que les flavinas effectuent ce transfert d'un seul électron grâce à son redox du semi -cynone.

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Enfin, les électrons sont transférés des groupes Fe-S à la Coenzyme Q, qui est un convoyeur d'électrons mobile avec une queue isopreneide qui le rend hydrophobe permettant de traverser le centre de la membrane mitochondriale.

Complexe II

Le complexe II, mieux connu sous le nom de succinate déshydrogénase, est une protéine intégrale de la membrane interne mitochondriale et est une enzyme qui intervient dans le cycle d'acide citrique.

Ce complexe se compose de deux sous-unités hydrophiles et de deux hydrophobes avec des groupes Hemo B qui fournissent le site de liaison au COQ, en plus d'une flavoprotéine et d'une protéine avec Fe-S.

Dans le cycle de l'acide citrique (krebs ou cycle d'acide tricarboxylique), le succinate est convertie en fumarate par succinate déshydrogénase, réduisant la FAD de coenzyme en FADH2. À partir de cette dernière coenzyme, les électrons sont transférés dans les centres Fe-S qui à leur tour les transfèrent au COQ.

Pendant les réactions de ce transfert d'électrons, le potentiel redox standard est très faible, ce qui empêche la libération de l'énergie libre nécessaire pour synthétiser l'ATP.

Cela signifie que le complexe II est le seul complexe de la chaîne de transport d'électrons incapable de fournir de l'énergie à la synthèse d'ATP. Cependant, ce complexe est la clé du processus, car il transfère des électrons de FADH2 au reste de la chaîne.

Complexe III

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Le complexe III, complexe cytochrome BC1 ou COQ Cytochrome C réductase, transfère les électrons de la coenzyme réduite au cytochrome c. Ce transfert se produit par une seule route redox, connue sous le nom de cycle Q.

Ce complexe se compose d'une protéine avec Fe-S et trois cytochromes différents, dans lesquels l'atome de fer situé dans le groupe HEMO varie cycliquement entre les états réduits (Fe2 +) et oxydés (Fe3 +).

Les cytochromes sont des hémoprotéines du transport électronique, qui ont une activité redox. Ils sont présents dans tous les organismes, à l'exception de certains anaérobies obligatoires.

Ces protéines ont des groupes hémo qui alternent entre deux états d'oxydation (Fe2 + et Fe3 +). Le cytochrome C est un transporteur d'électrons mobile faiblement associé à la membrane interne des mitochondries.

Les cytochromes trouvés dans ce complexe sont des cytochromes B, C et A, les 3 sont des protéines redox actives avec des groupes, nous avons des caractéristiques différentes, qui alternent leurs états d'oxydation entre Fe2 + et Fe3+.

Le cytochrome C est une protéine membranaire périphérique qui fonctionne comme une «navette» d'électron avec le cytochrome C1 et avec le complexe IV.

Complexe IV

Le cytochrome C et l'O2 sont les récepteurs finaux des électrons dérivés de l'oxydation de la matière organique, de sorte que le complexe IV ou Cytochrome C oxydase est l'enzyme terminale du processus de transport électronique. Cela accepte les électrons du cytochrome C et les transfère à la réduction de l'O2.

La fonction complexe consiste à catalyser les oxydations d'un électron des quatre molécules consécutives de cytochrome c réduit, c'est-à-dire réduit simultanément quatre électrons d'une molécule d'O2, produisant enfin deux molécules H2O.

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Séquence de transport d'électrons

Les électrons sont transférés des complexes I et II au complexe III grâce à la coenzyme Q, et à partir de là, ils passent au complexe IV par le cytochrome C. Lorsque les électrons traversent ces quatre complexes, le potentiel de réduction augmente, libérant l'énergie, qui est ensuite utilisé pour la synthèse d'ATP.

Au total, le transfert de quelques électrons provoque la translocation de 10 protons à travers la membrane; quatre dans les complexes I et IV et deux des complexes III.

Nadh descidrogenasa

Cette enzyme catalyse l'oxydation de la coenzyme NADH par la coenzyme qui. Les électrons se déplacent du NADH au FMN qui est attaché à la queue hydrophile du complexe I. Les groupements Fe-S transfèrent aux électrons à la fois. Ces groupes Fe-S se réduisent au COQ, qui est intégré dans la membrane, à l'ubiquinol (COQ réduit).

Pendant le transfert d'électrons au COQ, quatre protons sont à leur tour transférés à travers la membrane interne, vers l'espace intermembranal. Le mécanisme par lequel ces protons sont translocalisés impliquent des protéines situées dans la queue hydrophobe du complexe I.

Le processus de transfert d'électrons dans cette étape libère de l'énergie libre, en particulier -16,6 kcal / mol.

Coq-Citocromo C réductase et le cycle Q

La coenzyme oxydée par le cytochrome c, dans une réaction catalysée par cette coenzyme. L'oxydation de l'ubiquinol (COQ réduit) se produit dans un certain site du complexe (Qo ou site d'oxydation) dans la membrane mitochondriale, transférant deux électrons, une à la protéine avec les groupes Fe-S et une autre aux groupes Hemo.

Dans le cycle Q, l'oxydation de CoQ produit de la semi-quintinone, où les électrons sont transférés dans les groupes Hemo B1 et BH. Alors que ce transfert d'électrons se produit, un deuxième COQ s'oxyde dans le site QO, répétant le cycle.

Ce cycle provoque le transfert de deux électrons et à son tour la translocation de quatre protons dans l'espace intermembranal, avec la libération de -10,64 kcal / mol d'énergie libre.

Citrocrome c oxydase

Cette enzyme (complexe IV) catalyse l'oxydation du cytochrome C (réduit) par O2, qui est l'accepteur des électrons finaux. Ce transfert produit une molécule H2O pour chaque paire d'électrons transférés en plus de la translocation de protons à travers la membrane.

Les électrons se déplacent de un à un, du cytochrome C réduit à une paire d'ions CUA, puis ils passent à un groupe Hemo A et atteignent finalement le centre binucléaire du complexe qui contient des ions Cub et Hemo A3, où le transfert de quatre Les électrons se présentent à l'oxygène.

Dans le complexe IV, les éléments transfèrent les électrons d'un par un, de sorte que l'O2 est réduit progressivement, de sorte que la libération de certains composés toxiques tels que le superoxyde, le peroxyde d'hydrogène ou les radicaux hydroxyle ne se produit pas.

L'énergie libérée à ce stade correspond à -32 kcal / mol. Le gradient électrochimique généré pendant le processus de transfert et les changements d'énergie (ΔE) causés par quelques électrons lors du passage des quatre complexes, correspond, à chaque étape, à l'énergie libre nécessaire à la production d'une molécule ATP.

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Grande déshydrogénase

Comme mentionné, ce complexe a la seule mais importante fonction de l'introduction des électrons FADH2 du cycle d'acide citrique à la chaîne de transport d'électrons.

Cette enzyme catalyse l'oxydation de la coenzyme FADH2 par la coenzyme q (oxydée). Dans le cycle d'acide citrique lorsque le succinate au fumarate, deux électrons et deux protons sont transférés à la mode. Par la suite, le FADH2 transfère ces électrons jusqu'à COQ à travers les centres Fe-S du complexe.

Enfin, à partir du COQ, les électrons sont transférés dans le complexe III, suivant les étapes décrites ci-dessus.

Les complexes de chaîne sont indépendants

Les quatre complexes qui composent la chaîne de transport électronique sont indépendants, c'est-à-dire qu'ils sont indépendants et opèrent dans la membrane interne mitochcondriale, et le mouvement de chacun d'eux dans la membrane ne dépend pas ou est lié aux autres complexes.

Les complexes I et II se déplacent dans la membrane en transférant leurs électrons en CoQ qui se propage également dans la membrane et les transfère vers le complexe III, d'où les électrons passent au cytochrome c qui est également mobile dans la membrane et dépose des électrons dans le complexe IV.

Inhibiteurs de la chaîne de transport électronique

Sur la chaîne de transport électronique, certains inhibiteurs spécifiques agissent dans leur processus. Le rothénone est un insecticide couramment utilisé qui est stœchiométriquement joint au complexe I, en évitant la réduction de COQ.

Certains barbituriques types de médicaments tels que la cail.

Dans le complexe II, certains composés tels que The Oiltrifluoroacetone et le malonate agissent comme des inhibiteurs compétitifs avec le succinate, évitant leur oxydation et à leur tour le transfert d'électrons en mode.

Certains antibiotiques tels que le myxotiazole et la stigmatelline se lient au site q du COQ, inhibant le transfert d'électrons de la coenzyme Q aux centres Fe-S des protéines.

Le cyanure, l'azida (N3-), l'acide sulfurique et le monoxyde de carbone inhibent le complexe IV. Ces composés se lient aux groupes hémo, évitant le transfert d'électrons au centre binucléaire complexe ou oxygène (O2) (O2).

Lorsque la chaîne de convoyeur électronique est inhibée, la production d'énergie est arrêtée en raison de la phosphorylation oxydative, causant de graves dommages et même la mort de l'organisme.

Les références

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